А. Ж. Сейтембетова



жүктеу 2.91 Mb.
бет11/11
Дата19.09.2017
өлшемі2.91 Mb.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11
.

Бұлшықеттердегі гликогеннің қоры көп: емес сондықтан олар қызу жұмыс істеген кезде түзілетін энергияның белгілі бір шегі бар. Сонымен қатар сүт қышқылынын көбеюі, АТФ-тың гидролизі, осылармен тікелей байланысты рН-тың төмендеуі, қатты жұмыс істеген кезде t0-ның көтерілуі, бұлшықеттердегі метаболкзмді баяулатады бұлшықеттердің шаршауы "метаболиттік қарыз" деген ұғымды тудырады. Осы "метаболиттік карызды" жою үшін, қатты жұмыс істеп бітканнен кейін де бұлшықеттерде О2 қолда жылдамдығы жоғары болады.

Себебі бұл оттегі ПЖҚ-ның және сут қышқылының тотығуы, АТФ пен креатинфосфаттың бұлшықеттегі қорын орнына келтіру үшін қажет.

282


Сонымен қатар, бауырда лактат глюконеогенез жолымен глюкозаға айналады, ол бұлшықетке қанмен түсіп, глюкогеннің қорын орнына

келтіруге жұмсалады.





' .'■ - ■'..-■■ • * • ■ .

Жүрек бұлшықетіндегі зат алмасу ерекшеліктері

Жүрек бұлшықеті де қаңқалық бұлшықет секілді актин және даозин жілтерінен тұрады. Жүрекке тән қасиет бірқалыпты ырғақта жиырылу мен созылудың жүріп отыруы. Жүректе аэробты зат ал-масу жүгеді. Сондықтан оттегінің жетіспеуіне жүрек бұлшықеті өте сезімтал келеді. Жүрек бұлшықетінде қаңқалық еттерге қарағанда митотондрий көп болады. Олар жоғары май қышқылдарын, глюкозаны кетондық денелерді, сүт қышқылдарын, пирожүзім қышлқылын аэробты жолмен тотықтыру процестеріне қатысады. Оттегінің клеткаішілік қоры болып табылатын миоглобиндер де көп кездеседі. Энергияның қоры ретінде гликоген және фосфокреатин болады, ал тамақтанғаннан кейінгі кезеңде глюкозаны әнергия көзі ретінде қолдану күшейеді де, жоғары май қышқылдарының қолданылуы баяулайды.

Жүрек етінің жиырылуының және созылуының биохимиялық ме-ханизмі қаңқа бұлшықетіне ұқсас, тек қана жүрек етінің жұмыс істеуі үздіксіз, бірқалыпты жүріп отырады.



Жүрек үшін тек қана аэробты жолмен тотығу процестері тән

болғандықтан, миокардтың бір кішкене жеріндегі спазма немесе тромбоз нәтижесінде оттегінің жетіспеушілігі, жүрек бұлшықетідегі қанның жетіспеуіне және осы еттің некрозына яғни миокард инфарктына әкеп соқтырады. Эксперименттік және клиникалық зерттеулер жүректегі зат алмасуының қалыпты жағдайдан

283


ауытқуының 2 түрі жолы бар екендігін көрсетеді:

I/ Энергодинамикалық - миокардтағы зат алмасудың нашарлауынан және соның нәтижесінде жүрек бұлшықетінің жиырылу қабілетінің әлсіреуі байқалады.

2/ Гемодинамикалық - жүрек бұлшықеті қалыптан тыс жұмыс істегенде, ауыр күш түскенде, жүрек жұмысының механикалық

жағдайларының өзгеруіне байланысты бұлшықеттің жиырылу жылдамдығының күшеюі кезінде байқалады.

Жүрек бұлшықетінің инфаркты енді басталған кезде ондағы глиноганнің есебінен гликолиз күшейеді. Бұл кезде сүт қышқылның да концвнтрациясы артады. Бірақ гликогеннің қоры көпке жетпейді, глюкозаның да сіңірілуі баяулайды, бұл энергия түзілуі күретін механизмдердің зақымдалғанының белгісі болып табылады.

Май алмасуының да нашарлауы байқалады, триацилглицеридтердің концентрациясы артып, тыныс алу ферментінің активтілігі төмен-дегідей болады: миокард инфаркты кезіндегі. АТФ-тың төмендеуі "бос күйінде" тотығуға көшуіне байланысты екендігін 1966 жылы академик Северин С.Е. жұмыстарында дәлелдеп берді, яғни тотығу кезіндегі бөлінген энергия АТФ-тың түзілуіне жұмсалмайтындағын көрсетті.

Ал жүректегі энергия ресурстарының және оттегінің өз орнына жұмсалмауы организмдегі жалпы зат алмасуға әсерін тигізіп бүй-рек, бауып, нерв жүйесі жұмысының нашарлауына да әкеп соқтырады.

Миокард инфаркты кезінде болатын патогенездердің биохимиялық негіздері схема түрінде берілген.

Бұлшқеттің алғашқы байқалатын дистрофиясын миопатия дел атайды. Миопатиялар тұқым қуалаушлық негізінде өрбиді. Ауру бала кезден басталып, бұлшықет клеткалары біртіндеп өледі, бертін келе бұлшықет әлсіреп істен шығып қалады. Мұндай науқаста ешбір инфекциялық ауруды кетере алмайды. Е витамині жетіспеген кезде де бұлшықеттердің атрофиясын байқалады. Бұл өзгерісті майлардың асқан тотығуы кезінде түзілетін заттардың әсермен лизосом /ферменттердің/ момбранасы зақымдалып, ондағы гидролиттік ферменттердің босап шығып, жолындағы барлық заттарды гидролизге ұшыратындығын түсіндіруге болады.

Бұлшықеттердің науқасы кезінде зәрден креатин көбейеді, ал креатинин азаяды. Креатининің мөлшері қанда артады.

Креатинин кретинфосфаттан ферменттің қатысуынсы дефосфо-рилдену түзіледі:

284



285


Креатиннің зәрмен тәуліктік бөлінуі тұрақты шама /1-2 мг % /. Креатининің бөлінуін бақылау арқылы бүйректің жұмысын бағалау-ға болады.

Дәнекер ткань биохимиясы

Дәнекер тканьдер адам салмағының жартысына жуығын алады және ол шеміршек, сіңір, сүйек, тіс, тері, қан тамырлары, паренхималы органдардың стромалары, карын т.б. құрағында болады. Дәнекер тканьдердің өздеріне тән ерекшеліктері бар:

I. Оның құрамында фибробласта, остеобласта, хондробласта, кера-тобластар деп аталатын көптеген клеткаішілік элементтер бар. 2- Оның құрамында фибрилді белоктардың қатарына жататын - кол-лагендік, эластиндік талшықтар бар.

3. Оның клеткаларының бірінен-бірінің ара қашықтығы алыс және олардың ағасы яғни клеткааралық матрикс "ерекие" затпен толты-рылған, барлық дәнекер тканьнің 50 % -ке жуығын осы зат алады. Бұл клеткааралық матрикетің атқаратын бірнеше қызметтері бар:

I/. Клеткалардың бөлінуіне және олардың қызметіне қарай ерекшеленуіне қатысады. Мысалы, сүйектік, шеміршектік, бүйректік тканьдер.

2/. Биологиялық желімнің қызметін атқарып, клеткалардың ткань-дерге бекуін қаматамасыз етеді.

3/. Тканьдердің биомеханикалық қасиетін қамтамасыз етеді яғни оларға серпімділік, мықтылық, керілгіштік қасиет береді.

4/.Органдардың, клеткалардың белгілі бір қалып, формасы болуы-на және талғамды өткізгіштігіне қатысады.

Дәнекер тканьдердің химиялық құрамы күрделі, ол 3 түрлі ком- пононеттен тұрады.

1. Фибрилді белоктар: коллаген, эластиннен

2. Белоктар мен геторополисахоридтерден тұратын гибридті моле-кула протеогликяндардан тұрады.

3. Құрылымдық гликопротеин - фибронектиннен тұрады.

Қабыну, суық тиген кезде жүретін процестердің салдарынан дәне-кер тканьдердегі зат алмасудың бұзылуы ревматизм, артрит сияқты ауыр науқастарға шалдықтырады.

286


Коллагеннің құрамы, құрылысы және синтезі:

Коллаген - организмдегі барлық белоктардың 1/3' бөлімін құ-ратын желім тәрізді белок. Ол 30-35 % глициннен /әрбір 3-ші амин қышқылы/, 20°4 пролин және оксипролиннен, 10% аланиннен, сонымен бірге амии қышқылдарынан тұрады.

Коллагеннің молекуласы 3-Л -полипетидік тізбектен тұрады. Олардың әрқайсысында 1000-га жуық амиң қышқылдары болада және әрбір тізбек өзара көптеген сутектік байланыстар арқылы байланысқан.

>С = 0 ..NН - >С = О.'..NН

Әсіресе глицинңің, яғни радикалы жоқ амин қышқылының көп болуы тізбектердің бір-біріне өте жақын орналасуына мүмкіндік береді.

Коллаген - құрамында гидроксипролин, гидроксилизин болатын ерекше белок. Бұл амин қышқылдары белоктың синтезі біткеннен соң түзіледі. Адам организмінде тканьдерде, органдарда таралуына, бірінші реттік құрылысына сәйкес коллагеннің 5 түрі бар; Мысалы, артерия түтіктері, жүректің қан жолы тетіктерінде

/ клапандарында/ I типті коллаген. I типті коллаген J1 , полипептидтік тізбектен және бір J2 полипептидтік тізбектен тұрады, яғни J1(I) J2 Коллаген асқазан жолдарындағы ферменттердің әсерімен ыдырауға ұшырайды. Суда ерімейтін, қорытуға келмейтін, коллаген талшықтарын қайнатқан кезде полипептидтердің еритін қоспасы - желатинге, одан әрі-желеге айналады.

Коллагеннің биосинтезі және оның өзгерістері

Коллаген фибробластарда синтезделіп, клеткааралық матриксте бөлінеді. Коллагеннің синтезі және оның ең соңғы түрінің түзі-

луі көптеген факторлардың, коферменттердің қатысуымен жүретін

көп сатылы процесс.

I. Проколлагеннің түзілуі. Проколлаген 200-250 амин қышқылдарының қалдықтарынан тұрады.

П. Пролиннің, лизиннің гидроксилденуі.

287 :

Вит С-нің бұл процестегі негізгі ролі: а/ ферменттердің S Н-тобын қорғайды:ә/ Fе2+ тотығып кетпеуін қамтамасыз етедг; б/ глюкозидтрансфораза және галактозиятрансфераза ферменттерінің көмегімен глюкоза қалдығының қосылуына қатасады.



Ш Спиральға ширатылу немесе оралу. 3 тізбектен тұратын поли- пептидтік тізбектердің пролиннің және оның туындыларының ар-қосында, коллаген құрылысының белгілі бір түрге келуі.



ІУ. Нроколлагентептидаза ферменттнің әсерімен проколдаген тіз- бегінің қысқаруы.

Егерде бұл ферменттердің активтілігі нашар болса, науқаста

Элеро-Данлосо белгілері пайда бола бастайды. Бұл науқастарың

өсуі нашар буындары майысқақ болады.

Ү. Коллагендік фибрилдердің түзілуі. Коллагеннің молекулалары

288

белгілі бір ретпен орналасқан, бірінші қатар екінші қатарға қарағанда 1/4 ұзындығына дейін ығысқан, және бірімін-бірі



байланыспаған күйде болады.

Коллаген талшықтары лизиннің қатысуымен түзілетін коваленттік байланыстар арқылы бекиді. Бұл коваленттік байланыстың түзі-луіне лизилоксидаза ферменті. РР-кофетменті және В6 қатысалы.







Сонымен қатар шифф-негіздерінің түзілуі де мүмкін

Осындай көлденең жалғастыратын молекулалық байланыстар коллгенге ерекше мықтылық береді. Фибрилдер созылмайды.

Сонымен коллагеннің синтезіне С, РР, В6 витаминдері, Fе2+, Си2+

және амин қышқылдары, ферменттер-қажет.

289

Коллаген алмасуының бұзылуы

Басқа белоктармен салыстырғанда коллагеннің алмасуы баяу жүріді. Жартылай ыдырау уақыты С% -апталап, айларға жетеді. Коллаген алмасуының бұзылуы жараның жазылуының нашарлауына, сүйектердің бітіп кетуіне, буындардың илікпеуіне, терінің тез жарақаттануына әкеп соқтырады.

Коллагеннің синтезі жаңа бітіп келе жатқан жараларда жылдам жүреді. Жараның бітіуіндегі ең басты нәрсе фибробластардың осы жараның орнына келуі және оның көмегімен клеткааралық матрикс қатпарының синтезделуі. Осы жараның орнына дәнекер тканьнің бір түрі - тыртық пайда болады, ал оның негізгі компоненті коллаген болып табылады.

Осы коллагеннің синтезі кезінде оксипролиннің және лизиннің гидроксилденуіне қажет С витамині жетіспесе, коллагендік талшық-тардың беріктігі, тұрақтылығы нашарлайды, осыдан барып тамырлар оңай жарақаттанып, қанның ағуына мүмкіндік туады. Цинға науқасы дамиды. Ал коллагеннің ыдырауы күшейген кезде, яғни дәнекер тканьдердің зақымдалуы кезінде гидроксипориннің тәулігіне бөлінуі 1 г-ға дейін жетеді. Бұл аурулар гипепаратироидизм, Педжет науқастары деп аталады. Жаралардың орнында қалған тыртық ретсіз орналасқан коллагеннен тұрады. Коллагеннің катаболизмінде коллагеннен тұрады. Коллагеннің катаболизмінде колагеназа ферментінің алатын ролі зор. Коллагеназа –глицин және лейциннің арасындағы пептидік байланысты үзуге қатысатын фермент.



Бұл түзілген фрагменттер суда жақсы ериді және оңай денатура-цияланады. Осындай жолмен түзілген пептидтер әртүрлі поптидгид-ролазалардың әсеріне оңай ұшырайды.

Коллагеннің ыдырауы кезінде түзілетін гидроксилпролин

Организмдегі кездесетін гидроксипролиннің негізгі көзі коллаген болып табылады. Коллагеннің ыдырауы нәтижесінде түзілген гидроксилпролиннің біршамасы әрі қарай ыдыраса, біршамасы зәр-мен бөлініп шығады. Сондықтан зәрдегі және қандағы гидроксипро-линнің мөлшері коллатеннің катаболизмін, оның ыдырау жылдамдығын бағалауға мүмкіндік береді. Үлкен кісілерде тәулігіне 15-20 мг-ға дейін, жас балаларда 10-20 жасқа дейін 200 мг гидрок-силролин зәрмен бөлініп шығады.

290

Гипергидроксипролинемия ауруында гидроксипролиннің зәрмен бөлінуі Іг-нан да көп болады, бұл гидроксипролин-оксидаза фер-ментінің активтілігінің төмендігінен туады. Жас ұлғайған сайын коллагеннің құрылысы өзгереді, көлденен қос байланыстардың са-ны артады. Сүйек морт сынғыш келеді, көздің мүйіз қабатының



мөлдірлігі нашарлайды.

Әластин - қан тамырларының қабырғасында, өкпеде, буындарда кездеседі. Эластин барлық бағытта созыла алады, өзінің бастапқы түрін, мөлшерін ауыр күш түскеннен кейін қайтадан орнына келтіре алады. Эластиннің 1/3 бөлімі глициннен және жартысына жуығы гидрофобты амин қьшқылдарынан /ала, вал, лей, иле, '/ тұрады. Оксилизин тіптен кездеспейді. Эластинге серпімділік қасиет беретін оның құрамындағы десмозин болып табылады. Десмозпн 4 полипептидтік тізбекті бірден байланыстырып тұра алады.



Эластин - резина тәрізді полимер. Ол клеткааралық заттарда көп кездеседі. Эластиннің бастапқы түрі тропоэластик. Молекулалық салмағы 72000-га жуық 800-ге жуық амин қышқылынан тұрады. Лизин қалдықтары өте көп, пролин аз. 4 лизиннің молекуласы бірі-мен-бірі радикалдармен әрекеттесіп десмозин құрайды.



291


Клеткааралық матрикстің компоненттері

Протеогликандар -дәнекер тканьдердің 1/3 бөлігін құрады. Олар 5% белоктардан, 95 % гликозамингликандардан тұратын белоктық-көмірсулық комплекстер.

Глюкозамингликандар - дисахаридтерден тұратын биополимер,

Глюкозамингликандардың құрылысы

 1. Гиалурон қышқылы-көздің шыны тәрізді денесінде, кіндік шеміршегінде, тізенің сары суында т.б. кездеседі, Гиалурон қышқылының негізгі қызметі - суды байланыстыру және оны ұстау, микробтардан қорғау, талғамды өткізгіштікті қам-тамасыз ету.

II. Қышқылдық гликозамингликандар:



292


Ш. Гепарин - клеткааралық матрикстің құрылымдық компонентіне жатпайды. Ол дәнекер тканьдердің ірі клеткаларында ситезделіп, қан тамырларына түсіп белоктармен байланысқан күйде болады. Қанды ұйып қалудан сақтайтын қасиеті бар.

Мукополисахаридтердің негізгі қасиеттері

Бұлардың құрылысы түзу сызықтық, қышқылдық табиғаты бар, диссоциацияланған кезде полианиондарға ыдырайды. Суды және Nа+ ,Са2+ иондарын байланыстыра алады. Суда ісінеді, сүйтіп кілегей /гель/ сияқты коллоидтар түзеді. Шеміршектерге серпімділік қасиет береді, буындар арасында майлаушы сұйықтық болып есептеледі, соғылуды, үйкелісті азайтады.

Клеткааралық матриксте глюкозамин сериннің қалдығы арқылы НО - СН2 — белокпен мықты коваленттік байланыспен байланысқан. Мұндай гибридтік байланыспен түзілген заттар протеогликандар деп аталады. Протеогликандардың белоктық бөлімі эндоплазмалық ретикулумен байланысқан полирибосомаларда сиктезделеді. Пептидтік тізбек ЭПР-мембраиасынан ішке өтіп, өсе бастайды. Эндоплазмалық ретикулумның ішінде

протеогликандардың гликозамингликандық бөлімі синтезделеді. Пептидтің құрамындағы серинге гликозилтрансфераза ферментінің көмегімен бірінші моносахарид байланысады, синтез әрі қарай жалғасады, осы жерде көмірсудың сульфат тобын қосып алуы жүреді. Сонан соң полксахаридтік тізбегі бар протеогликандар Гольджи аппаратына жылжып, одан секреторлық гранулаларға

өтіп, бөлініп шығады. Бір полипептидтік тізбекке бірнеше гликозамингликан тізбегі байланысады, протергликанның молекуласы шыршаның бұтағы сияқты болып келеді. Шеміршектің құрамындағы протеогликандар молекулалары 100-ге жуық хондроитинсульфаттың тізбегінен және 60-қа жуық кератан-сульфаттың тізбегінен тұрады.

293


Протеогликандардың құрамындағы белоктың үлесіне молекуланың барлық массаның 5-10 % ғана тиеді.Әртүрлі протеогликандар өзінің мөлшері, гликозаминдік құрамы жағынан әртүрлі болып келеді.

Клеткаралық заттар_да гликозаминдар көбінесе гиалурон қышқылымен протеогликандардан тұратын комплекс түрінде болады. Бұлардың сыртқы түрін "бұтақшалардан тұратын бұқтақтар" деп қарастыруға болады. Протеогликандардың пептидтк тізбегінде гиалурон қышқылының моносахаридімен байланыса ала-

тын байланасушы центр бар. Гиалурон қышқылының бір молекуласы І50-ге жуық сульфаттанған протеогликандарды қосып ала алады.

  Протеогликандар құрамындағы теріс зарядты сульфат аниондарының болуына сәйкес олардың молекуласы "жайылып" орналасқан және бір молекула екінші молекуладан қашық орналасқан. Сондықтан молекулалардың алатын көлемі, полисахаридтердің және пеотидтік тізбектердің көлеміне қарағанда үлкен. Ал егер сырттан қысым түссе молекулалардың көлемі қайтымды азаяды, гликозаминдік тізбектердің арасындағы судың молекулалары сыртқа шығып гликозамингликандардың тізбектері бір-біріне жақындайды. Аниондардың заряды бір болғандықтан, олар түскен қысымға қарсы әсер етеді, егер қысым азайса, молекула бұрынғы өз орнын алады. Протеогликандардың бұл қасиеті әсіресе буын шеміршектері үшін өте маңызды, себебі олар буынға түскен салмақты жеңілдетіп, рессор ролін атқарады. Сонымен шеміршек-тің клеткааралық матриксінде кездесетін коллагендік талшықтар оған мықтылық берсе, осы талшықтардың арасында орналасқан протеогликандар серпімділік қасиет береді.

Протеогликандардың тағы бір қасиеті молекулалар мен зарял-талған бөлшгектердің клеткаоралық заттарға өтуін шектеп отырады, яғни олардың таралуына, диффузиясына кедергі келтіреді. Мысалы, теріге иненің ұшымен тушты енгізсе, ол таралмай нүкте күйінде қалып қояды, ал енді осы тушты гиалуронидаза ферментімен қосып енгізсе, онда ол таралып, көлемді танба пайда болады. Көптеген патогендік микроорганизмге гиалуронидаза ферментін бөліп шы- ғарып патологиялық процестің организмге кеңінен таралуына

294

мүмкіндік береді. Гликозамингликандар поливаленттік анион бол-ғандықтан, көптеген Nа+ ионын байланыстыра алады. Бұл қасиет клеткааралық заттардың сумен тұз алмасуына қатысуын -тездетеді.



Фибронектин гликопротеиндерге жатады, коллагенге де, эластинге де ұқсамайды. Фибронектин 2 полипептидтік тізбектен тұрады, бұл екі тізбек бірімен-бірі дисульфидтік байланыспен байланысқан. Әрбір тізбек 7-8 доменнен тұрады /домен-бір поли-пептидтік тізбектен тұратын глобула/.

Фибронектиннің құрамында, яғни полипептидтік тізбегінде коллагендік талшықтармен, гиалурон қышқылымен, протоагликан-дармен және т.б, клеткалық сиалогликолипид /ганглиозид/ байла-ныс түзе алатын ерекше байланыс орындары, центрлер бір. Міне осындай қасиеті арқылы фибронектин клеткааралық матриксте бі-ріктіруші ролін атқара алады.

Фибронсктинде трансглутаминаза ферменттің байланыстырушы да центр бар. Бұл фермент бір полипептидтік тізбектегі глутаминді. екінші полипептидтік тізбектегі лиоинмен байланыстыра алады.

Осы жолмен трансглутаминаза ферменті фибронектиннің молекуласын өзара коллагенмен т.б. белоктармен байланыстырып мықты коваленттік байланыс түзуге жағдай жасайды.



295


Сонымен клеткаралық матрикс өзінің құрылысының ерекшелігіне

сәйкес төмендегідей қызметтер атқарады:

а/ көздің шыны тәрізді денесіне мөлдірлік:

6/ теріге, сіңірге, буындарға беріктік;

в/ шеміршекке серпімділік қасиет;

г/ бұлшықеттерде олардың талшықтарын қоршап, жиырылу күшін

жеткізуге қызмет көрсетеді.

Мукополисахаридоз аурулары

Мукополисахаридоз аурулары гликозаминдердің клеткада жи-налуынан пайда болады. Ал олардың жиналуы мукополисахарид-терді ыдаратуға қатысатын ферменттердің генетикалық кемістігінен туады.

Мыс. Гурлер ауруы идуронидаза ферменті болмағандықтан дер-матансульфатпен кератансульфаттың жиналуы нәтижесінде пайда белады. ІО-жасқа дейін ғана өмір суреді, бастары үлкек, кеуде клеткалары дамымаған, бет-пішімі ұсқынсыз келеді. Коллагеноз -ревматизм, артрит аурулары. Ревматизм – стрептококк инфекцияла-ры туғызатын дәнекер тканьдерінің иммундың қасиетінің нашарла-нуынан туатын ауру,

Гиалуронидаза гиалурон қышқылын ыдыратып матриксті зақым-дайды, соның нәтижесінде дәнекер тканьдер зақымдалады.

Стрептококк----------- стрептолизин

стрептоккиназа

гиалуронидаза

лизосаманың мембранасы бұзылады

гидролаза ферменттері

дәнекер тканьдердің қабынуы

резматизм

Ревматизм, артроз, артриттер кезінде қандай биохимиялық анализ жүргізуге болады?

I/ гексоздардың концентрациясы артады;

2/ ЭТЖ /СОЭ/ еседі, анемия пайда болады; сондықтан осы заттар-дың концентрациясы анықталады.

Дәрі-дәрмектердің қолданылуын биохимиялық негіздеу Салицилат, бутадион, вольтарен, глюкокортикоидтардың қолданылуы:

а/ лизосом мембранасының тұрақтылығы арттырады;

ә/ протеолиттік ферменттердің активтілігін тежейді;

296


б/ қабынған жердегі клеткалардың көбеюін тежейді;

в/ гликозамингликандардың алмасуын жақсартады.



Остеохондроз.

Омыртқалардың арасында фиброзды сақиналардан тұратын омыртқааралық дискалар болады. Фиброзды сақиналарда протеогли-кандардан, және дәңекер тканьдерден тұратын кілегейлі ядро бо-лады. Бұл ядролар дискінің созылғыштығын, формасын өзгертуге мүмкіндік береді, яғни сыртқы ортадан күш түскен кезде омырт-қалардың қозғалуын, мықтылығын, күшке қарсы түру қабілетік ту-ғызады.

Мыс., 70 кг салмағы бар кісі отырған күйінде 142 кг, тұрғанда 99 кг, жатқанда 20 кг дейінгі күшке төзе алады. Кілегейлі ядро жаңа туған балада 80% дейін судан тұрады, 70 жастағы кісіде су 65-70 % дейін төмендейді. Осы судың мөлшеріне сәйкес, ядроның кілегейлігі өзгереді. Омыртқаға күш түскенде /инфекция/, қабыну процесі, кәрілік, сияқты өзгерістер болғанда фиброзды сақиналарда жарық пайда болады, кілегейлі ядроның тургоры, омыртқааралық дискалардың серпімділігі азаяды. Дәнекер тканьдердегі зат алмасу нашарлайды, шеміршек зақымдалып шеткейлік өскіндер пайда бола бастайды. "Тікенектер" - тұздар жиналуы байқалады. Гидрататция нашарлап тұздардың кристалдануы байқалады, нерв талшықтарының зақымдадалуы, қысылып қалуы байқалады. Қабыну процестері де әсерін тигізеді, сүйектің құрылысы өзгереді. Са2+ сүйектен шығып - остеохондроз байқалады,

Тыныштың, ауруды жеңілдету, массаж, үзу, мануалда терапия сияқты емдеу жолдары бар.

297

Пайдаланылған әдебиеттер



1. Березов Т.Т.,-. Коровкин Б.Ф. Биологичесная химия. Москва,

"Медицина", 1989,



2. Бохински Р. Современные воззрения в биохимии, Москва, "Мир",

1987.


3. Бородин Е.А. Биохимичеекий диагноз I, П. Благовещинек,І989,

4. Болдырев А.А., Котелевцев С.В. и др. Введение в биомембра-

нологию. Издательство МГУ, 1990.



5. Блум Ф., Лейзерсен А., Хофстедтер Л. Мозг, Разум и поведе-

ние. Москва, "Мир", 1988.



6. Блюгер А.Ф. Тайны и парадоксы печени. Москва, "Знание",І988.

7. Досон Р., Эялиот Д. и др. Справочник биохимика. Москва,

"Мир", 1991. '.



8. Држевецкая И.А. Основы физиологии обмена веществ и

эндокринной системы. Москва, "Высшая школа", 1977.



9. Збарский Б.И, Иванов И.И., Мардашев- С.Р. Биологическая хи-

мия. Ленинград, "Медицина", І972.



10. Кон Р.М., Рот К.С. Ранная диагностика болезней обмена веще-

ств. Москва, "Медицина", 1986.



11. Ленинджер А. Биохимия I, П, Ш. Москва, "Мир", 1985.

12. Мау-Мюррей У. Обмен вществ у человека. Москва, "Мир",І98О.

13. Мецер Д. Биохимия I, П, Я. Москва, "Мир", 1980,

14. Мусил Я. Основы биохимии патологичесиих процессов. Москва,

“Медицина", 1985.



15. Мусил Я. Современная биохимия в схемах. Москва, "Мир'.1984.

16. Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, "Высшая школа",

І989.


17. 0вчинников 0. Д., Шамин А. Н. Строение и функция белков.

Москва, "Педагогика", 1983.



18. Подильчик М.Д. Клиническая энзимология. Киев, "Здоровье",

1957.


19. Рачев Л., Тодоров Корд, Статева Ст-. Обмен веществ в детском

возрасте. София, "Медицина и физкультура", 1957.

20. Реиноберг Р. Элексиры жизни. Москва, "Мир", 1984.

21. Розенгарт В.И. Ферменты - двигатели жизни. Ленинград,

“Наука”, 1983.

22. Страйер Л. Биохимия I, П, ІІІ. Москва, "Мир", 1984.

23. Строев В.А. Биолгическая химия. Москва, "Высшая школа",

1986.


24. Скулачев В. Рассказы о биоэнергетике. Москва, "Молодая

гвардия", 1985.

25. Теппермен Дж., Теппермен X. Физиология обмена веществ и

эндокривной системы. Москва, "Мир", 1989.

26. Фелига Ф., Бакстера Дж. и др. Эндокринология и метаболизм I, 2

том. Москва, “Медицина”, .1985.

27. Франк - Каменецкий М.Д. Самая главная молекула. Москва,

"Наука", 1983.

28. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. Москва

"Мир"-, 1988.

29. Хухо .Ф. Нейрохимия. Основы и принципы. Москва,

“Мир”. 1988.

30. Уайт А., Хендлер Ф. Биохимия I, П, ІІІ. Москва, "Мир",І98І.

31. Шарманов Т. Ас ішудің әліппесі. Алматы, 1990.

Учебное издание

Сейтембетова Аманкул Жакаевна

Лихогий Станислав Сергеевич

Биологическая химия /на казахском языке/

Редакторы Берпаулетова Суретшісі Кубрак

Көркемдеуші редакторы Байкенова Ш.



Техникалық редакторы Рысалиева 0.
Каталог: Книги
Книги -> Таќырып: Деректану пјні
Книги -> Кәсіби өсудің жоғАРҒы мектебі
Книги -> Қазақстан республикасының білім және ғылым министрлігі
Книги -> Оразбек Нұсқабаев
Книги -> Мұхтар Әуезовтің «Абай», «Абай жолы» романдарының әдеби сында танылу және бағалану тарихы.
Книги -> Қазақстан республикасы
Книги -> Н. ТҰЯҚ баев т к. Арыстанов б. ӘБішев жалпы геология курсы
Книги -> С. П. Наумов омыртқалылар зоологиясы
Книги -> М а 3 м ұ н ы қазақ тілі леқсикологиясына кіріспе қазақ лексикологиясының мақсаты мен зерттеу объекгісі лексика
Книги -> Бағдарламасы (силлабус) Пән : Педагогика тарихы


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11


©kzref.org 2019
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет