А. Ж. Сейтембетова



жүктеу 2.91 Mb.
бет10/11
Дата19.09.2017
өлшемі2.91 Mb.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11

234


Миодистрофия, гипертония, бронхиалды астма ауруы кезінде де Са2+ клеткадағы концентрациясы артып, мембраналық тасымал-дануы бұзылады. Неліктен табиғат кальцийді жаңажақты реттеуші етіп таңдап алды?

Мұның да өзіндік себептері бар:

I/ Кальций - химиялық элемент ретінде не синтезделіп ыдырауға ұшырамайды, оның концентрациясы мұқият реттеліп отырылады.

2/ Са2+ /иондық радкусы оншаяықты үлкен емес, және біршама за-ряды жғгары/ белоктармен Мд2+, Nа+, H+ қарағанда мықты берік байланыс құрады. Си2+, Ға2+, Мп2+ т.б. қарағанда коорданациялық қабілеттілігі күшті, валенттілігі тұрақты.

3/ Са2+ биополимерлермен, көмірсулармен, майлармен, белоктар-мен байланыса алады.

4/ Са2+ - сүйекте ерігіштігі нашар карбонат және фосфат тұзда-рын түзсе, фосфатидтермен, органикалық қышқылдармен, гликополисахаридтермен зат алмасу кезінде ерігіштігі тәуір тұздар түзіп және қайтадан ыдырап отыруға мүмкіндігі бар. Міне кальцийдің осындай ерекшеліктері оның көптеген зат алмасу процестерін реттеуге қатысуына мүмкіндік береді.

Келеткадан тыс сұйықтықтардағы кальций. Қан плазмасында Са2+ конц 9-11 мг/дл немесе 2,І-2,6 ммоль/л. Қандағы Са2+ мөлшері қанның бірден-бір тұрақты физиолгиялық көрсеткіші болады, себебі организмнің әртүрлі физиологиялық күйіне сәйкес, кальцийдің плазмадағы концентрациясы өзгермейді. Қандағы Са2+

концентрациясы: паратгормон кальцитриол /Д3 витамині/ сияқты гормондардың бөлінуіне, сүйектердің күйіне, ішектегі сіңірілуіне, бүйректің қызметіне тәуелді болады.

Паратгормон - қалқанша маңы бездерден бөлінетін гормон. Бұл сүйек тканьдеріне, бүйрекке әсер етеді, Гормонның бөлінуі қайтымды теріс байланыс арқылы аденилатциклаза жүйесінің

қатысуымен реттеледі. Са+ қандағы концентрациясының азаюы паратгормондардың бөлінуін күшейтеді паратгормон сүйектен қанға Са2+ түсуін және бүйректе Са2+ сіңірілуін күшейтіп, оның орнына фосфаттардың шығуын жылдамдатады, ішекте Са2+ сіңірілуін күшейтеді.

Кальцитонин - қалқанша бездің пептидтік гормоны, паратгор-монның антогонист, Са2+ ионының қандағы артық мөлшерін азайтады. Кальцитокиннің синтезі үшін сигнал аденилатциклазды жүйе арқылы

235

келіп түседі, сөйтіп сүйектердің матриксінің ыдырауын тежейді ост-оегенезді жеделдетеді, осылардың нәтижесінде Са2+ төмендейді. Д3-витамині-кальцитриол гормонның бастапқы заты болып есептеліне-ді, паготгормонның синергисті. Д3-витамині теріде, холестеринде УФ—сәулемен әсер- ету арқылы түзіледі.



Кальцитриоя - стероидтың гормон, гипокальциемия кезінде бөлінеді, Са-дің ішектен сіңірілуін, сүйектерден түзілуін кү-

шейтеді.

Д3 витамині жетіспеген жағдайда балаларда рахит, үлкен кі-сілерде остеомаляция ауруы пайда болады.

Сақтану шаралары-УФ сәулесі, балық майы.

Сүйектердің рахит кезінде өзгеруін коллаген синтезінің /С вит, пролин, лиз/ бұзылуымен түсіндіруге болады.

236

Са мен Р ішекте сіңірілуі үшін Д3 витамині қажет. Д3 витамині майда ерігіш.

Бауыр ауруларында /сары ауру, цирроз/ Д витаминінің түзілуі және оның активті туріне айналуы нашарлайды. Сондықтан Са-дің сіңірілуі нашарлайды. Гипокальциемия пайда болады.

Гипокальциемия паратгормонның бөлінуіне әкеп соктырады. Паратгормонның әеерімен сүйектегі зат алмасудың бұзылуы нәтижесінде остеомаляция пайда болады. До витаминнің көп болуы тканьдердің кальциленуіне, остеопорозға әкеп соқтырада.



237




IX тарау.

Функциональды биохимия . Қанның белоктық

және ферменттік құрамы

Қанның құрамы , физикалық – химиялық қасиеттері және қызметі. Адам салмағының 6-8 % /4,5-6 л/ қаннан тұрады. Қан организмінің сұйықтың ортасы, сұйық, ткань, организмде хи-миялық заттарды тасмалдауға қатысады. Қанның тығыздығы 1,055- 1,065, тұтқырлығы ондағы белоктарға, әсіресе эртитроциттерге байланысты. Венадан қанды ұйып қалмайтындай етіп, ақырын ғана алып, центрифугаласақ, ондағы келткалық элемментерге тұнбаға түсіп, плазма қалады. Ал егерде қанды ұйып қалғаннан кейін осы ұйыған қою затты бөліп алсақ онда қанның сары суы деп аталатын сұйық түзіледі.

Қанның сары суына сары түс беретін өт пигменті болып табылатын билирубиннің аздаған қалдығы және каротиноидтар. Қанның қою затынның құрамы фибриногеннен және клеткалық элементтерден тұрады, ал плазмада формалық элементтер ғана болмайды, фибриноген қалады.

Қанның ең маңызды физикалық- химиялық көрсеткіші қан плазмасының осмостық қысымы. 370 С қанның плазмасының осмотық қысымы 7,6 атом. Жуық, бұл негізінен N аСІ және басқа да төменгі молекулалы заттардың арқасында болады, осы қысымның 0,02 % альбуминдер туғызады,ол онкотикалық қысым деп аталады.

Қанның клеткалық құрамы - 45 % формалық элементтерден тұра--ды, оның 44% -эритроциттер / қызыл қан түйіршіктері; I / лейко-циттер / ақ қан түйіршіктері/; лимфоциттер және тромбодиттер /қан пластинкалары/.

Қан плазмасы мен формалық элементтері арасында белгілі бір

238

көлемдік қатынас бар. Бұл қатынасты 100 бөлікке бөлінген шыны капилляр гематокрит арқылы анықтауға болада. Осы гематокриттің көмегімен плазма мем формалы /шыны түтікті центрифгалағанда, формалы элементтер ауыр болғандықтан айналу осінен алысырақ орналасады да, ал плазма оске жақынырақ орналасады/ элемент-тердің қандағы мөлшері анықталған, яғни формалы элементтер қан- ның 40-45 % алса, плазма 55-60 % құрайды.



Организмдегі қан айналуға қатысатын -қанның мөлшері тұрақты шама, яғни организмге түскен су мен шығарылып отыратын судың арасында тепе-теңдік бар. Егер қанға судың мөлшері кейбір жағ-дайлармен көп түссе, бір шамасы бүйрек арқылы тез шығарылып отырады, ал бір шамасы тканьдерге, өтіп, одан қайтадан қанға өтіп, тағы да бүйрек арқылы сыртқа шырылады. Ал сырттан түсетін сұйық жеткіліксіз болса, су тканьдерден қанға өтіп, зәрдің көлемі азаяды. Қанның 1/3 бөлігін жоғалту өлімге әкеп соқтырады.

Қан плазмасының құрамы. Плазма қанның, сұйық бөлімі /55.% /, меншікті салмағы 1,024-1,030, рн 7,4. Қан плазмасының 90-92 % су, 8-10 % белоктар мен тұздардан тұрады. Қан плазмасындағы бе-локтар 7-8 %, жуық, оның ішінде альбуминдер 4-5%, глобулиндер 2-3 % фибриноген 0,2-0,4% .

Белокқа жатпайтын азоттың заттардың концентрациясы І4-20мм, немесе /25-40 мг% /; мочевина 3-6 щ /20-30 мг % ; амин қыш-қылдары 3-4 ш /35-65 мг %; глютатион;- SН,- креатин, холин т.б. Қалдық азоттың жартысынан көбін мочевина алады, ал егер бүйрек-тің жұмысы нашарласа, онда қалдың азоттың мөлшері артада.

Азотсыз органикалық заттар: жалпы майлар І.-7 г/л, 0,1-0,6 % .. глюкоза 80-120 мг% немесе 3,5-5,5 ммоль/л; тұздар - қанның сары суының 0,9 54 алады, оған На+, К+, Са2+ , СІ-, НСО3 , НРО42- жатады.

Қанның биологиялық қызметі

I/ Қанның тыныс алудағы атқаратын қызметі. Қан оттегін өк-педен тканьдерге, С02 тканьдерден өкпеге жеткізіп отырады. Қа-лыпты жағдайда адам тканьдері минутына 200-250 мл оттегін жұм- сайда, ал тәулігіне 300 л дейін оттегі жұмсалса, ауыр жұмыс ке- зінде оттегінің қажеттілігі он есеге дейін артады. Альвеолярлы ауа 850 мл-дей ғана оттегін ұстайды, ол организмнің- қажеттілігін 4 минутқа ғана қамтамасыз етуге жарайды.

Өкпеде қанның оттегінмен қанығуы жүреді. Өкпе альвеоласынан

239


оттегінің қанға таралуы оның парциалды қысымынан альвеодярлы-калиллярлық айырмасына қарай жүреді. Альвеолада Р02=13,83 тең болса, өкпе капиллярларында Р02=7,65 г ГПА тең.

Оттегі капилляр қабырғасынан қан плазмасына өтіп ериді және эритроциттердің мембранасынан өтіп гемоглобинмен байланысады. І-г-гемоглобин 1,34 мл 02, байланыстырады. Гемоглобиннің қанның I литрінде 140-160 г/л болатындығын ескере отырып. І л қанның 180-210 мл О2 байланыстыра алатындығын есептеп шығаруға болады. Қан гемоглобинімен байланысқан оттегінің мөлшерін қанның оттегінің сыйымдылығы деп атайды. Бұл сыймдылық гемоглобин мөлшеріне тәуелді.

Көмірқышқыл газын тасмалдау да гемоглобинмен байланысты.

Карбогемоглобин

2. Қанның қоректік заттарда тасымалдаудағы ролі. Ішектегі ас қорыту нәтижесінде сіңірілген заттарды әртүрлі органдарға; бауырда түзілген глюкозаны және кетондык денелерді бұлшық-еттерге; бауырдан майды май тканьдеріне; сүт қышқылын бұлшық-еттен бауырға; май қышқылдарын май тканьдерінен әртүрлі органдарға жеткізу т.б.

3. Қанның зат алмасуды реттеудегі ролі. Гормондарды және т.б. көптеген зат алмасуды реттеуге қатысатын заттарды нысана-орган-дарға жеткізіп отыру.

4. Зат алмасу нәтижесінде түзілген қалдық заттарды бөліп шыға-рудағы ролі. Мочевинаны бауырдан бүйрекке; билирубинді әртүрлі тканьдерден бауырға жеткізу.

5. Гомеостаздағы ролт - қан рН-тың, осмостық қысмның т.б. осы сияқты тұрақты көрсеткіштердің тұрақты болуда қамтамасыз етеді.

6. Қанның қорғаныштық ролі,-яғни -организмді әртүрлі заттардың әсерінен қорғауға қатысады. Иммундық факторлар лейкоциттердің фагоциттік активтілігі қанда микробтарды, улы заттарды

залалсыздандыратын антиденелордің болуы т.б.

Міне осы қанның -атқаратын қызметтері метаболизмнің өзара байланысын қамтамасыз ететіндігін көрсетеді.

Қан плазмасының болоктары

Қанның 35-48 % притроциттер алады, Ал осы эритроциттердің 95 % гемоглобин. Жалпы қандағы гемоглобиннің мөлшері 13-16% . Ал қан плазмасының белоктарына: альбумин /қан плазмасының 40-

240


50 г/л. 4-5% /; тлобулин /20-30 г/л 2-3%; фибриноген /2-4 г/л 0,2-0,4 % / жатады. Жалпы адам қанының плазмасында 65-85% белок

бар, яғни 65-80 г/л. Қазіргі кездегі физикалық-химиялық және иммунды-химиялық әдістер қанның плазмасында І00-ге жуық белоктық фракция бар екендігін дәлелдейді. Қан плазмасы белоктарының синтезі бауырда және басқа ретикулды-эндотели-альды жүйелерде жүріп көптеген қызмет атқарады.

1/ Белоктар коллоид болғандықтан, суды өзіне байланыстырып, қанның коллоидты-осмостық қысымнның тұрақты болуын қамтамасыз етеді.

2/ Қанның тұтқырлығын қамтамасыз етіп, эритроциттер мен лейко-циттердің қан айналысындағы тұрақтылығын қамтамасыз өтеді.

3/ Қанның рН-ның тұрақты болуын қамтамасыз етеді.

4/ Қан плазмасындары "маманданған" ерекше белоктар көмірсулар-ды, липидтерді, гормондарды, дәрі-дәрмектік заттарды пенициялин, салицилатты байланыстырып, оларды тасымалдауға қатысада.

5/ Са2+, Fе2+, Мд2+ , Са2+ катиондарын байланыстырып, олардың зәрмен бөлініп кетуінен қорғайды.

б/ Қанның ұюына қатысады /фибриноген, протрокбин, антагемофилді гемоглобин т.б./. 7/ Амин қышқылдарының қоры болып табылады.

Клиникалық лабораторияларда қан плазмасының белоктарын электрофорез әдісі арқылы ажыратады. Қан сары суындағы белок-тардың молекулалық салмағы, заряды, изоэлектрлік нүктесі әртүрлі болады да, электр кеңістігінде олар бірінен-бірі ажырайды. Электрофорезді ерітіндіде, қағазда, гельде жүргізуге болады. Мұнан басқа иммунологиялық әдіс пен электофорездік әдісті біріктіріп анықтайтын иммунды-электрофорез әдістері бар.Осы әдістермен алынған электрофореграммалар қанның сары суы 5-белоктық фракциядан тұратындығын көрсетеді. Олар:

I/альбуминдер 50-61%;

2/ J1 — глобулин 3-7 % ;

4/ J2 - глобулиндер 5-8 % ;

5/ B - глобулиндер II—13 % ;

5/ у - глобулиндер 15-22% ;



Альбумиидер. Молекулалық салмағы 70000 жуық, жәй белок /580 АК/, жартылай ыдырау уақыты 7 күн, қандағы мөлшері 50-60 г/л. Қанның коллоидты-осмостық қысымен сақтауда ролі

241


ерекше. Егер альбуминнің конц. 30% дейін төмендесе қанның онкотикалық қысымы төмендеп ісік пайда болады. Альбуминнің -эфир түзбеген май қышқылдарын, өт пигменттерін стероидтық гор- мондарды, Са2+ , сульфаниламидтік, пенициллин, дикумарин препараттарын тасымалдауда да ролі зор.

Глобулиндер.



J1 -J1 - - глобулиндердің протеолиттік ферменттердің активттердің тежейтін қасиеттері бар. Бұлардың қатарына; J1 - антрипсин; 2/ J2 - макроглобулин; 3/ интер - J -трипсинді тежеуші глобулиндер жатады. Бұлар протоиназалық форменттерді тежеуші белоктар болады. Клеткалардың бұзылуы не жойылуы кезінде түскен трипсин. химотрипсиндердің жұмысын және қанның үюына қатысатын көптеген ферменттерді тежеуге қатысады.

J2 - гликопротеин - суық тигенде бұлардың да мөлшері артады

J2-макроглобулин –тромбин мен кининогеннің активтілігін реттеп отырады. Суыққа шалдыққанда бұл белоктардың мөлшері ар-тады, қалыпты жағдайда 2,0-2,5 г/л.

Ретинолды байланыстырушы балок - А витаминін тасымалдауға қатысада. Тироксинді байланыстырушы белок-қалқанша без гормон-дарын тасымалдайды.

Транскортин - глюкокортиноидтарды, церулоплазмин- мысты та-сымалдауға қатысады. Бұл белоктың ролі бауырдағы, тканьдердегі мыстың деңгейін бірқалыпты сақтап отыру және сонымен қатар ас-корбин қышқылын, адреналинді, диоксифенилаланинді және т.б. заттарды тотықтыруға қатысады.

Вильсон - Коновалов ауруы - церулоплазминнің қандағы азаюы-нан туады, бауырда нерв жүйесінде, мыстың жиналуы байқалады.

J- глобулиндерге гаптоглобулин деген белок та жатады. Бұл белок гемолиз кезінде түзілген гемоглобинмен байланысып, гапто-глобин - гемоглобин комплексін түзеді, сөйтіп ретико-эндотели-альды жүйелердің клеткаларымен сіңіріліп глобин және гем ыды-рауға ұшырайды, ал босаған темір қайтадан гемоглобин түзуге жұм- салады, Оснның нәтижестнде бүйректің гемоглобинмен зақымдалуына және темірдің зәрмен организмнен шығуына кедергі жасалынады. Ремолиттік анемиямен ауырған кісілерде гаптоглобулиннің мөлшері аз болада.

В --глобулин. Негізгі В - глобулин - трансферин. Қандағы оның мөлшері 2-3,2 г/л. Fе2+ тасымалдауға және оның қан плазма-

242


сында тұрақты болуын қамтамасыз етеді, яғни шамадан артық бол-мауын не зәрмен шығып кетпеуін қамтамасыз етеді, екіқабат әйелдерде және организмде темір жетіспейтін кісілерде байқалады. Гемопепсин - бұл да в- глобулиннің қатарына жатады. Ге-мопепсин гемді өзіне байланыстырып, бүйрек арқылы оның сыртқа шықпауын қамтамасыз етеді. С- реактивті белок - денсаулығы жақсы кісілерде жоқ есебінде, ал қабыну процестері кезінде науқастың қанында пайда бола бастайды. Бұл белоктың атқаратын қызметі белгісіз. Бірақ фагоцитозға мүмкіндік беріп, лейкоцитердің активтілігін арттырып, иммундық реакцияларды активтендіреді және комплементтің байланысуын қамтамасыз етеді деген болжамдар бар.

В- глобулиндердің негізгі бір бөлімі В- липопротеин түрінде кездеседі. Оны липидтерді оқыған кезде айтып өткенбіз.



Ү - глобулиндер. Плазма белогының құрылысы жағынан ұқсас, ерекше иммундық қорғаныс қызметін атқаратын бір тобы. Бұлардың барлығының антиденелік активтілтгі бар, яғни вирустың, бакте-риалдардың антигендерімен кездескенде оларға қарсы күресетін антиденелік қасиет көрсетеді.

Иммуноглобулиндердің 5 түрі бар: ІдС, ІдА, ІдМ, ІдD, ІдЕ Иммуноглобулиндердің молекуласы 4 полипептидтік тізбектен тұра-ды, оның екеуі ауыр /Н-тізбек/, екеуі жеңіл / I -тізбек/ тізбек. Олар үшін дисульфидтік байланыспен байланысқан. Жеңіл тізбектердің м.с. 20000 және барлық иммуноглобудиндер тобында ұқсас келеді. Ауыр тізбектің м.с. 50000-70000-ға жуық, имцуногло-булиндердің талғамдылығын қамтамасыз етеді және амин қышқылдың құрамы-мен антигендік ерекшеліктерімен де бір-бірінен айырмашылығы бар. Иммуноглобулиндердің 5 класқа бөлінуінің өзі осы ауыр тізбекке негізделген.

С - иммуноглобулині барлық иммуноглобулиндердің 70-75% ~і.

Көптеген антигендерге қарсы тұратын антиденелері бар, соңдықтан иммундық реакцияларда үлкен маңызы бар.

А - иммумоглобулинт - барлық иммлуноглобулиндердің 20%, кілегейлі кабаттардың жергілікті иммунитетін қамтамасыз етеді.

М - иммуноглобулині барлық иммуноглобулиндердің 10%. По-лисахаридтік амтигендерге қарсы антиденелері бар, граммтерістік бактерияларға қарсы антиденелері бар. Бір жасқа дейінгі синтезделеді.

243

Е - иммуноглобулині қанда өте аз кездеседі. Организмнің аллергияға қарен күресі осы иммуноглобулинге тәуелді.



Д - иммуноглобулиннің ролі әлі белгісіз.

Қан плазмасында тағы да лизоцим, интерферон, комплемент, пропергин сияқты белоктар кездеседі.



Комплемент - бұл II белоктан тұратын көп компонентті күрделі жүйе. Антиденелермен әрекеттескенде клетканың қызметін бұзуға, мембранасын зақымдауға дейін барады. Лейкоциттерді активтендіреді. Антиген+ антидене реакциясы комплемент жүйесін активтендіреді, мұнан әрі қарай комплементтің С1 компоненті қосылған комплекс түзіледі. Осыдан кейін бактериялардың

клеткалары зақымдалалы немесе антиген + антидене қосылған клетканың мембранасында зақымдалу процесі жүріп, клетканың иондық өткізгіштін нашарлайды, мембрананың осмостық ыдырауы байқалады. Клиникада қандағы бактериялық немесе паразиттік антигендерді анықтау үшін қолданады. Адам ауырған кезде қан плазмасындағы белоктардың түзілуі мен ыдырауы бұзылады. Соның нәтижесінде олардың қандағы концентрациясы өзгереді. Қан сары суындағы белок мөлшерінің артуы гиперпротеинемия, ал азаюы гипопротеинемия деп аталады. Кейбір науқастарда белоктардың жалпы мөлшері өзгермесе де, олардың өзара қарым-қатынасы өзгереді, оны диспротеинемия деп атайды. Кейбір ауруларда қанда оған тән емес, өзгеше белоктар пайда болады, ол парапротеинемия деп аталады.



Гиперпротеинемия - организмнің диарея, құсу, ауыр жарақат ал-ғанда, күйгенде холерамен ауырғанда суды көп мөлшерде жоғалтуы нәтижесінде пайда балады. Оны салыстырмалы гиперпротеинекил деп атайды. Ал кейбір ауруларда иммуноглобулиндердің кенеттен көтеріліп кеткен кезінде патологиялық белоктардың /бұлшықеттер ауруында т.б./ көп болуын абсолюттік гиперпротеинемия деп ата/-ды.

Гиперпротеинемия көбінесе гиперглобулинемиямен тығыз байланысты, және мұның нәтижесінде альбумин /глобулин. коэффициенті төмендейді.



Гипопротеинемия - организмде судың көп ұсталып қалу нәтиже-сінде, /цигроз ауруында не жүрек нашарлығында/, белоктың бүйрек ауруларында зәрмен сыртқа шығуы нәтижесінде, бауыр зақымданғанда қан плазмасындағы белок синтезінің тежелуі кезінде байқалалы.

Гипотоиндерді анықтаудың да диагностикалық маңызы зор Майлардың алмасуы тарауын қараңыз/.

244

Қанның ферменттері



Қандағы фегменттерді 2 топқа бөлуге болады.

I/ Функционалдық немесе плазмоталғамды ферменттер.

2/ Индикаторлық немесе органоталғамды ферменттер.

Функционалдық ферменттер көбінесе бауырдан бөлініп қанға түседі. Бұл ферменттердің қатарына:

I/ Лецитин-холестерин ацилтрансфераза - холестериннің өзінің эфиріне айналуын жүзеге асыратын фермент /ТЖЛ/.

- бауырлық липопротеинлипаза - хиломикрондардың, тығыздығы өте төмен липопротеиндердің құрамындағы ТА.Г гидролиздеуші

фермент;

- холинэстераза - ацетилхолинді ыдыратушы фермент;

- лизоцим - қанның бактерицидтік қасиетін қамтамасыз ететін фермент;

- кининаза - кининогенез, фибринолиз, қанның ұюына қатысатын ферменттер;

- ренин - юкстагломерулярлы аппаратын клеткаларында тұз бен су алмасуына қатысатын фермент.

Бұл ферменттердің активтілігінің төмендеуі осы ферменттерді бөлуші органдардың, әсіресе бауырдың зақымдалуын көрсетуші фактор болып табылада, қалғандарының оншалықты диагностика-лық мәні жоқ.

Индикаторлық немесе органдық талғамдық ферменттердің диаг-ностикалық ролі зор. Бұл ферменттердің қандағы активтілігін анықтау, кандай органның қаншалықты зақымдалуын көрсетеді. Әр-бір органда өзіне ғана тән ферменттер тобы бар, енді осы органда қалыпты жағдайдан ауытқу байқалса, осы ферменттің қандағы активтілігі өзгереді.

Мыс, аспартатаминотрансфераза, креатинфосфокинезе, ЛДГ және ЛДГ2 ферменттерінің қан плазмасындағы активтілігінің артуы жүректің зақымдалғанда, инфаркты анықтауда дәлел бола алады. Аланинаминтрансфераза, ЛДГ5, Глу ДГ бауыр паренхимасының зақымдалғанын көрсетеді. Сүйектердің зақымдалғанын сілтілік фосфатазаның активтілігінін өзгеруі нәтижесінде анықтауға бола-ды.

Бүйректе - сукцинат ДГ, урокиназа, лизецим, ұйқы безінде -трипсин, кининоген, эластаза, J- гамилаза сияқты ферменттердің активтілігі қанда артса, осы органдардың зақымдалғанын көрсетеді.

245


Эритроциттердің биохимиясы. Гемоглобиннің синтезі және

ыдырауы

Барлық қанның 36-48 % эритроцит алады. Імм3 4-5млн-ға дейін эритроциттер болады. Өмір сүру ұзақтығы I10-120 күнге дейін. Күн сайын 2+І011 эритроцит ыдырап, соншалықты эритроцит синтез-деледі,

Эритроцит клеткаларында ядро болмайды, сондықтан бұларда белок синтезі жүрмейді, сыртқы ортаның өзгеруіне бейімделу ме-ханизмдері де болмайды. Оларда энергия анаэробты гликолиз

жолымен қамтамасыз етіледі. Эритроциттерде Кребс циклінің

кейбір ферменттерінің, тыныс алу тізбегі ферменттерінің болуы олардың жетілмеген түрлерінде митохондрийдің балғандығына дәлел бола алады. I сағатта қандағы барлық эритроцит 0,7 г

глюкоза беретін энергияны пайлаланады. Гликолиз нәтижедінде түзілетін энергия Nа+ және К+ иондарының трансмембраналық градиентін бір қалыпта ұстауға мүмкіндік береді, эритроциттердің ішінде К+ иондары көп, Nа+-иондары аз, ал плазмада керісінше. Бұл процесті қалыпты жағдайда ұстап тұрушы этитроциттердің мембранасында жоғары активтілік көрсететін Nа++-АТФ -аза ферменті. Осы Nа+, К+-АТФ-азанын жұмыс істеуін қамтамасыз ететін гликолиз процесін тежеу эритроциттердің, жойылуына әкеп соқтырады. Эритроциттерде пентозофосфаттың жол активті. Ондағы глюкозаның 90 % гликолиз жолмен, 10 % пентозофосфаттық; жолмен ыдырайды. Глюкозаның пентозофосфаттың жолмен ыдарауы нәтижесінде түзілген НАДФН Н+ эритроцит мембранасындағы липидтерді тотығудан сақтайда. Эритроциттерге қанмен түскен улы заттар, оттегі бірден зақым келтіреді. О2 және басқа тотықтырғыштар гемоглобинді метгемоглобинге дейін толықтырады, метгемоглобинде Ғе3+ үш валентті. Метгемоглобин О2 қосып ала алмайды, сондықтан тканьдердің тыныс алуын қамтамасыз өте алмайды.

Метгемоглобиннің түзілуі үздіксіз жүріп отырады, күнделікті барлық гемоглобиннің 0,5 % -не жуығы метгемоглобинге айналып отырады. Метгемоглобиннің қайтадан гемоглобинге айнальп тотық-сыздануы НАДН -метгемоглобин-редуктазаның қатысуымен жүреді, сондықтан метгемоглобиннің қандағы концентрациясы өте көп емес 1г % жуық. Бірақ организмге нитрат, нитрит, анилин, нитробензол т.с.с. дәрі-дәрмектердің аралық заты болып табылатын кейбір

246

заттар түссе метгемобглобиинің концентрациясы артып метгемоглобинемия пайда болады.



Гемоглобиннің метгемоглобинге айналуы оттегінің қатасуымен, супероксид ионын тұзау арқылы жүреді.

Егерде орранизмге тотықтыруы заттардың концентрациясы ар-тығымен түссе оттегінің активті түрімен күресу қиын болады да эритроциттердің мембранасы зақымдальп, гемолиз басталады, Семьялық метгемоглобинемия ауруына бейім кісілердің эритроцит-терінде мотгемоглобин-редуктазаның активтілігі төмен болады, Соның әсерінен қандағы метгемоглобиннің концентрациясы 40% дейін жетіп, тканьдерді оттегімен қамтамасыз ету нашарлайды.

Барлық адамдардың 1/20 бөлігінде глюкозаның пептозофосфат-тық жолмен тотығуының бірінші сатысына қажет глю-6-фосфатдегидрогеназа -ферментінің активтілігі төмен. Сондықтан бұл кісілердің клеткалары тотықтырғыштардың әсеріне сезімтал келеді, әсіресе малярия ауруын примахин деген дәрімен емдегенде, бұл аурулардың эритроциттері гемолизге ұшырауға бейім келеді. Гемоглобин. Жалпы қандағы гемоглобиннің мөлшері; ІЗ-16/ ,эри- троциттердің 05% массасы гемоглобиннен тұрады, 96-98% НвА, 2-3% НвА2, I % НвГ J2 J2/

Эритропоза - эритроциттердің түзілуі, эритропоpтин деп аталатын гликопротеинмен жылдамдайды. Бұл белок бүйректе қанның ағы-сымен түсетін белок-түзушіден түзілетін болуы керек.

Гемоглобиннің синтезі ретикулоциттерде жүреді. Ретикулоцитте гемоглобиннің J ,B - пептидтік тізбегінен ; және гемнен түзіледі, Гемнің синтезі глициннен және сукцинил -КоА-дан басталады. 247

Сонан соң 2 $ -аминолевудин қышқылы конденсациялануы нәтиже-сінде профобилиноген түзіледі.



Әрі қарай порфобилиногеннің 4 молекуласы конденезцияланып тет-рапиролдік қосылыс уропорфириноген түзіледі, уропорфириноген әрі қарай өзгерістерге ұшырап протопорфирин түзіледі. Прото- порфирин IX сонан соң феррохелатаза ферментінің әсерімен Fе2+-ді қосып, гемге айналады.



Порфобилиногеннің синтезіне қатысушы екі ферменттің екеуі де гем және глобинмеи реттеліп отырады, яғни глобиннің пептидтік

248

тізбегі бірден онымен қосылыс түзеді, ал гемнің концентрациясы төмен болса, ретикулоциттегі белок синтезінің тежеушісінің ак-тивтілігі артып, глобиннің синтезі баяулайда. Гемнің синтезіне қатысатын ферменттердің зақымдалуына қарай тұқым қуалайтын анемияның түрлері бар. Мұндай жағдайда гемнің бастапқы заты болатын, профориннің мөлшері артық түзіліп, зәрмен сыртқа шы-ғарылып отырады. Мұндай зәрдің түрі қызыл болып келеді де, порфирия деп аталады. Мұндай науқастардың терісі күн көзінің сәулесіне сезімтал болады.



Темірдің -алмасуы

Адам организмінде 4-5 г дейін темір болады. Оның 70% эритро-циттерде, 20% бұлшықеттерде, І0-І5% бауырда, 1 % ферменттер-дің құрамында болады. Сонымен темердің негізгі мөлшері

эритроциттердің гемоглобиннің синтезі кең ыдырауы кезіндегі алмасуымен онықталады, ал темірдің жеткіліксіз түсуі немесе оның қолданылуының қалыпты жағдайдан ауытқуы темір жетіспеушілік анемия немесе қаны аздық деген науқастарды туғызады. Ткань-дердегі рН-қа, оттегінің қонцентрациясына сәйкес, ондағы темірдің тұрақты түрі Fе+. Ал үш валентті Fе + -ерімейтін гидроксид түзуге бейім, сондықтан эволюция процесі кезінде темірді бірқалыпты ұстап тұру үшін, арнаулы белоктар синтезделген, бұл белоктар трансферрин және ферритин деп аталады.

Трансферрин - қан плазмасының гликопротеині. Оның темірді байланыстыратын екі центрі бар. Темір трансфериннің құрамында үш валентті болады және гидрокарбонат анионы мен бірге байланы-сады. Трансфериннің негізгі қызметі - қан ағысымен темірді ор- ганизмдегі қажет жерлерге және қор түрінде жиналатын жерлерге тасымалдау. Трансферриннің қан плазмасындағы концентрациясы 0,4%.

Ферритин - өте ірі белок. Молекулалық салмағы 450000, 24-протомерден тұрады.

Белоктық қабатта, темір өтетін алты канал бар, осы канал арқылы темір иондары өтіп, сфераның ядросын құрайды. Ферритиндегі те- мір тұрақты болмайды, кейде темір мүлдем болмауы мүмкін, онда ол апоферритин деп аталады, ал кейде 2500 атомға дейін жетуі мүмкін. Ферритинде темір /ҒеО“ 0Н /8 / ҒеО * ОРО3Н2/ гидроксид фосфат түрінде болады. Ферритиннің негізгі қызметі темірдің

қоры болу, аздаған мөлшерде бауырда, көк бауырда сүйекте т.б.

249


органдарда болады. Эритроциттердің ыдырауы кезіндегі босаған темір қайтадан қолданылады, дегенмен тәулігіне I мг темір пиг-менттермен бірге организмнен шығып отырады.

Темірдің тәуліктік қажеттілігі 10-20 мг, яғни өтпен шығатын темірден әлдеқайда көп. Ішектен темірдің сіңірілу механизмі әзірге зерттелмеген, ол трансферринге ұқсас белок арқылы жүреді. Сонан соң темір қаңдағы трансферринге өтіп, ол арқылы әртүрлі органдардың клеткаларындағы ферритинге жеткізіледі. Төмендегі схемада темірдің осы тасымалдануы көрсетілген.

Ішек қуысы Ішек клеткалары қан әртүрлі орган-

палазмасы клеткалары



Темірдің белоктармен қосылысындағы валенттілігі үшке тең, ал бірақ бір белоктан екінші белокқа өткен кезде оның валенттілігі екі рет өзгереді; Fе3+, Fе2+ және қайтадан Fе3+. Темірдің осылай валенттілігінің өзгеруі арнаулы тотығу - тотықсыздану

ферменттерінің қатысуымен жүруі мүмкін немесе осы темірді тасымалдаушы белоктар өздері де жағдай жасауы мүмкін. Ал темір валенттілігінің өзгеруі, оның белоктардан босап шығуы үшін қажет.

Темірдің алмасуы.



Темірдің жетіспеушілігінен туатын анемия басқа анемияға қараған-да көп тараған. Темірдің жетіспеушілігі ұзақ; уақыт бойы қайта-қайта қанды жоғалту кезінде, екі қабат әйелдерды, ішек-қарын жолдарына жасалынған операциялардан кейін байқалады.

250

Тамақтағы темірдің жетіспеушілігінен туатын анемия аз кездеседі, тек қана жас балаларда етті аз қолданатын кезінде болуы мумкін.



Сары ауру кезінде билирубиннің қандағы концентрациясы анық-талады.



Қанның тыныс алудағы ролі

Гемоглобин тәулігіне 600 л О2 тканьдерге жеткізсе, 500 л СО2 сыртқа шығаруға қатысады. Өкпеде оттегі тотықсызданған ге-моглобинмен қосылады.



Оксигемоглобиннің түзілуі -протонның бөлінуіне әкеп соқтырады да, эритроцитте Н+ концентрациясы артады.

Эритроциттерде ол биокарбонат анионымен әрекеттесіп, көмір қыш-қылын түзеді, бірақ бұл түзілген көмір қышқылы карбоингидраза ферментінің әсерінен тез ыдырап кетеді.

Бұл түзілген екі зат та плазмаға өркін өте алады. Көмір қышқыл газы альвеолаға өтіп, денмен сыртқа шығады. Эритроцкттердің ішкі ортасының электронейтралдығын сақтау үшін оған СІ+ НСО2 ани-ондарының орнына өтеді. Оттегінің альвеолаларға ауадан үздіксіз түсіп отыруына сәйкес жоғарыда көрсетілген реакциялар да үздіксіз жүріп отырада.

Организмде СО2 тканьдерден өкпеге тасудың бірнеше механизмі бар.

251


1/СО2 аздаған бөлімі еріген күйде тасымалданады. Көмір

қышқыл газының ерігіштігі оттегіне қарағанда әлдеқайда артық болғанмен, барлық көмір қышқылының газының 6-7% ғана еріген күйде тасымалданады.

2/ СО2 тағы бір шама бөлігі карбамин түрінде тасымалданады, яғни СО2 гемоглобинмен карбаминдік байланыс арқылы карбгемоглобин түзеді. Бұл туралы алғашқы пікірлерді

Сеченов И.М. айтқан болатын.



Осы жолмен түзілген карбгемоглобин өте тұрақсыз зат, өкпе ка- пиллярында СО2 бөлінуімен тез ыдырауға ұшырайды. Артериялық қанда карбамин 3 көлемдік процент, веналық қанда 3,8 көлемдік процент болады. Барлық СО2 3% -тен 10% дейіні тканьдерден өқпеге карбамин түрінде тасымалданады.

3/ СО2 тканьдерден өкпеге тасымалдаудың негізгі жолы, ол биохарбонат түрінде тасымалдану. Бұл жолмен тасымалдануда эри-троциттер гемоглобинінің алатын орны зор.

Оксигемоглобиннің қышқылдық қасиеті гемоглобиннің қышқылдық қасиетіне қарағанда 20 есе артық ННВ /гемоглобин/, ННВО2 /оксигемоглобин/.

Тканьге қанмен келіп түсетін окситемоглобин, Н2 СО3 қараған-да күшті қышқылы және тканьдерде К+-мен байланысқан. Оксигемо-глобиннің бұл түрін КНВО2 деп көрсетуге болады. Шет тканьдерде эритроциттердің гемоглобині оттегін тканьдерге жеткізіп ыдырай-ды.

КНВ02------------- 02 + КНв;

Осы күйінде гемоглобиннің сутек ионын қосып алу қабілеті артады. сонымен қатар эритроциттерге тканьдік алмасудың қалдық заты

СО2 келіп түседі. Карбсангидраза ферментінің әсерімен С02 сумен әрекеттесіп көмір қышқылын түзеді. Бұл көмір қышқылының иондары гемоглобинмен байланысып, НСО-3 анионы эритроциттерден плазмаға шығады.

КНв + Н2СО3----------- К+ + ННв + НСО-3

Бұл иондардың орнына алмасу ретінде СІ- ішке кіреді, натрий хло-ридің құраушы, екінші компонент Nа+ плазмада қалып, НСО-3 анио-

252

нымен натрий бикарбонатын түзеді.



+ + НСО3- NаНС03

Бұл реакция қанның сілтілік резервін сақтап отыруда белгілі орын алада. Өкпе капиллярларында, эритроциттерде калийдің би-карбонатынан көмір қышқылын оксигемоглобиннің әсерімен ығыстыру процесі жүреді:



түзілген көмір қышқылы карбоангидраза ферментінің көмегімен ыдырайды. Өкпе альвеолаларындағы С02 қысымы /РСО2/ сәл төмен-

десе, эритроциттердегі өкпеге СО2 сіңірілуі күшейеді.

Эритроциттердегі бикарбонаттың концетрациясының төмендеуі-не сәйкес, қан плазмасынан оларға НСО-3 ионының жаңа мөлшері келіп түседі де, плазмаға СІ- эквивалентті мөлшері өтеді. Өкпе капиллярларындағы қан плазмасында натрий бикарбрнатының

концентрациясы қаншалықты төмендесе, натрий хлоридінің концентрациясы соншалықты артады, ал эритроциттердегі бос гемоглобин оксигемоглобиннің халийлі тұзына айналады. Сонымен эритроциттер гемоглобиннің қатысуымен бикарбонат түрінде қанмен тканьдерден өкпеге барлық көмірқышқыл газының 80 % -не жуығы тасымлданады.

Қанның ұюы

Қан тамырлары зақымданған кезде қанның ағу ұзақтығы әртүрлі болуы мүмкін. Егерде жарақаттанған қан тамыры оншалықты үлкен болмаса қанның ағуы тез тоқталады, яғни гемостаз жүреді. Гемо- стаз бірнеше кезеңдерден тұрады. Алдымен тромбоциттер жабысқақ түрде дәнекер тканьдердің коллагендік талшықтарымен немесе базальды мембранасымен байланысып, жарақат алған жерге жабысады. Тромбоциттер бірімен-бірі жабысып, қан ағуын тоқтата алады. Тромбоциттердің агрегациясы кезінде қан тамырларын тарылатын адреналин, серотонин сияқты вазоактивті аминдер бөлініп шығады. Сонан соң тромбоциттердің айналасында қанның үш басталып, қан жоғалтудан қорғаушы негізгі биохимиялық механизм-тромба түзіле бастайды. Жара жазылған соң тромбаны ерітетін фибринолиздік жүйе жұмыс істейді. Темостаз кезіндегі биохимиялық процестерді қарастыра отырып мынандай сұрақтарға жауап беру қажет: I/ Қан аққанда тромбаның түзілуін жеуалдететін қандай зат?

253


2/ Қанның ұюына қандай заттар қатысады және қандай реакциялар

жүреді?


3/ Cау қан тамырларында қан неліктен ұюға ұшырамайды?

Сүтқоректілік қанның ұюына көптеген плазма белоктары қа- тысады. Қанның ұюын бірімен-бірі тығыз байланысты сыртқы және ішкі ұю жолдары іске асырады. Бұл екі механизм де өте мұқият реттеліп отырады. Олардың әсерімен, ақыр соңында плазманың ери салатын фибриноген белогі ерімейтін фибрин белогына айналады. Бұл өзгеріс тромбин-тротеолиттік ферменттің қызметі арқасында іске асады. Қалыпты жағдайда бұл фермент қанда болмайды, ал қажет кезінде активсіз зимогендік түрі, плазма белогі-протромбин-нен түзіледі. Ал протромбиннің тромбинге айналуы. Ха факторы түзіледі. Ха факторының тротромбинді тромбинге айналдыруы

Са2+ қатысуымен ғана жүреді. Сонымен қанның ұюы

жоғарыда айтылғандай екі механизм бойынша жүреді де, активсіз зимогендердің активті ферменттерге айналуының нәтижеcінде тромбиннің түзілуіне, ал оның фибриногенді фибринге айналдыруы нәтижесінде жүреді екен.



Қан ұюының сыртқы механизмі

Бұған: тромбопластин /тканьдік фактор немесе Ш фактор/, про конвертин /УП фактор/, Стюарт факторы /X фактор/, проакцелерин /Үфактор/ және Са2+ мен тромб түзілетін жердегі мембраналарды фосфолипидтері қатысады.

Тромбопластин фактор/ - ткань зақымданған кезінде түзіледі /нашар зерттелген/.

ҮП фактор проконвертин және X Стюарт факторы /аурудың аты/ - проферменттер. X фактордың синтезі организмдегі К витаминіне тәуелді болады. Өздерінің активсіз түріне пептидтің бөлініп шығуы арқылы өтеді.

Ү фактор - проекцелерин, ол тромбиннің әсерінен Ү1 факторы на айналып Ү1 факторы Ха ферментін аллостерлік жолмен актив-тендіреді. Ха ферментінің активтелуі Са+ мен фосфолипидтердің қатысуына да тәуелді.

Қан плазмасында барлық уақытта ҮПа факторының өте аздаған мөлшері болады. Ткань немесе қан тамырлары зақымдалған кезде ҮПа факторының күшті эффекторы болып табылатын ІІІ фактор босап шығады. ҮПа-ның активтілігі 15 000 есе артада. ҮПа факторы

254

Х факторға әсер етеді, ол Ха факторына айналып протромбинді ак-тивтендіреді. Протромбин тромбимге айналады, ол фибриногеннің фибринге айналуына мүмкіндік жасайды. Сонымен қатар тромбин ХШ фактопдың ХШа факторына, яғни трансглутаминазаның бастапқы түрінен активті түріне айналуына мүмкіндік береді.



Қан ұюының сыртқы механизмін көрсететін схема



Қан ұюының ішкі механизмі

Қан ұюының ішкі механизмі баяуырақ жүреді, яғни бұл меха-низм бойынша қан үю үшін І0-І5 мин уақыт қажет. Ішкі механизм деп атайтын себебі, бұл жолмен қан ұюығанда тканьдік фактор болып табылатмн тромбопластиннің қажеттігі жоқ. Ұюға қажет бар-лық факторлар қанда болады.

Қан үюдың ішкі механизмі де бірнеше проферменттердің активті күйіне көшуінен тұратын сатылы механизм, және X фактордың . Ха-ға айналуынан бастап сыртқы қан ұю механизммен бірдей /қан ұюдың ішкі механизмінің схемасын келесі беттен қараңыз/.

Фибринолиз

Жараның аузы яғни тромб, біраздан соң жазылып кетеді. Мұның жазылуында плазмин деп аталатын протеолиттік ферменттің ролі зор. Плазмин фибриндегі пептидтік байланысты үзеді. 0л қандағы плазминогеннен түзіледі. Бұл түзілуде урокиназа ферментінің ролі зор. Қандағы урокиназаның жартылай өмір сүру уақыты оншалықты көп емес,10 минуттай. Тромб түзілуі кезінде плазминоген мен урокиназа фибринмен адсорбцияланады, сонан соң біртіндеп плазминогеннің активтелуі басталып түзілген плазмин фибринге

255



Қан ұюдың ішкі механизмінің схемасы



Қан ұюға қарсы жүйелер

Қам ұюға қарсы жүйелер негізінен протеодиттік ферменттердің тежеуші плазама белоктарынан тұрады. Плазманың белогі антитромбин Ш, ҮІІа факторынан басқа, қанның ұюына қатысатын барлық протеиназаларды тежейді. Ол фосфолипидтермен комплексте болатын фактоларға әсер етпейді, тек қана плазмада еріген күйінде болатын факторларға әсер етеді. Сондақтан ол тромбаның түзілуін реттеу үшін емес, қанмен тромба түзілген жерден түсетін ферменттерді ыдырату үшін қажет, осы жолмен жарақаттанбаған жердегі қанның ұюының алдын алып отырады.

Гепарин антитромбин Ш-тің тежеуші әсерін күшейтуші фактор, яғни антитромин Ш-ке гепариннің қосылуы, оның конформациясын өзгертіп, троубинға байланысу қабілетін күшейтеді. Бірақ бұл комплекс тромбинге қосылғаннан кейін гиларин қайтадан бөлініп

256


шығып, антитромбин Ш-тің басқа молекуласына қосылады.

Гепарин антикоагулянт есебінде қолданылады. Антитронбин Ш-қанның ұюына қарсы қолданылатын басты компонент. Одан басқа тағы да бір протеиназалардың тежеушісі J2 -макроглобулин,

Бауырдың биохимиясы

Бауыр адам организмінде ішек пен ішкі ортаны байланыстыру-шы /қан, лимфа т.б. органдар мен тканьдер/,

Биохимия тұрғысынан қарағанда, бауыр адам организмінің хи- миялық лабораториясы, химиялық өңдеудің орталығы және-ішкі

ортаның тұрақтылығын, яғни гомеостазды реттеуші орган. Анатомиялық құрылысы жағынан бауыр 500000 бөлімнен тұрады, ал әрбір бөлімде 100 000-даған гепатоцит, яғни бауыр клеткалары болады. Бауырдың 80 % гептоциттерден тұрса, 15 % эндотелиаль-ды клеткалардан, ал бұл клеткалардың 30-40 % Купфер клеткалары-нан тұрады және аздаған стромалық дәнекер тканьдері, яғни кол-лагендік талшықтар кездеседі, Бауырға қамның 80-70% тәулігіне 2000 л-ге жуық/ қақпақты вена арқылы түссе, 20% бауыр артерия-сы арқылы түседі. Бауырдың салмағы 1,5 кг оның 70-75% су бо-лады, майлар 2-6%, холестерин 0,3-0,8% , белок 12-24%, ТАГ1,5-2 % гликоген 2-8 %, ФЛ 1,5-3%, Ғе-0,02 %. Бірақ адам ауырған кезде бұл заттардың алатын үлесі күрт өзгеріп кетуі мүмкін. Мысалы, ісіну кезінде су 80% дейін жетсе, қатты семіргенде ол 55% дейін кемуі мүмкін. Майлардың мөлшері де науқастану кезінде өзгеріп отырады. Мысалы, семіргенде майлар 20 % болса, бауырды май қаптап кеткен кезде 50 % дейін жетеді, ал гликогеннің мөлшері қалыпты жағдайда 150-200 г, яғни шамамен 5 % жуық болса, гликогенозде 20 % дейін жетуі мүмкін. Бауырда белоктардың көбі глобулиндік белоктар. Сондан қатар ферменттер, витаминдер т.б. көптеген заттар кездеседі.

Бауырдың атқаратын қызметі:

I. Метаболиттік қызмет. Оған мысалы, көптеген заттарды "экспорт"

257

үшін синтездеу: альбумин, ферритин, церулоплазмин, гликоген, фосфолилидтер, хол қышқылы, глюкоза /амин қышқылдарынан глюкозаның синтезделінуі/, алмасуға жататын амин қышқылдары-ның синтезі, несеп қышқылы, мочевина, холестерин, липапротиед-тер. П. Залалсыздандыру және сыртка шығару қызметі. Гормондар-ды, дәрі-дәрмек және улы заттардн залалсыздандыруға және зат алмасудың қалдық заттарын бөліп шығаруға қатысады. Бұл процестер гидроксилдему, қосақталу, тотықсыздану, арқылы



жүреді. Л. Заттардың қандағы концентрациясының тұрақтылығын реттеп отыру қызметті /гомеостаздың функция/. Көмірсулар, майлар, белоктар ішектен бауырға түскен кезде концентрациясы өте әртүрлі мөлшерде болады:вена портпен келген глюкозаның концентрация-сы 5-20 ммоль амин қышқылдарының концентрациясы 3-15 ммоль, бауырдан қанға қайта түскенде глюкоза 5 ммоль, АҚ 3-4 ммоль” яғни бауырда ішек-қарыннан түскен заттардың концентрациясы ретке келтіріліп, белгілі бір керек мөлшерде ғана қанға тарап отырады, ІҮ. Ас қорытуга қатысатын қызметі Өт қышқылының түзілуімен тікелей байланысты. Өт тәулігіне 500-700 мл-ге дейін синтезделеді. Ең маңыздысы метаболиттік қызметі: I/ Көмірсулар-дың бауырда алмасуы:

258


Бес жолы бар:

а/ қанға глюкозаны жеткізу; б/ гликогеннің синтезі; в/ өт қыш-

қылдарының, ХС синтезі; д/ СО2, АТФ, е/НАДФН Н+ рибозаның

Егерде трансфераза ферменті жеткіліксіз болса, галактоза-І-фосфат жиналып қалады да, миға улы әсер егеді, зәрде галактоза пайда болады. Мұндай аурудың қандағы түрін галактоземия, ал зәрдегі түрін галактозурия деп атайды. Катаракта, яғни көзді шел басу мен ақыл-ой кемістігін туғызады. Мұндай кісілер сүтті іше алмайда. Егер ауру білінгеннен бастап :сүтті тамақты рационнан шығарьп тастаса, кейін жүре келе оңалып кетеді. 2/ Липидтердің алмасуа. Мұның да бес жолы бар: в/ СО2 , АТФ түзілуі; ә/ кетондық денелердің түзілуі; б/ өт қышқылының түзілуі; в/ липопротеид-тердің түзілуі; г/ бос май қышқылдарының түзілуі.



Өт - холестериннің артық мөлшерінің организмнен шығарылуы-ның бірден-бір жолы, яғни холестериннен түзілген өт қышқылдары адам организмінен нәжіспен шығарылып отырады. Өт пен гемнің ыдырауы нәтижесіңде түзілген өттік пигменттер де, бүйректен

256

қанға қайтып өте алмағандықтан организмнен шығарылып отырады.



Бромсульфанилдік проба - бауырдың бөліп шығару функциясы-ның нашарлауын, холесцистит науқасының дами бастағандығын көрсетеді.

3. Белоктардың алмасуы. Бес жолы бар:

е/ АҚ - тасымалдау; б/ қанның белоктарының синтезі; в/ деза-минделу реакцияларының жүруі; г/ глю - аланинді цикл; д/ гемнің нуклеотидтердің синтезі.

Қан плазмасы белектарының 70-90 % бауырда синтезделеді. /J - глобулин, В-глобулиндер/. Альбуминдер-100% дейін бауырда синтезделеді, тек j- глобулиңдер - ретикулоэндотелиалды жүйелерде синтезделеді, протромбин, фибриноген - бауырда еимтезделеді. Мұның барлығы бауырдың белокты синтездеу қызметіне қандай үлес қосатындығын көрсетеді.

Егер альбуминдердің концентрациясы төмендесе ісік пайда болады /қанның онкотикалық қысымы төмендейді, асцит, геморра-гия. Белоктар ұйып қалады/.

Амин қышқылдарының зәрдегі концентрациясы көбейген кезде

аминоацидоурия байқалада. Ксантинооксидаза ферменті бауырда өте жоғары активтілік көрсетеді. Сондықтан несеп қышқылы негізінен бауырда түзілді.

260


Амин қышқылдарынан мида, бұлшықеттерде креатин түзіледі.

Сонан соң креатин креатинфосфатқа айналады.

Залалсыздандыру және бөліп шығару қызметі

Гормондарды, дәрі-дәрмекті залалсыздандыру 2 сатыдан тұрады.

1. Тотықтыру.

2. Қосақталу реакциясына түсу.

Кейде бұл екі сатыны бірге де қарастырады, яғни гидроксилдеңу метилдену, ацетилдену қосақталу реакцияларын жүргізу арқылы заттарды залалсыздандырады.

Тотықтыру. Бұл реакция көбінесе микросомада жүреді.



Мұнда молекулалық оттегі мен пентозофосфаттақ жолмен түзілетін НАДФН*Н+ қолданылады.



Бұл процестерде гидроксилаза, оксидаза, каталаза, перксидаза

ферменттері қатысады.

Микросомалық тотықтырудың негізгі тотықтыру компоненті Р450 цитохромы. Цитохром Р450 - гемопротсид. Белоктың бөлімі бір полипептидтік тізбектен тұрады. Молекулалық массасы 50 000-ға тең. Ол СО-көміртек тотығымен комплеке түзеді. Осы комплекстің ең жоғары сіңіргіштік қабілеті 450нм, сондықтанда оны Р450 деп атайда. Цитохром Р450 екі жақты қызмет атқарады: а/ оттегіге электрокды жеткізіп активтендіреді; ә/ осы активтенген оттегі

261

басқа заттарды /RH/ тотықтырып су түзуге атысады. Сонымен оттегінің бір атомы тотығушы затпен байланысса, екіншісі реакция ортасынан 2Н+ қосып алып, су молекуласын түзеді.



Бұл цитохромның -қатысуымен басқа да көптеген реакциялар жүреді:

а тотығу реакциясы ■

г/ метиллеиу /В12 вит., ТГФК, метиленнін қатысуымен/



Гидроксилденген заттар, қосақталу реакцияларына түсуі мүмкін.

Қосақталу реакциялары: УДФ-глюкурон қышқылымен, З-фосфоаде- нозин-5-фосфосульфатпен ФАФС, глицинмен жүруі мүмкін.

262




Байланысқан билирубин суда ерігіш, өтпен бірге ішекке түседі. Байланыспаған билирубин суда ерімейді, сондықтан ол қанда аль-буминмен компплекс түрінде тасымалданады. Билирубиннің негізгі бөлімі көк бауырдың; ретикулоэндотелиалды жүйесінде және сүйек миында синтезделеді. Бұл органдардан альбумин арқылы қанмен бауырға тасымалданады, ал бауырда глюкурон қышқылымен қосылып билирубиннің диглюкуронидіне айналады.

263

Билирубиннің глюкурониді улы емес. Енді бұл қосақталған қосы-лыс бауырдан ішекке түседі, ішекте бактериялы ферменттердің-әсерімен глюкурон қышқылына және билирубинге ыдырайды. Билирубин әрі қарай қос байланыс бар жерлерде тотықсызданып екі түрлі зат түзеді: а/ уробилиноген; б/ стеркобилиноген. Бұл заттардың 95% нәжіспен сыртқа шығарылып отырады, ал қалған бөлімі ішектен қайта қанға өтіп, өтке түседі, ал біршамасын бүйрек арқылы қайта шығарылады.



Уробилиноген және стеркобилиноген түссіз заттар, ал сыртқа; ауаға шыққанда ауадағы оттегімен тотығып стеркобилинмен уроби-линге айналады. Олардың түсі сары болып келеді.

Дені сау кісі тәулігіне 200-300 мг , дейін пигменттерді нәжіспен шығарып отырады, ал 1-2 мг зәрмен шығарады.

Өт пигменттері өт тастарының негізгі құрамды бөлігі болып табылады. От пигменттерінің қандағы және зәрдегі мөлшерін анық-таудың сары ауруға диагноз қоюда мәні зор.

Дені сау кісіде билирубиннің мөлшері 0,1-1 мг/л /1,7- 17 мк/ моль/л/. Қанда ерімейтін болғандықтан, байланыспаған билирубин альбуминмен комплекс түрінде кездеседі. Билирубин диазохлорсульфон қышқылымен қызғылт түсті диазоқосылыс түзеді, бұл реакция қандағы және зәрдегі билирубинді анықтау үшін қолданылады. Глюкуронидпен байланыспаған билирубин альбуминмен комплексте болғандықтан диазохлорсулфон қышқылымен бірден әрекеттеспейді, сондықтан оны алдымен спирт арқылы альбуминнен ажыратып алу керек. Эритроциттердің ыдырауы күшейген және өт жолдары бітіп қалған кезге билирубиннің қандағы концонтлациясы артады, соның нәтижесінде теріде, көзідің склерасында сары түс пайда болады, яғни сары ауру дамиды. Билирубиннің концентрация-сы 2-3 мг/дл болғанда терінің сары түске боялуы байқалады. Сондықтан қандағы, зәрдегі өт пигменттерін анықтау, сары аурудың себептерін анықтауға мүмкіндік береді.



Гемолиттік сары ауру. Эритроциттер көп ыдырайды, олардың глюкуронидпен бауырдағы байланысуының жылдамдығы

артады және ішек арқылы бөлінуі де көбейеді, дегенмен бауыр қандағы барлық түзілген билирубинді залалсыздандырып үлгірмейді, сондықтан байланыспаған билирубиннің қандағы концентратциясы артада, сонымен қатар зәрмен стеркобилиногеннің және уробилиногеннің бөлінуі артады, себебі бауырдан ішекке бұл екеуі де көптеп түседі, зәрдің түсі қызғылт сары, нәжіс қара қоңыр болады.

264

Механикалық немесе абтурациялық сары ауру. Өт жолдары /тас, ісік, жарақат/ бітеліп қалады, өт ішекке түсе алмайда, ал гепа-тоциттерде олардың түзілуі жүріп жатады. Өт пигменттері бұл жағ-дайда қанға түседі, қанда байланысқан және байланыспаған билирубиндердің концентрциясы артады. Байланысқан билирубин суда еритін болғандықтан Боумен капсуласында сүзіліп, зәрмен сыртқа шығады. Ішекке билирубин түспейді. Сондықтан уробилиноген және стеркобилуноген зәрде болмайды. Зәрдің түсі ашық сары сыраның түсі сияқты.



Паренхималық сары ауру. Бауыр клеткалары зақымдалған, өттің түзілуі нашарлайды. Өт тек қана өт каналдарына емес,

қанға да түседі. Қанда байланысқан және байланыспаған билирубиннің концентрациясы артады /себебі глюкурон қышқылымен байланысу бұзылған және ет қанға түседі/, зәрде байланысқан билирубин кездеседі.

Нәрестеде болатын сары ауру. Нәрестеде эритроциттің саны, гимоглобиннің концентрациясы үлкен кісіге қарағанда көп болады. Бірнеше жетінің ішінде бұл үлкен кісілерге тән мөлшерге теңеледі. Өмірінің алғашқы күндерінде билигубиннің концентрациясы өседі. Бұл нәрестелерде глюкуронидтрансфераза ферменттерінің кешігіп синтезделуінен болуы мүмкін. Екінші жағынан сәбилер ішегінің қаннан сіңіру жылдамдығы нашар болуы мүмкін. Егер

де нәрестелерде билирубиинің концситрациясы 30 мг % асып кетсе, мидың жұмысы бұзылуы мүмкін, бұл жағдайда қан құюға дейін барады. Фенобарбитал - Р450 цитохромоксидаза мен глюкуронидтрансфераза ферментін активтендіреді.

Нерв жүйесінің биохимиясы

Нерв тканьдерінің химиялық құрамы

Нерв жүйесі құрылымдық, морфологиялық және қызметі жағынан алғанда әрі күрделі, әрі гетерогенді ерекше бір биологиялық жүйе. Орталық неев жүйосінің ең маңызды қызметі г организмде жүретін биохимиялық процестердің интеграциясы мен оларды реттеу болып табылады. Адам организмінде жүретін бұл процестср оргамизмнің үздіксіз өзгеруіп отыратын сыртқы ортаның өзгеруіне бейімделуіне жағдай жасайды.

Миындағы күрделі және маманданған клеткалар сырттан түскен хабардың жүздеген импульстерін қабылдап, одан қорытынды шығара алады. Адам миын құрайтын клеткаларды нейрондар деп атайды.

265

Мида 10+10 және 1011 шамасында нейрондар бар. Әрбір нейрон аксондардың және дендриттердің арқасында басқа нейронмен байланыса алады. Адам миындағы нейрон аралық байланыстар /синапс/ 1013 -1014 болады. Мейрон беткейінің жартысынан көбі аксондарды және дендриттерді қосқанда синапспен толған.



Нейронның құрылысы: а/ нейрон денесінен; ә/ бұтақталған қысқа өскіндерден-дендриттерден; б/ ұзын жалғыз өскін аксоннан тұрады.

Адам миының клеткалары нейрондардан және глиальды клеткалардан тұрады. Әрбір нейрон басқа бірнеше жүздеген нейрондармен байланыса алады. Ал нейронның негізгі қызметі дәл сол кезеңде түскен хабарды күшейту немесе тежеу болып табылады.

Нерв тканьдерінің биохимиясының негізі осы тканьдердің

химиялық құрамы зат алмасуындағы ерекшелігі, сырттан алғанда хабарды жеткізу механизмі сияқты сұрақтар болып табылады. Ней- рондар мидың сұр затында көп кездессе ,60-65 % -ке шейін/,ал ақ зат нейроглиялар мен миединиан тұрады.

Нерв клеткаларының химиялық құрамының ерекшеліктері

Мидың химиялық құрамын алғашқы зерттеу 1719 жылдан басталады 2,5 ғасырдан бері ғылымда миды зерттеу нәтижесінде көптеген жетістіктер бар, дегенмен мида жүретін көптеген биохимиялық процестердің негізі мен оның қызметі басқа органдарға қарағанда аз зерттелген. Қазіргі кезде мида липидтердің, липоидтердің, әртүрлі белоктардың көп екендігі, ал көмірсулардың аз мөлшерде болатындығы белгілі. Сондықтан ми клеткалары қанмен глюкозаның үздіксіз түсіп тұруына мұқтаж болады. Мида сонымен қатар әртүрлі минералдың заттар кездеседі. Бұл минералдық заттардың құрамында К+,Nа+,Mд2+, Fе2+, Сu.2+, АІ3+, Jn2+, Мп2+, РО43- ,СI- ,I, S-2 иондары болады. Сонымен қатар мида

266

нуклеотидтер, нуклеин қышқылдары, амин қышқылдары және әртүрлі метаболиттер де болады.



Жас ұлғайған Сайын адам миының құрамы да өзгереді.

ұрықта ер жеткен соң

-----------------------------------------------------------------------

су 90% 78%

құрғақ зат 10% 22%

Адам миында липидтердің мөлшері өте көп және тұрақты болады.

Барлық құрғақ заттың 50 % жуығы липидтер болса, оның 25%хо-

лестерин, 25 % гликолипидтер, ал қалған 50 % фосфолипидтердің

үлесіне енеді.

Фосфолипидтердің барлық өкілдері кездеседі: фосфатидилэтанола-мин, фосфотидилхолин т.б.

Гликолипидтердің ішінде тек миға ғана тән түрлері, яғни галактолипидтер цереброзидтер мен ганглиозидтер болады /бұлар-дың құрамындағы жоғары май қышқылдарында 22-26-ға дейін көміртегі; атомы болып, бұл май қышқылдары басқа органдарда кездеспейді. Триглицегидтермен бос май қышқылдары мидың құрамында кездеспейді. Нерв тканьдеріндегі липидтердің құрамы тұрақты болып, тамақтану, күйзеліс т.б, сияқты сыртқы факторлар-дың әсерінен өзгеріске ұшырамайды, тек кана даму кезінде ғана нерв жүйесінің липидтік құрамында өзгерістер болуы мүмкін.

Майлар ми клеткаларының маңызды қызмет атқаратын құрылыстық және қызметтік компонентті болып табылады. Нерв жүйесінің атқаратын күрделі қызметтерінің бірі осы ми клеткалары-ның мембраналары арқылы іске асатындығы дәлелденген деп есептелінеді. Нерв жүйесінің сезімталдық, психикалық, интеллектуалдық қызметтері осы ми клеткалары мембранасының тікелей қатысуымен жүреді.



Ми клеткаларының белоктары мен пептидтері

Ми клеткаларының белоктары мида кездесетін майлар сияқты

267

әртүрлі. Белоктардың жаңарып өзгеруі 5 күнге жуық.



Ми клеткаларында:

а/ Жәй белоктар - альбуминдер, глобулиндер, катиондық белоктар,

тіректік белоктар.

ә/ Күрделі белоктар - липопротеидтер, гликопротеидтер, нуклео-

протендтер, хромопротеидтер.

б/ Нерв тканьдеріне ғана тән белоктар - 100 белогы /қышқылдың

белок{асп, глю көп/, гликопротеид Са2+ иондарын

байланыстырады, нейроглияда көп мөлшерде кездеседі, ал

нейронда 10-15% дейін ғана кездеседі. Тағы да І4-3-2-деген

қышқылдық белок кездеседі. Бұл белок негізінен нейронда

кездеседі. Ферменттік қызмет атқаратын белоктар, әсіресе

көмірсулар

мен азоттық; алмасуға қатысатын ферменттер көп орналасқан.

Мысалы ацетилхолинэстераза, моноаминоксидаза, глутаминаза,

үш карбон қышқылдары циклінің ферменттері, гликолизге

қатысатын ферменттер Nа,- К-АТФ-аза, креатинкиназа.

Жоғары май қышқылдарының в -тотығуына қатысатын ферменттер аз кездеееді.

в/ Ерекше немесе талғамдық нейропептидтер - рилизинг-фактор,

соматостатин, пролактин, тиреотропин т. б. Көптеген нейропептидтердің атқаратын ролі әлі белгісіз.

Нейропептидтердің қоздырғыштық, медиаторлық, модуляторлын; қызметтері және мембранаға ететін әсерлері осы күні дәлелденген деп қаралады. Мысалы, брадикинин-ауруды сезінуді туғызатын нейропетгид.

Әндорфиндер мен энкефалиндер - пентапептидтер ауруды сездірмеуге мүмкіндік беретін нейропептадтер.

Глютатион-трипептид, j-гяу-цие-гли, көптеген ферменттерді

активті күйде ұстап тұруға қатысады тотығу тотықсыздану реак-

цияларын бақылайды, организм тканьдерін тотықтырғыштар мен ра-

диациядан қорғайды. Глютатиом мидың құрамында қанның құрамына қарағанда 10 есе көп. Сынап тұздарынан, ароматты көмірсутектерінен фосфоорганикалық заттардан залалсыздандыруға қатысады.

Вазопрәссин және окситоцин - нонапептидтер есте қалуды қам-

тамасыз ететін пептидтер.

т/ Ашин қышқылдары - ми тканьдеріндегі амин қышқылдары белок-

тардың синтезі үшін гормондардың, витаминдердің, нуклеин қыш-

кылдаснның, биогендік аминдегдің және кейбір липидтердің синте-

зі үшін қолданылады.

268


Қан плазмасына қарағанда мида амин қышқылдары 10 есе

және осы амин қышқылдарының 75% -ін глутам ат, глу- NН2, аc-парагин қышқылы, N-ачетиласпартат, ГАМҚ құрады.



Көмірсулар. Мида көмірсулардың қоры өте азғантай, Гликоген 0,1% қана, бұлшықетпен салыстырғанда 10-20 есе аз. Глюкоза 1-4 мкМ/г, мұндай көмірсулардың қоры, глюкозаны тек қана тотығу процесіне жұмсағаның өзінде З- 6 минутқа ғана жетеді.

Егер миға түсетін глюкозаның концеңтрациясы екі есе төмендесе бірнеше секундтай кейін кісі есінен танып, ал бірнеше минуттан кейін өлім қаупы туады. Мидағы глюкозаның басты қызметі - энергетикалық; қызмет, сонымен қатар мида глюкозаның ней-ромедиаторлар, амин қышқылдары, майлар, нуклеин қышқыл-дарының компоненттері түзіледі. Мидың сұр затында гетерополисахаридтер қатарына жататын хондроитмнсульфаттар, ал ақ затында гиалурон қышқылы болады. Бұл гетерополисахаридтер-дің негізгі ролі су және минералдық заттардың йондарын байланыс-тыру.

Макроэргиялық қосылыстар (28-30 мг) . Бұл қосылыстардың бастысы адениинуклеотидтері /АТФ, АДФ, АМФ/ және креатин-фосфат. АТФ -концентрациясы біршама-тұрақты болады, тек энер-гетикалық "аштыққа" ұшырағанда ғана төмендейді: ГТФ, ЦТФ, УТФ макроэргиялық қосылыстардың 10 % құрайды. АТФ-қа қарағанда АМФ пен АДФ-тың концентрациясы әлдеқайда төмен. Мидың барлық бөлімінде накроэргиялык қосылыстар шамамен біркелкі мөлшерде кездеседі. Ал циклді АМФ пен циклді АМФ басқа қарғандарға қарағанда көбірек кездеседі, олар синапстық хабарды жеткізуге қатысады деген болжамдар бар. Креатин фосфаттың мөлшері барлық аденилді нуклеотидтердің мөлшеріне қарағанда екі есе көп.Сондықтанда креатиифосфаттың есебінен адениннуклеотид-тердің деңгейі бір шамада болады АДФ + креатинфосфат — АТФ+ креатин. Жоғарыда көрсетілгендей макроэргиялық қосылыстардың концентрациясы біраз төмен болған соң, АТФ-тың жылдам жанарда қосылып отыру қажеттігі туады.

Нейромедкаторлап,

а/ ацетилхолин.

269




Тұздар. Нерв клеткаларының ішінде К+ иондары 20-30 есе сыр- тындағы мөлшеріне қарағанда көп кездеседі. Са2+, Ма+, СІ-,

НСО2

Ми клеткаларында жүретін метаболизмнің ерекшеліктері

Ми клеткаларында жүретін метаболкизмнің негізгі және басты ерекшелігі тыныс алу процесінің басқа органдарға қарағанда жыл-дам жүруі. Организмге түсетін барлық оттегінің 25%, ми клетка-ларының биологиялық тотығуына жұмсалалы, ал балаларда 50% -ке дейін жұмсалады. Ми клеткаларындағы зат алмасу адам ұйқыда бол-ғанда да өте жоғары болады. Сондықтан оттегінің жетіспеуі миға қатты әсер етеді: егер оттегі бірнеше секунд қана жетіспегеннің өзінде адам есінен талып қалса, ал ұзақ уақыт болмауы ми функциясынын бұзылуына әкеп соқтырады.

Осы факторлар мидағы зат алмасудың аэробты жолмен жүре-тіндігін көрсетеді. Тек қана аэробты алмасу миға қажет энергияны үздіксіз түрде қамтамасыз ете алады. Мидың сұр заты оның ақ затына қарағанда оттегін 30-50% -ке дейтн көп қолданады. Әсіресе мидың сыртқы қабаты /кора/ және мишық оттегін өте көп қабыл-дайды.

Көмірсуларының алмасуы. Ми кльткалары 02-мин қатар глюкозаны да өте көп қолданады. Организмнің басқа ешқандай ткані глюкозаны тотығу субстраты есебінде, қальпты қызметін күйін сақтап қалу үшін, ми клеткалары сияқты көп қолданбайды. Басқа органдарда глюкозаның концентрациясы төмендесе, энергия көзі үшін басқа субстратторды тотығу процисіне қатыстырып қолдана алады, ал ми клеткаларында басқа жолдар қолданылмайда, сондықтан гипогликемия кезінде адамның естен тануы, осы

270

энергияның жетіспеуімен түсіндіріледі.



Бауырдан гликогеннің ыдырауа нәтижесінде қанға түсетін глю-козаның 70 % мида жұмсалады. Глюкозаның басты метаболиттік жо- лы оның Кребс циклі арқылы СО2 мен Н2О дейін ыдырайтын аэроб-тың жол. Аэробтың жолмен миға түсетін барлық глгокозаның 85-90% ыдыраса, оның 5% сүт қышқылына дейін, 5-10 % басқа процеетер /гликогеннің гликолипидтердің синтезі/ үшін қолданылады.

Глюкоза аэробты жолмен тотыққанда түзілетін негізгі метаболит пирожүзім қышқылы. Ми клеткаларында осы қышқылдың әрі қарай қандай өзгерістерге ұышрауы, оның әртүрлі өзгерістерін

жүргізетін ферменттердің активтілігінің өзара қатынасына тәуелді. Пирожүзім қышқылы митихондрия мембранасынан еркін өте

алады, ал оны көптеген өзгеріске ұшырататын ферменттер цитоплазмада да бар, негізінен пируватдегидрогенезді реакция басымырақ жүреді. Осы реакцияға қатысатын В витамині жетіспесе ПДГ поферменті-ТД: жетіспейді, бұдан пирожүзім қышқылының ми клеткаларында концентрациясы артып, орталық нерв жүйесіне улық әсерін тигізеді. Полиневрит немесе беги-бери деген науқас дамиды. Нейронгарда тек қана аэробты тотығу жүрсе, нейроглиялар анаэробты тотығуға бейімделген. Сонымен глюкоза ми клеткалеры 271

үшін негізгі энергиялық катериал болып табылады. Сонымен қатар глюкозаның метаболизмі көптеген нейромедиаторлардың, амин қышқылдарының, липидтердің, нуклеин қышқылдарының синтезін қамтамасыз етеді. Іс жүзінде ми клеткаларында глюкозаның

37 % көміртегі атомы - глютаминге, 24% аспарагинге, 15 % алфгинге, 13 % серинге айналатындағы дәлелденген. Мидың қызмет етуі, басқа органдармен салыстырғанда көмірсуларға, олардың аэробты ; жолмен алмасуына тікелей тәуелді. Ми клеткалары үшін энергия тітіркенуге, нерв импульстерін жеткізуге, информацияларды сақтауға және олардан белгілі бір қортынды шығару үшін қажет.

Майлардың алмасуы

Ми клеткаларында майлар глюкозадан түзілетін метаболиттерден немесе басқа да төменгі молекулалы заттардан түзіледі. Ми клеткалары әрі қарай фосфолипидтердің, сфинголипидтердің синтезіне қолданатын май қышқылдарын синтездеуге мүмкіндігі мол, бірақ бұл май қышқылдары қорлық майларды, синтездеуге жұмсалмайды. Ми клеткаларында сонымен бірге глюкозадан түз-ілетін Ацетил-КоА-дан холестериннің синтезі жүреді. Ми клеткаларында май қышқылдарының В-тотығуын жүргізетін фирменттер жоқ, сондықтан Ацетил-КоА-мен глюкозадан түзіледі.



Глутамин қышқылдары және оның туындылары нерв клеткаларының уы болып табалатан NH2 залалсыздандыруға қатысады, сондықтан глутамин қышқылының мидағы концентрациясы қан плазмасындағы концентрациясына қарағанда 10 есе көп

272

Глутамин қышқылының алмасуы

Биогендік аминдер

J- аминмай қышқылы ГАМҚ нейрондарға тежеушілік әсерін тигізеді. ГАМҚ- тың концентрациясы төмен болса сіңір сартылуы байқалады. Дикарбондық амин кышқылдара орталық невра жүйесінің қоздырғыштық қабілетін аттырса, ГАМК пен глицин оны төмендетеді. Нерв жүйесінің физиологиялық қызметін реттуде бұл қышқылдаардың бірірімен - бірінің қатынасы көп роль атқарады.

Нерв жүйесінің қоздығуға қатысатын нейромедиаторлардың 4 типі бар. 1/ Ацетилхолин. 2/ Норадреналин. 3/ Серотонин, 4/ Гистамин: Ацетилхолин:



АХ-артық мөлшері тыныс алуды тоқтатып, сіңірдің тартылуына әкеп соқтырады.

Мембраналардың өткізгішгітігін арттырып, тыныс алу ферменттерінің активтілігі арттырады, К+-иондарын босатады.

273


Катехолахминдер адреналин, норадре алин.

Дофамин концентрациясының төмендеуі Паскинсон ауруында байқалады. Бұл аурудың негізгі белгісі қозғалу жүйесінің реттелуі нашарлаған. Дофаминді тікелей дәрі ретінде қолдану ешқаңдай нәтиже бермейді, себебі ол мидың гематоэндефалиттік кедергісі арқылы өте алмайды, ал диоксифенилаланим базальды ганглиядан өтіп, зақымдалған жерге жетіп, клеткаішілік декарбоксилаза

ферментінің әсерімен дофаминге айналады. В2 қатысуы дофаминнің концентрациясын қалыпты жағдайға жеткізуге мүмкіндік береді. Бұл Паркинсон ауруы белгілерінің біртіндеп азоюына жағдай жа-сайды.

Серотонин- триптофаннан түзіледі. Әдетте серотонинэргиялық реакцияны әртүрлі қорқынышты жағдайлардан қорғану реакциясы деп қарастырады, адренэргиялық реакцияға қарағанда мұнда ту-ған –қорқыныштан қашу немесе ешбір қарсылықсыз көну арқылы құтылады.



274


Серотонин - қан қысымын арттырады. Резерпин сероптонинді бе-локтан бөліп алып МАО - ферментінің жұмысын жеңілдетеді, соның нәтижесінде қан қысымы төмендейді.

Гистамин. Гистидин СО2 гистамин. Ауруды сезіну импульстерін жеткізуде медиаторлық функция атқарады. Гистамин қан тамыр-ларының өткізгіштігін жоғарылатады, қан қысымын төмендетеді, аллергияның тууына да әсерін тигізеді. Мида бос және байланысқан күйінде кездеседі. Гистамин синаптикалық везикулаларда кездесіп, нейромедиаторлық ролін дәлелдейтін секілді, бірақ әлі күнге дейін гистаминнің метаболизмін жүргізетін ферменттердің орны белгісіз.

Бұлшықет тканьдерінің биохимиясы

Бұлшықет адам денесінің 40-42 % алады. Оның негізгі қызметі жиырылу және қайтадан орнына келу нәтижесінде адамның қозға-лысын қамтамасыз ету. Бұлшықеттің жиырылуы кезінде химиялық энергияның механикалық энергияға айналуы жүреді.

Бұлшықеттің 3 түрі бар:

I/ Қаңқалық немесе көлденең жолақты бұлшықеттер.

2/ Тегіс, біріңғай салалы бұлшықеттер.

3/Жүректік бұлшықеттер.

Қаңқалық бұлшық еттер морфологиялық құрылысы жағынан және нервтену тәсілдерімен кейінгі екі түріне қарағанда өзгеше болады. Барлық салмақтың 40 % қаңқалық бұлшықет болса, 2,5 % жүректік бұлшықет болады.

Бұлшықет жеке-жеке талшықтардан тұрады. Ет талшығы -үлкен, ядросы көп клетка болып табылады. Бұл клетканы электрқозғыш-тық қасиеті бар плазма мембранасы сарколемма қоршап жатады. Цитоплазмада яғни саркотлазмада басқа клеткадағы сияқты митохондрий т.б. органеллалар болады. Осы бұлшқет клеткасында клетканың жеке бір құрамды бөлігі болатын миофибрилдер болады.

Миофибрилл - құрылысы жағынан ерекше болып келетін клетка бойымен орналасқан белоктар тобы. Олар белоктар тізбегінің 2 түрінен тұрады: а/ миозиндік белоктар /қалың қабат/; ә/ актиндік белоктар /жұқа қабат/.

Циозиндік және актиндік белоктер барлық жиырылу жүйесінің негізгі компоненті болып табылады. Миофибрилде бұл белоктар белгілі бір тәртіппен орналасқан.

Циофибрилдердің құбылыстық бөлімі саркомерлер болып табылады.

275

Саркомерлер – миофибрилдердің екі пластинкасының арасындағы

бөлім. Бұл бөлімді М-пластинаға бектілген миозин жіпшелері және Z пластинаға бекілген актин жіпшелері құрайды.



Саркопиазмада миофибрилдерден басқа эндо-

плазмалық ретикулумның цистерналары мен түтікшелері болады. Бұл түтікшелер көлденең орналасқан. Бұлшықеттердің химиялық құрамында: су - 75-77% , белок - 20 % ,-майлар - I - 3% ; тұздар - I% ; көмірсу- 0,5-2% экстрактивті заттар, яғни қалдық заттар 1% болады.

Белоктар. Бұлшықеттің құрамында көптеген белоктар болады: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, миоглобин т.б.

Миозии - глобулинді белок, төмендегідей қызмет атқарады:

1. Миозиннің молекуласы миофибрилдердің қалың қабатын құрайтын тамақтарды бір кезеңде түзе алады.

2. Миозиннің ферменттік қасиеті бар. Бұл ферменттің қасиеті 1939 жылы акад. В.А. Энгельгардт пең Любимованың еңбектері нәти-жесінде дәлелденген. Оның АТФ-ты гидролиздік жолмен ыдыратуға бар

276

3. Миозин - миофибрилдерің жіңішке қабатының негізгі белогы болып табылатын актинмен байланыса алады. Миозиннің молекула-сы ұзынша келген 2 негізгі ауыр тізбектен және 4 жеңіл тізбектен тұрады.

Электрондық микрофотопрафиядан жолмен молекуласының 2 бөлімінен тұратындын көруге болалы.



Аяқ бөлімі суперспиральданған 2 j - спиральдан тұрады, ал бас бөлімі глобула түрінде ұйымдасқан 4 жеңіл тізбектен тұрада, Бас бөлімінің ферменттік қасиеті бар: I/ ол АТФ-ты гилролиттік жол мән АТФ-қа және Н3РО4 ыдыратады.

АТФ—АДФ + Н20;

2/ бас бөлімінің актинмен байланысатын жері болады. Миозиннің көптеген молекуласы бірімен бірі қабаттасып қаңқалық бұлшықеттердің қалың қабатын құрайды.

Актин - миофибрилдердің жіңішке жіпшелерін құрайды. Ол екі түрде кездеседі: а/ глобула түрінде – w- актин; ә/ фибриллярлы түрі - Г - актин.

Фибриллярлы актин глобулалы актиннен тұрады, яғни глобулалы актиннің бірнеше молекуласы жіпке тізген моншақ секілді фибрил-лярлы актинді құрайды.



Актин миозинмен актомиозин деп аталатын комплекс түзеді, бұл комплекс АТФ қатысуымен ыдырауы мүмкін, ал бірақ ерітіндіде АТФ және К+, Мд2+ иондары болса, актомиозин жіпшесі жиырыла олады.

1940 ж. жүргізілген Сент-Дьердидің тәжірибесі бойынша

277


бұлшықеттің жиырылуы актиннің, миозиннің, АТФ-тың бірімен-

бірінің әрекеттесуі нәтижесінде жүреді.

Актин клетка активтілігінің біраз түрлеріне қатысады: . I/ даму кезіндегі клетканың жылжуына; 2/ қан ұйығының ретракциясына;

3/ зақымдалған клеткаларда макрофагтардың жылжуына т.б.



Тродомиозинді; І946ж Бейли ашқан, 2 j -спиральдан тұрады. Жәңішке жіпке бойлай орналасады.

Тропнин- глобулалық белок. 1963 жылы Эбаси ашқан 3

полипептилтік тізбектен тұрады: I/ ТпС - Са2+ байланысатын; 2/ ТпТ-тпопомиозинмен байланысатын; 3/ Тп - актинмен байланысатын тізбек. Сонымен қатар миозиннің АТФ- азалық активтілігін тежеуге да қатысуы мүмкін.

Миоглобин - құрамында гем бар, гемопротеидтерге жататын күрделі белок. Қызыл бұлшықеттердің құрамында болады. Оттегі-мен байланысып, қандағы гемоглобинмен келетін оттегі жеткіліксіз болғанда, оттегінің бұлшықеттердегі қосымша резерві болады. Қаңқа бұлшықетін екі топқа бөлуге болады: а/ қызыл бұлшықет. Мұнда митохондрий көп, глюкозаның, май қышқылдарының кетондық денелердің тотығуы аэробты жолмен жүреді. а/ақ бұлшықет. Мұнда гликолизге қатысатын ферменттер активті болады және бұл бұлшықеттердің жиырылуы өте жылдам болады. Қызыл бұлшықетпен ақ бұлшықеттің өзара қатынасы әр кісіде әртүрлі болады. Осыған сәйкес спортсмендер арасында жақын және алыс қашықтықта жүгіретін кісілерді анықтауға болады.

Коллаген-бұлшықет тканьінің 10 % жуығы. Дәнекер тканьның белогі.



Майлар. Аздаған мөлшерде кездеседі. Триглицеридтер 0,6% мөлшерінде. Бұлшықет майларының негізгі бөлімі фосфатидтерден тұрады. Олар жүрек қаңқа және бірыңғай салалы еттерге қарағанда 2 есе көп, жүрек сфингомиелинінде аздап кездеседі. Бұлшықет құрамында аздаған холестерин де бар.

Тұздар. Олардың негізгі бөлімін калий тұздары құрайды. Na+, Cl-PO4 3-,Мд2+,Са+ болады. Олар бұлшықеттің жиырылу процесіне қатысады.

Көмірсулар. Негізінен гликоген түрінде кездеседі. Бұлшық-еттердің жиырылуына қажет энергия көзі реттіде жұмсалады.

Экстрактивті заттар. АМФ, АДФ креатинфосфат, карнозин ансерин. Бұл затеар бүлшықеттердің жиырылу қабілетін туғызады.

278:

Бұлшықеттердің жиырылу механизмі

Бұлшықеттердің жиырылуы - оның саркомерлерінің қысқаруы-нан туады. Саркомерлердің қысқаруы қалай жүреді? Ол актиндік, миозиндік жіпшелердің бойымен М-пластикасына бағытталып қозғалуы арқылы жүреді.



Ал актиндік жіптердің қозғалуы негізгі миофибрид белоктарының - миозиннің, актиннің, тропомиозиннің және тропониннің өзара әрекетесуі нәтижесінде іске асады. Саркомердің қысқаруы АТФ-тың гидролизі және Са2+ қатысуымен жүреді. Яғни Са2+ бұлшық-еттердің жиырылу процесінің аллостеригиялық, жолмен физиологиялық реттеушісі болып тобылады.





Нервтік импульс мембрананың деполпризациясын туғызьп Са2+ эндоплазмалық ретикулумнан босап шығуына жағдай жасады. Са2+ тропонимен байланысып оның конформациясын өзгертеді, бұл өзгеріс әрі қарай тропомиозинге және актинге жетеді. Миозинмен ахтин әрекеттесіп, АТФ гидголизге ұшырайды. Сонан соң Са2+ босайды, тропомиозин актиннің миозинмен байланысуын тежейді. Соның арқасында бұлшықеттің жиырылуы тоқтап, қайтадан орнына, келеді. Са2+ цитоплазмадан қайтадан эндоплазмалық ретикулумге енуі АТФ-аза насосы арқылын іске асады. Ол үшін энергия жұмсалады. 2Са2+ үшін I молекула АТФ жұмсалады.

Бұлшықеттердің жиырылу механизімін схема түрімде төмендегі-дей өтіп көрсетуге болады:

279


а/ тыныштық кезінде миозиннің бас бөлімі актин жібімен

байланысады.

ә/ Са актинмен, миозинмен байлынысып актомиозин түзеді.

б/ миозиннің бас бөлімі өз бағытын өзгертеді, сонымен аяқ

бөлімінен бас бөлімінің арасында бұрын пайда болады, бұл бұрыш

45° тең.

в/ миозиннің бас бөлімі актинмен байланасқан, оның 450 бұрылуы

актиннің де жылжуына әкеп соқтырады. Актин-75 А0 жылжиды.

Сонымен бұлшықет жұмыс істегенде АТФ жұмсалады екен. Ал АТФ-тың бұлшықеттегі қоры бір секундқа ғана жетеді. Бұлшықет активті түрде бір секудтан көп жұмыс істей алады, яғни қалған уақыттағы энергияны бұлшықеттер:

1/ креатинфосфаттан алады.

креатин--------- креатин +АТФ

фосфат жұмыс істеуге жұмсалады.

Тыныштық кезіндегі креатинфосфаттың мөлшері АТФ –тың мөлшерінен 5 есе артық, сондықтан тағы да бірнеше секунд бұлшықет жұмысына қажет энергияны қамтамасыз ете алады.

2/Кретинфосфаттың қоры біткен соң, энергия қоры болып

аденалаткиназа

табылатын екінші зат : АДФ жұмсалады. 2 АД: -------------------- АТ: +АМФ. Бұл реакция нәтижесінде бұлшықеттердегі АМФ-тың концентрациясы артады.
Ал АМФ көмірсулардың катаболизміне қажет ферменттердің энергия көзі біткен кездегі күшті модуляторы болып табылады. АТФ гидролизі кезінде түзілетін . АДФ тотығып фосфорилдірудің гликолиздің, Кребс циклдерінің ферментерінің активтендіруіне мүмкіндік жасайды. Қаңқалық бұшықеттер үздіксіз жұмыс істеуге бейімделмеген, олар тек қажет уақытта ғана жұмыс істейді. Бұл еттердегі зат алмасу, осы еттердің жирылуына қажет АТФ-ты

280


өндіруге бағытталған. Бұлшықеттер жұмыс істеу активтілігіне сәйкес глюкоза, май қышқылдары, кетондық денелер сияқты энергетикалық субстраттарды қолданады, ал күрек бұлшықеті бұлармен қоса сүт қышқылын энергия көзі ретінде жұмсайды.

Тыныштық кезінде бұлшықеттер жоғары май қышқылдарын, ке-

тондық денелер жұмсайды. Қалыпты яғни орташа жұмыс істеген

кезде жоғары май қышқылдарын, кетондық денелерді, қан глюкоза-

сын жұмсайды. Өте күшті активті жұмыс істеген кезде жоғары

май қышқылдары, кетондық денелер, қаң глюкозасы және бұлшықеттердегі қорлық гликоген жұмсалады.

Бұлшықеттердегі зат алмасу ерекшеліктері

Бұлшықеттердегі көмірсулардың алмасуы тыныштық кезінде көмірсулардың гликогенге айналуын ал күшті жұмыс істеген кезде осы гликогенді және қанмен түсетін глюкозаны энергия көзі ре-тінде жұмсауға бағытталған. Дегенмен негізгі энергетикалық мұқ-таждықтар барлық бұлшықеттер үшін майлардың тотығуы нәтижесінде түзілген жогары май қышқылдарының £-тотығуы-мен қамтамасыз етіледі. Жоғары май қышқылдары митохондгияға, яғни £ -тотығу жүретін жерге кариитиннің көмегімен жеткізіледі.

Ал жүрек бұлшықеті қызу жұмыс кезінде, сүт қышқылдарын то- тықтыру арқылы да энергиямен қамтамасыз етіледі. Сүт қышқылы жүрекке қаңқалық бұлшықеттерден қан арқылы түседі. Жоғары май қышқылдарынан басқа бұлшықеттер, әсіресе жүрек еттері бауырдан қан арқылы түсетін кетондық денелерді қолдана алады.

Жүрек бұлшқеттері осы жолмен өзіне энергияны көптеп өндіреді. Ұзаққа созылған, біргелкі жылдамдықпен жүргізілетін бұлшықеттердің жұмысы көмірсулардың және майлардың катаболизмін қажет өтеді.

281

Инсулин қан глюкозасын бұлшықет клеткаларына өткізіп, тоты-ғу процесіне қатысып, энергия көзі болуына жағдай жасайды.



Катехоламиндер гликогеннің жұмсалуын, май көздеріндегі май-лардың липолизін жылдамдатып, бұлшқеттердегі һ -тотықтыруды активтендіреді.

Бұлшықеттерде синтездік процестер өте аздап жүреді: тек , қана глюкогенез, пируваттан аланиннің синтезі сияқты процестер жүреді. Бұлшықеттердегі гликолиз қайтымсыз, пентозофосфаттың жол жүрмейді, май қышқылдары және триглицеридтер синтезделмейді


Каталог: Книги
Книги -> Таќырып: Деректану пјні
Книги -> Кәсіби өсудің жоғАРҒы мектебі
Книги -> Қазақстан республикасының білім және ғылым министрлігі
Книги -> Оразбек Нұсқабаев
Книги -> Мұхтар Әуезовтің «Абай», «Абай жолы» романдарының әдеби сында танылу және бағалану тарихы.
Книги -> Қазақстан республикасы
Книги -> Н. ТҰЯҚ баев т к. Арыстанов б. ӘБішев жалпы геология курсы
Книги -> С. П. Наумов омыртқалылар зоологиясы
Книги -> М а 3 м ұ н ы қазақ тілі леқсикологиясына кіріспе қазақ лексикологиясының мақсаты мен зерттеу объекгісі лексика
Книги -> Бағдарламасы (силлабус) Пән : Педагогика тарихы


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11


©kzref.org 2019
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет