А. Ж. Сейтембетова



жүктеу 2.91 Mb.
бет3/11
Дата19.09.2017
өлшемі2.91 Mb.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11

43

төмендетіп, реакция жылдамдығын нашарлатады. Ингибиторлар өзінің әсер ету механизмі бойынша конкурентті және конкурентсіз болып 2-ге бөлінеді.

I/ Конкурентті яғни бәсекедес өзінің химиялық құрылысы жағынан субстратқа ұқсас, сондықтан ферментпен байланысып, фермент - ингибитор комплексін түзе алады, бірақ бұл комплекс субстраттың концентрациясы артқан кезде ыдырап кетеді.

Сульфаниламиндік препараттың емдік әсері осы конкуренттік те-жеуге негізделген. Олар микроорганизмдердегі фоль қышқылының синтезделуін тежейді. Емдеу белгілі бір схема бойынша жүреді , 5 - фтордезоксисуридиннің қатерлі ісік ауруына қарсы қолданылуы осы фементтердің активтілігін тежеуре негізделген.



  2/ Бәсекелес емес /конкурентсіз/ тежеуші құрылысы жағынан бубстратқа ұқсас емес, ферментпен активті центр арқылы байланыспайды және оның 5,1 концентрациясына тәуелді болмайды.

Конкурентсіз тежеуші Е S комплексінің реакция нәтижесінде түзі-летін затқа айналу кезеңінде әсер

етеді.

Е+S + І-------------- ЕSІ



Ферменттермен байланысу мықтылығына қарай тежеушілеу қайтымды және қайтымсыз болып екіге бөлінеді. Қайтымды тежеушінің әсері оңай жоюға болады, ал қайтымсыз тежеуші ферменттің молекудасымен берік байланысып оның әсерін тақтатады, биохимиялық реакциялардың жылдамдығын баяулатада. Қайтымсыз тежеушілерге улардың әсерін жатқызуға болады: Нд+2 . Рв+2, АІ+3, олар құрамында SН - тобы бар ферментпен берік байланысып, оның активтілігін қайтымсыз түрде нашарлатады. СN- - тыныс алу ферменттерінің құрамындағы Fe+ берік байланысады, сондықтан цианидтермен уланғанда өлім қаупі туады.

44

Ферменттердің активтілігін тежеудің тағы бір түрі ретроингибрлеу немесе кезінде қайтымды тежеу. Ретретежеу кезінде реакция нәтижесінде түзілген зат, оған қатысқан бірінші ферменттің антивтілігін тежейді, сондықтан да мұны теріс қайтымды тежеу деп атайды.





ЕІ - ферментінің активтілігі, реакция нәтижесінде түзілген заттың концентрациясына тәуелді, яғни бұл заттың конц ЕІ активтілігін реттеп отырады, ЕІ - реттеуші фермент деп аталады.

/ Ферменттердің активтілігін аллостерлік реттеу. /"аллос" -бөтен, "стерео" - кеңістік, бөлім/.

Бұл көп компонентті ферменттер, бірнеше субьбірліктерден тұрады. Оларда, активтік центрден басқа аллостерлік центрлер) бар. Осыған аллостерлік тежеушілер немесе активаторлар байланысып, ферменттердің активтілігін өзгертеді. Оларды аллостерлік эффек-торлар деп атайды.

Аллостерлік активаторлар, керісінше ферменттің активтік центрінің түзіліп, оның субстратпен байланысуына мүмкіндік береді. Организмдегі- көптеген ферменттер аллостерлік ферменттерге жата-ды. Аллостерлік жолмен ферменттердің активтілірінің реттелуі негізгі, нәзік жол болып есептеледі.



Гормондар - ферменттердің аллостерлік эффекторлары болып табылады. Мысалы, күшті күйзеліс /стреос/ көзінде адреналиннің қанға түсуі байқалады. Адреналин, фосфорилазаны активтендіреді. Фосфорилаза бауырдағы гликогенді ыдыратады, глюкоза қанға түсе-ді. Қанның глюкозасының артуы мидың жұмысын жақсартып, сіреске жауап беріледі. Бұл реттелудің барлығы ферменттер активтілігін сапалық реттеуге жатады, Бұдан басқа сандық

реттеу - генетикалық реттеу - гендердің индукциясы мен репрессиясы.

45

Ферменттердің организмде орналасуы да әртүрлі. Мысалы, кейбір ферменттер организмнің барлық клеткаларында болады /нуклеин қышқылы синтезіне, белоктық синтезіне қатысатын ферменттер/,



ал кейбір ферменттер тек қана белгілі бір органдарда болады /мочевина синтезінде қатысатын ферменттер бауырда, стероидты гормондар сиитезіне қатысатын ферменттер бүйрекүсті безінің қатпарында, бұлшықет клеткаларында - креатинфосфокиназа ферменті/. Бір клетканың өзінде әртүрлі органеллалар әртүрлі ферменттер тобын жинайды. Мыслы ядро, митохондрий, лизосомаларда әртүрлі ферменттер тобы бар. Мұны компартментализация деп атайды.

Ферменттер активтілігінің өлшем бірлігі



Ферменттің абсолютті мөлшерін анықтау өте қиын, сондақтан шартты өлшем бірлігі қолданылада. Бұл бірлік ретінде оның І ик/моль заттың I мин ішінде өзгерісін қамтамасыз ететін мөлшерін тканьның салмағы, Гх инкубанция уақыты, мин Мысалы, ДДГ -ның активтілігі:

I г ткань үшін Е 140 өлшем бірлігіне тең.

Меншікті активтілігін анықтау үшін, алынған үлгідегі белоктың сандақ мөлшеріне бөлеміз.

яғии I г бауырдары ЛДГ активтілігі І40=қа тең болса және ондағы белок 200 мг болса, ондз ЛДГ-ның мешікті активтілігі 0.7 мк моль/мин/мг

46

ІІІ Т А Р А У



НУКЛЕИН ҚЫШҚЫЛДАРЫНЫҢ БИОСИНТЕЗІ

ДНҚ-ның биосинтезі

Дезоксирибонуклеин қышқылының тарихы швейцария биологы Фридрих Мишердің еңбектерінен басталады. 1868 жылы ол ірің клеткаларының ядросынан құрамында фосфоры бар зат бөліп алды. Бұл затта ядродан бөліп алғандықтан нуклеин деп атады. Нуклин екі компоненттен тұрады.



1. Қышқылдық компонент - бұл кейіннен ДНҚ деп аталды.

2. Негіздік компонент - бұл белоктың бөлім.

Дегенмен Мишердің нуклеин қышқылдарын 1858 жылы

бөліп алғанына қарамастан, олардың коваленттік құрылысы 1940 жылдарға дейін белгісіз болып келді. Мишер және т.б. көптеген ғалымдар ДНҚ-ның клетканың тұқым қуалаушылығына қатынасының бар екендігін болжағанмен,оның шын мәнінде генетикалық информация тежушысы екендігі тек қана 1943 жылы дәлелденді.

Рокфеллер институтының ғалымы Эвери және оның қызметтесте-рі бактериялардың ауру туғызушы штаммаларынан алынған ДНҚ-ның осы ауруды бактериялардың сау штаммаларына жеткізетіндігін байқады. Сондықтан олар ауру штаммалардан алынған ДНҚ-ы сау штаммаларға осы ауру туралы генетикалық информацияны жеткізеді,

сөйтіп бұрығы сау штаммалар, ауру туғызатын штаммаларға айнала алады деп қорытынды жасады. Олар пневмококтың екі түрін алды, бір түрі ауру туғыза алады, екіншісі ауру туғыза алмайда. Сонан соң ауру туғыза алатын пневмококтарды қайнату арқылы жойып, оларға сау клеткаларды қосқанда, сау пневмококк клеткаларының кейбірінің ауру туғыза алатын түріне көшкендігі байқалады, яғни өлген бактериялардан тірі бактерияларға бір заттың көшетіндігін байқаған. Бұл не болғаны?

Эверк және оның қызметтестері оны ДНҚ-ның қасиеті деген тұжырымға келді. Бұған қарсы келушілер де болды, мүшкін белоктар тұқым қуалаушлық қасиетті жеткізетін шығар деген пікірілер де болды. Бірақ кейіннен дезокскрибонуклоеаза ферментімен бактерия клеткаларына әсер еткенде, тұқым қуалаушылықтың байқалғаны ал протволиттік ферменттер бұл тұқым қуалаушылық қасиетіне еш әсер етпейді, тек қана ДНҚ- дары, осы гентикалық инфарцияны ұрпақтан ұрпаққа жеткізіп отырады деп дәлелдейді. Сонымен тек ДНҚ ғанна геннің

47

материалдың негізі болып, геннің негізгі төмендегідей қасиеттеріне ие болады:



1. Өз-өзін дәл қайталау, соның арқасында генетикалық

информацияны ұрпақтан ұрпаққа жеткізу.

2. Клетка метаболизмін басқару үшін ферменттердің синтезін

бағыттау.

ДНҚ-ңың генетикалық ииформацияның негізгі жеткізуші

екендігін дәлелдейтін негізгі себептер:

Бір организмнің әртүрлі тканьдерінен алынған ДНК-ның

нуклеотидтік құрамы бірдей болады.

2. Әртүрлі түрлердің ДНҚ-ның нуклеотидтік құрамы әртүрлі

болады. Қарапайым организмдердің нуклеотидтік құрамы

қарапайым болып келеді, күрделі организмде ДНҚ күрделі

болады. Біздің организмнің, Е.соІі-ге қарағанда ДНҚ 600 есе

көп.

3. Бір түрдің, бір организмнің ДНҚ-нің нуклеотидтік құрамы,



организмнің жасына, тамақтану режиміне, сыртқы әсеріне

тәуелсіз болады.

1953 жылы америка ғалымдары генетик Дж.Уотсон және ағылшын физигі Фрэнсис Крик ұсынған ДНҚ-ның моделі оның синтез механизмінің физикалық - химиялық негізі болып табылады. Уотсон-Крик моделі бойынша ДНҚ қос полимерлік тізбектен тұрады және бұл екі тізбектің бағыты біріне-бірі қарама-қарсы. Әрбір тізбек төрт нуклеотидтің әртүрлі орналасуынан тұрады. Нуклеин қышқылдарының құрамына кіретін нуклеотидтер:

48





Бір тізбектегі нуклеотидтің орналасуы өз бетінше, емін-еркін болса,екінші тізбектегі нуклеотидтердің орны бірінші тізбектің нуклеотидтік құрамына тәуелді болады. ДНҚ тізбегіндегі нуклеотидтер біріне-бірі комплементарлық приципке негізделіп орналасқан.

49

Нуклеотидтердің өзара қатынаеы Чаргафф ережесі бойынша анық-

талған:

1. Адениннің саны тиминнің санына, гуаниннің саны цитозиннің



санына тең А=Т, Г=Ц,

2. Адениз мен цитозиннің жалпы саны гуанинмен тиминнің

жалпы санына тең А+Ц=Г+Т.

Уотсон мен Крик моделінің айрықша ерекшелігі - репликация проблемасын, яғни тұқым қалауышлықтың ерекше белгісін



ете нәзік сипаттай білді. ДНҚ қос тізбегінің әрбір тізбегі,

жаңа түзілетін тізбекке арқау болып табалады да, әрбір ДНҚ молекуласынан екі дәл сол аналық ДНҚ-ындай молекулатүзіледі, Жаңадан түзілген әрбір молекуланың бір тізбегі аналық ДНҚ тізбегінің бірі болып табылады. Сондақтан ДНҚ-ның осындай "жолмен синтезделуін жартылай консервативті жол деп атайды, ДНҚ синтезін көрсететін реакцияның қысқаша түрде:

m/ d -АТФ + d -TТФ/ + n/d- ГТФ+ d -ЦТФ ДНҚ-полимеразасы,Мд2+

арқаулық РНҚ

—”Д Н Қ /полидезоксирибонуклетид/ + /т+п/ Н2Р2О7

2/m+n/Н3РО4

—”ДНҚ синтезіне қатысатын негізгі фермента - ДНҚ-на тәуелді ДНҚ-полимеразасы.

Синтезге көректі компоненттер: I. Субстрат есебінде дезокси-қатарына жататын төрт трифосфонуклеотидтер /d.- АТФ, d.-

ГТФ, d -ЦТФ, d -ТТФ/.

1. Ферменттің оптималда активтілігі үшін Мд2+ қатысуы қажет,

3. Аналық ДНҚ-ның болун міндетті, себебі генетикалық информа-

цияның көзі қажет.

4. Нуклеотидтердің біріне-бірі қосылу бағыты 5-3 болады.

ДНҚ еинтезіне қатысатын ферменттер:

50


I/ ДНҚ-на тәуелді ДНҚ-полимеразасы /І.ІІ.Ш/.

Ш ДНК-полимеразасы элонгацияға тікелей қатысатын фермент.

2/ ДНҚ-праймазасы. ДНҚ-полимераза өз бетінше синтезді бастай

алмайды, сондықтан ДНҚ-праймаза ферменті тізбекті үзуге кө-

мектеседі, ал Ш ДНҚ-полимеразасы әрі қарай тізбектің өсуіне

мүмкіндік береді.

3/ Хеликаза ферменті, қос тізбектің бірінен-бірінің ажырауын

қамтамасыз етеді. Бұл қос тізбектің ажырауы' үшін энергия қа-

жет, яғни әрбір азоттық негіздік жұбын жазу үшін АТФ--тың екі

молекуласы ридролизге ұшырайды:

2АТФ--------2АДФ + 2Н3Р04

4/ ДНҚ-ның лигазасы үзіктерді өзара жалғастырады. Жапон ғалымы

Оназаки ДНҚ молекуласының алдымен қысқа-қысқа

фрагменітерінде синтезделетінін тапты, сондықтан оларды

Оказаки фрагменттері деп атады. Осы фрагменттер, кейін З/ОН/

және 5/0Н/ грппаларының бірімен-бірі фосфодизфирлік байланыс .

арқылы ДНҚ-лигаза ферменттерінің қатысумен бір тізбек

құрайды.

5. 20-га жуық белоктық факторлар қажет. Нобель сыйлығының лау-

реатары Очоа, Корнбергтың жұмыстары арқасында, қазіргі кезде

ДНҚ синтезіне 20-га жуық фермент пен белок қажет екендігі

анықталды және олардың әрқайсысының өздеріне тән атқаратын

қызметті бар. Бұл реакциялардың механизмі схема түрінде:



ДНҚ-ның биосинтезі үш кезеңнен тұрады:

I. Инициация ДНҚ-на тәуелді РНҚ-полимеразасы жұмыс істейді, синтездің басы. Корнберг пен оның әріптестер ДНҚ-ның екі түрлі қызмет атқаратындығын анықтаған: I/ матрицалық /арқаулық/, 2/ ұйытқы /затравка/.

ДНҚ-полимеразасы ДНҚ-ның басы болып табылатын тізбектің

51

нуклеотидінің 3 -ОН-на нуклеотедтердің қосылуына мүмкіндік бе-реді, сондықтан синтездің бағыты 5 — 3-ке қарай бағытталған болады.



Е.СоІі клеткаларында ДНҚ-полимеразаның үш түрі болада: I, П,Ш” I және Ш ДНҚ-полимераза ферменттері полинкулеотидтік тіз-бектің өсуіне ғана жағдай жасайды. Олар өз бетінше синтезді бастай алмайды. П ДНҚ-полимеразаның ролі әлі белгісіз.

II, Элонгация. Комплементарлы жұптардың репликациясы, жеке жеке фрагменттердің 5-3 бағытында түзілуі, осы фрагментердің ДНҚ-лигаза ферменттерінің қатысмен бірімен-бірінің қосылуы.

ІІІ. Терминация. Синтездің аяқталуы. Арқаулық ДНҚ-ның толық жұмсалуына сәйкес полмерлік реакцияның аяқталуы.

Е.СоІі клеткаларында ДНҚ синтезі кезінде жіберілетін қателіктер өте аз, әрбір 109 -1010 нуклеотидке бір қате жіберіледі, оның өзі де жөнделіп отырады. Реакция жылдамдығы өте жылдам, секундына 50-ден 500 нуклеотидке дейін жөнделеді.

ДНҚ синтезі РНҚ матрицасында да болуы мүмкін. 1974 жылы америка ғалымдары Бальтимор мен Темин:ревертаза деген фермент-тің бар екенін ашып, Нобальдік сыйлықтың лауреаттары болды. Ревертаза ферменті ДНҚ синтезін РНҚ-матрицада жүргізетін фер-мент, демек РНҚ~нан ииформацияның ДНҚ-ға өтуі қайтымды процесс болғаны. Слей болса, белок синтезі бойынша РНҚ-ны синтездеуге де болады деп болжауға болады. Ревертаза ферменті рак

52


ауруын туғызын вирустардан табылғандықтан қайтымды транскрипция мен рак проблемасын шешудің арасы бір-ақ қадам деп қуанғандар көп болды. Бірақ біраз жыл өткеннен соң, ревертаза басқа ферменттердің арасынан -қарапайым ғана орын алды.

Қайтымды информацияға клеткаларда орын жоқ, тек қана кейбір вирустарда генетикалық материал есебінде ДНҚ-ның орнына РНҚ жүреді. Мұндай вирустарда ревертаза ферменті, олар клеткаға өткен соң вирустық ДНҚ синтездеу үжін қажет. ДНҚ-ның РНҚ матрицасында синтезделуі үш кезеңнен тұрада деген болжам бар:

І-ші кезенде ревертаза ферменті варустын РНҚ матрицасында ДНҚ-ның комплементарлы тізбегін синтездеп, РНҚ және ДНҚ-ның гибридті молекуласын құрайды.

2-ші кезеңде РНҚ-аза ферментінің әсерімен бастапқы РНҚ-ның тізбегі бұзылады. :

3-ші кезеңде ДНҚ-ның жалғыз тізбегі өзіне комплементарлы тізбек құрайды.

РНҚ-ның биосинтезі - транскрипция

РНҚ-ның биосинтезі немесе белок синтезінің бірінші кезеңі, яғни ДНҚ- дағы гекетикалық информацияны оқу әдісі, мұнда да ңуклеотидтердің комплементарлы принципі маңызда роль атқарады. Танскрипция өте дәл жүруі керек, себебі клеткаға генетакалық қалыпты, амин қышқылдары дұрыс орналасқан белоктар керек, Транснипция кезінде РНҚ-ның үш түрі түзіледі.

и-РНҚ- рибосомаларға түсіп бір немесе бірнеше белоктың синтезін бағыттайда. Е. соіі хромосомаларының 90-95 / и-РНҚ, қалғандары транспорттық және рибосомалық РНҚ-ның информацияларын сақтайды. Репликация мен транскрипцияның арасында ерекшеліктер бар:

1. Репликация кезінде хромосома түтгелмен көшіріліп аналық

ДНҚ-на сәйкее балалық; ДНҚ-ның молекуласы түзіледі.

2. Транскриция кезінде жекеленген гендер немесе гендердің бел-

гілі бір топтарынан ғана информация оқылады.

3. Тек қана-информациялық РНҚ ғана ДНҚ-нан алынған

53 информацияны рибосомаларға жеткізеді. Бұл туралы 1961 жылы Жакоб пен Моно айтқан болатын.

4. и-РНҚ-ның синтезі үшін ДНҚ-на тәуелді РНҚ-полимераза ферме-

нті қажет.



5. РНҚ-полимеразасы үшін барлық төрт рибонуклеотидтер тобы керек /АТФ, ГТФ, ЦТЮ, УТФ/

п АТФ

п ГТФ


ДНҚ-на тәуелді РНҚ-полимеразасы,Мо2+ РНК+4пН4Р2О7

пЦТФ


пУТФ Zп2+ -иондары РНҚ-полимеразасының

активтік центріне қажет 2п Н3РО4

6. РНҚ-ның полимеразасы өзінің жұмысы үшін арқаулық ДНҚ-ның болуын қажет өтеді.

7. ДНҚ-нан екі тізбегінен біреуі ғана жазылып алынады.

Арқаулық ДНҚ-нан тиминнің қалдығы бар жерге аденин, аденин бар жерге урацилдің қалдықтары тіркеледі.

Транскрипция кезінде уақытша ғана қысқа ДНҚ-РНҚ\ гибридті қос спираль түзіледі, ерекше белоктың арқасында тез бірінен-бірі ыдырап кетеді. Е.соІі клеткасында тек қана ДНҚ-на тәуелді РНҚ-полимеразасы кездеседі, ДНҚ-на тәуелді РНҚ полимеразасын акти-номицин Д актибиотигімен талғамды тежеуге болады. Прокариоттарда да эукариоттарда да бұл антибиотик Ц-Г арасына тұрып алып, РНҚ-полимеразасының жұмсына кедергі жасап, РНҚ молекуласының өсуін тоқтатады, яғни транскрипцияны баяулатады. Актиномицин -клеткадағы құбылыстарды анықтау үшін өте қолайлы антибиотик. Рифампицин - прокариотарда синтездің инициафциясы кезеңіне әсер етеді, эукариоттарда әсер етпейді. РНҚ-на тәуелді РНҚ-полимеразасының жұмысын нашарлатады. Аманитин - эукариоттарда и-РНҚ синтезін тақтатады. Синтезделген РНҚ әрі қарай посттранскрипциялық өзгерістерге ұшырайды,

54

сонан кейін барып өздерінің қызметін атқарады, р-РНҚ және т-РНҚ-ның алғаш түзілген молекула тізбегі әлдеқайда ұзын болып, кейіннен модификацияға,ұшырайды, қысқарып, сонан соң ғана өзінің қызметін атқара алады. Стептоцин мен неомицин - белоктың синтезіне әсер етеді.



ДНҚ-ның репарациясы

Көптеген физикалық және химиялық факторлар ДНҚ молекуласын зақымдауы мүмкін, сондақтан клеткаларда оны жөндеудің арнаулы механизмдері бар. ДНҚ-ның көптеген зақым келген жерлерін, оның молекуласындағы генетикалық информация қос спиральдың екі тізбегінде де жазылғандықтан жөндеуге келеді, яғни бір тізбекте жойылаған информацияны, екінші тізбектен жазып алуға болады. Жоғарыда көрсетілген факторлардың әсерінен төмендегідей зақымдар келуі мүмкін:



1. Депуринизация - сыртқы ортада организмге түсетін кейбір хи-миялық заттардың әсерінен, немесе фондық сәуленің әсерінен нук-леин қышқылдарының құрамынан пуриндік негіздердің гидролиттік ыдырауы мүмкін. Тәулігіне адам клеткалары 5000-ға жуық пурии-дерді жоғалтады.

2. Тимидинге УҚ-тың әсері. Нуклеин қышқылдарының құрамындағы тимидин УК сәулесінің әсерінен ковалентті қосақталуы мүмкін.

Мұндай тимидиндік димер қос спиральға симайды, сондықтан реп-ликация және гендердің экспрессиясы зақымдалған жерден димерді алып тастағанша жүрмейді.



3. Дезаминделу. ДНҚ құрамындағы цитозин дезаминделіп урацил түзуі мүкін. Цитозиннің дезаминделуі мутагендік болып табылады, себебі түзілген урация аденинмен комплеметарлы пар түзеді, сонда жаңадан түзілген ДНҚ молекуласында ГЦ жұбының орнында АУ жұбы болады.

55

Мұндай мутация ДНҚ құрамындағы урацилді табушы арнаулы репарациялық жүйенің арқасында жөнделеді.

I. Егерде азоттық негіздер зақымдалған болса, сонда ДНҚ- гликозидаза ферменті урацилдің d-рибозамен байланысқан

жеріндегі гликозидтік байланысын үзеді, сөйтіп ДНҚ молекуласын-да апуринді немесе апиримидиндік участок пайда болады.

2. Эндонуклеаза ферменті бұл жерді тауып азоттың негізді алып тастайды. Ал кейде эндонуклеаза өзі-ақ; зақымдалған жерді тауып алып, сонан соң экзонуклеаза азоттық негізі бар жерді алып тастайды.

3. ДНҚ-полимераза I дезоксирибозафосфатты алып тастап, одтозин-ді орналастырады.

4. ДНҚ-лигаза үзілген жерді бір-біріне қосады.

УК сәуле ДНҚ-ның құрамында химиялық өзгерістер енгізуі мүм-кін. Иондық сәулелердің әсерінен бір немесе бірнеше электрон босап шығып, бос радикалдардың түзуіне әкеп соқтыруы мумкін /космостық және рентген сәулелері/.

Пиримидиндік димердің түзілуі тек Ук сәулнесінен емес, күн сәу-лесінен де болуы мүмкін, одан пигменттік ксеродерма ауруы пайда болады. Мұндай кісілерде ДНҚ зақымдалған жерін жөндеу механиз-мінің қалыпты жағдайдан ауытқуы байқалады.

56

Белоктардың биосинтезі және оны реттеу



Белоктардың синтезделуі негізінен екі кезеңнен тұрады:

1. Ядролық кезең немесе транскрипция. Мұнда ДНҚ қос тізбегінің біреуінің комплементарлы көшірмесі болып табылатын и-РНҚ синтезі жүреді. Осы жолмен синтезделген и-РНҚ әрі қарай син-тезделетін балоктың негізі болып табылады.

2. Цитоплазмалық кезең яғни трансляция. Цитоплазмада 4 әріптік генетикалық информацияның триплеттік кодтың көмегімен

20 әріптік аминқышқылдарынан тұратын белоктың тізбегіне айналу процесі жүреді. Сонымен бірге онда белоктардың үшінші, төртінші реттік құрылысының кеңістікте орын алуы және олардың

клетка метаболизміне тікелей қатынасуына мүмкіндік туады. Осы айтылған әрбір кезеңге қажет өзінің ферменттері, факторлары, индукторларымен тежеушілері болады. Клеткасыз жүйелер тіршілігін зерттеу осы факторларды ашуға мүмкіндік туғызды.

Бұл қандай факторлар?

1. Белоктардың синтезі рибосомада жүреді;

2. Блоктардың синтезі үшін қажет энергия АТФ және ГТФ арқылы

қамтамасыз етіледі, айта кету керек, бір пептидтік байланы түзілу

үшін 4 макроэргтік қосылыс қажет;

3. 20-га жуық амин қышқылдары;

4. 20-дан астам аминоацил - т-РНҚ синтетаза ферменті

5. 20-ға жуық т-РНҚ;

6. Мд2+ ионы, конц 5-8 тМ қажет.

Сонымен барлығы 200-ге жуық макромолекулалар, белоктық факторлар қажет.

Трансляция - цитоплазмада жүретін кезең. Бұл кезең кезінде

тек қана 4 әріптік нуклеотидтік тілдің 20 әріптік амин қышқылының тілге аударылуы ғана жүріп қоймайды, сонымен қатар амин қышқылдарының белоктық тізбектегі өз орнын табу мәселесі шешіледі.

Трансляцияның өзі 5 кезеңнен тұрады.

Трансляцияның 1-ші кезеңі: амин қыщқылдарының активтелуі. Бұл кезеңге қажетті заттар:20 амии қышқылы, А ТФ,Мд 2+ 20т-РНҚ, 20 аминоацил - т-РНҚ - синтаза ферменті.

Бұл кезең жиырмадан астам аминоацил - т-РНҚ-синтетаза фер-ментінің қатасуымен өтеді. Бұлар айрықша талғамдылық көрсететін ферменттер, атап айтқанда осы ферменттің көмегімен амин қыш-қылы өзіне тән т-РНҚ таныса, т-РНҚ өзіне: тән амин қышқылдарын

57

таба алады. Сондықтан бұл ферментті "адаптор" деп те атайды. Аминоацил-т-РНҚ-синтетаза ферменттерінің осындай айрықша қасиет көрсетуіне т-РНҚ-ның құрылысының өзгешілігі жағдай жасайды. Сондағы т-РНК құрылысының ерекшілігі неде? Оны мына төмендегі схемадан көруге болады:



Оның құрылысы үйеңкі жапырағына ұқсас келеді. Міне осындай құ-рылысы бар 120-ға жуық т-РНҚ белгілі. Сонымен қатар аминоацил-т-РНК-синтетаза ферментінің бір ерекшелігі, олар өздері жіберіп алған қателігін кезінде жөндеп отырады.

Енді амин қышқылдарының активтенуі кезінде жүретін химиялық реакцияларды қарастырайық:

2/ Жоғарыда көрсетілген реакция нәтижесінде түзілген аминоацил-

АМФ енді өзіне тән-т-РНҚ-мен комплекс түзеді, фермент тағы да аминоацил-т-РНҚ-синтетаза



58

Трансляцияның 2-ші кезеңі - полипептидтік тізбектің ини-циациясы. Бұл кезеңге қажетті компоненттер: и-РНҚ; белок синте-зін бастаушы кодон /АЛГ, Бұл кодон барлық жағдайда метионинге немесе формилметионинге тән болады; N -формилметиониннің т-РНҚ-сы; үлкен және кіші суббірліктер; ГТФ; Мд2+- иондары; белок синтезін бастаушы белоктық факторлар, оларды Ғ1, F2, Ғ3 деп белгілейді.

Бұл кезеңде белок синтезінің ядролық кезеңінде түзілген, белгілі бір полипептидтің амин қышқылдың құрамы туралы информациясы бар и-РНК рибосоманың кіші сүббірлігімен қосылады.



Сонан соң бұл и-РНҚ + кіші суббірлік комплексі белок синтезін бастаушы амин қышқылы метионинді тіркеген т-РНҚ мен қосылады.



Енді бұл түзілген комплекс рибосоманың үлкен суббірлігімен қо-сылып, активті, белок синтезін жүргізуге дайын рибосоманы құ-райды



Осы активті рибосоманың түзілуіне Ғ1, Ғ2, F3 белоктық факторлар да өз үлесін қосады. Рибосоманың кіші суббірлігі 21 белоктан және 1600 нуклеотид тізбегінен тұратын бір р-РНҚ-нан тұрса, үлкен суббірлік 34 белоктан және 3200 жане 120 клеотидтік тізбектерден тұратын екі р-РНҚ-дан тұрады.

Осы жоғарыда түзілген комплекстердің нәтижисінде үлкен суббірлікте екі центр пайда болады. Оларды: пептидилді, амино-ацилді центрлер деп атайды.

Пептидилдік центрде синтезделетін пептид тізбегі орналасса, аминоацилді центрде осы пептидтік тізбектің өсуіне қатысатын аминоацил-т-РНҚ орналасады. Кез келген белоктың синтезі прока-риоттарда М- формилметиониннен басталса, эукариоттарда метио-

59

ниннен басталады. Метиониннтің активтелуі де басқа амин қышқыл- дарының активтелуі сияқты АТФ пен т-РНҚ-ның және метионил - т-РНҚ - синтетаза ферментінің қатысуымен жүреді. Кесте түрінде:



Метионин + т - РНҚ + АТФ-----метионил - т-РНҚ + АМФ + Р Рн Рп - метиоиил - т-РНҚ - синтетаза.

Ал прокариоттарда әрі қарай формил тобының қосылу реакция-

сы жүріп, М-формилметиокин түзеді:

Метионил - т-РНҚ+ N10 - формил - ТГФҚ—”ТГФ + формилметионин -- т-РНҚ



Трансляцияның 3-ші кезеңі: элонгация деген атпен белгілі. Бұл кезеңге қажетті заттар: екінші кезеңде түзілген активті рибосома; и-РНҚ-дағы кодондарға сәйкес келетін акиноацил - т-РНҚ; М 2+;. белоктық факторлар; ГТФ; пептидилтрансфераза; транслоказа.

Бұл кезеңде амин қьшқылдарының біртіндеп бірінен кейін бі-рінің пептидтік байланыс арқылы орналасуы нәтижесінде полипеп-тидтік тізбектің өсуі байқалады. Рибосоманың и-РНҚ-ның боймен бір кодонға жылжуы үшін, атноация т-РНҚ-ның кодонына сәйкес келіп комплементарлы түрде байланысуы үшін 2 молекула ГТФ-тың гидролизі кезінде бөлінетін энергия жұмсалады. Бұл кезеңді кесте түрінде төмендегідей етіп көрсетуге болады:



Аминоацил - т-РНҚ и-РНҚ кодонына сәйкес

байланысуы жүреді.

2/Транспептидаза ферментінің әсерімен метионин амин қышқылы

 центрдегі амин қышқылымен пептидтік байланыс түзеді.

60

3/ Транслоказа ферментінің әсер етуімен рибосома и-РНҚ-ның бойымен бір кодонға жылжиды. Түзілген дипептид пептидилдік центрде болады да, аминоацилдік центр келесі аминоацил-т-РНҚ-



ның байланысуы үшін бос қалады. Міне, осылай пептидтік тізбек өсе береді, элонгацияның пептидилтрансфераза және транслоказа ферменттерінің атқаратын жұмыстары қайталанып и-РНҚ-да жазылынып алынған белоктың молекуласындағы амин қышқыладары өзінің орындарын табады.

Бір пептидтік байланыс түзу үшін 3 молекула ГТФ және І молекула АТФ-тың гидролизденгендегі энергиясы жұмсалады. Белоктардың синтезі,тірі организмдердегі энергияны өте көп қажет ететін синтез болғанмен, өте жылдам жүреді. 400 амин қышқылдарынан тұратан белок 20 секундта синтезделіп болады.

Белоктардың синтезі бір рибосомада етуі мүмкін немесе бір уақытта бірнеше рибосомада /полисомада/ жүруі-мүмкін. Полисома бір и-РНҚ бойында бола алатын рибосомалар тоба /80-ге жуық ри-босома/ болуы мүмкін. Мұндай бір и-РНҚ-ның бойындағы информа-цияны бір уақытта бірнеше рибосоманың көмегімен белок синтезіне қолдану синтездің тез және тиімді өтуіне мүмкіндік тудырады.



Бактерияларда транскрипция және трансляция бірімен-бірі ілесіп жүреді, яғни ДНҚ-на тәуелді РНК-полимераза и-РНҚ-ның синтезін жүргізіп жатқан кезде, и-РНҚ-ның бір шетіңде белок синтезі де

басталып жатады.

61

Бактериялардың екінші бір ерекшелігі и-РНҚ-ның тіршілік ету уақыты бірнеше минут қана, сонан соң олар тез нуклеаза ферментінің әсерімен ыдырап кетеді.

Трансляцияның 4-ші кезеңі - Терминация яғни синтездің бі-туі, аяқталу кезеңі, керекті заттар:

I/ АТФ;

2/ белок синтезінің біткенін білдіруші и-РНҚ-дағы кодондар;



3/ полипептидтің рибосомадан босап шығуына қажет белоктық фак-торлар и-РНҚ-да соңғы амин қышқылын көрсететін кодон біткек соң, мағынасыз, мәнсіз кодондар басталады. Олардың саны үшеу: УАА, УАГ, УГА. Міне осы кодондардың басталуы, полипептидтің синтезінің біткенін хабарлайды. Сонан соң, синтезді бітіруші факторлар /Ғ1, Ғ2/ өздерінің әрекетін бастайды. Бұл факторлар:

I/ полилептидтің соңғы т-РНҚ-дан гидролиздік жолмен ыдырап шы-ғуын және т-РНҚ-ның босауын; 2/ соңғы т-РНҚ-ның пептидилдік бөлімнің "бос" күйінде бөлінуің; 3/ рибосоманың 30 s және 50s суббірліктерге диссоциациялануын қамтамасыз етеді.

Трансляцияның 5-ші кезеңі - кеңістіктегі полипептидтік тізбектің орналасуы және процессинг. Бұл кезеңде полипептид өзінің кеңістіктегі екінші - , үшінші - реттік құрылысын түзіп, биологиялық активті түріне көшеді. Сонымен қатар бұл кезеңде бірінші амин қышқылы метиониннен және кейбір керек емес амин қышқыл-дарынан ажырап, кейбір амин қышқылдарының қалдықтары-өзіне фосфот, - метил - , карбоксил - , ацетил топтарын қосып алуы мүмкін. Ал кейде белоктар өзіне олигосахаридтер мен кофермент-терді қосып, өзінің биологиялық қызметін атқаруға дайын болады.

Белоктардың синтезі көптеген антибиотиктер әсерінен тежеуге ұшырауы мүмкін. Кейбір микроорганизмдер үшін қорғаныш анти-биотиктер, басқа организмдер үшін өте улы болып табылады. Мыса-лы: пурамицин - элонгация кезеңінде әсер етсе, тетрациклин ами-

62

ноацил - т-РНҚ-ның рибосомадағы амкноацилдік центрімен байла-нысуына кедергі жасайды; стрептомицин - рибосоманың кіші



суббірлігімен қосылып оның қызметін нашарлатады; дифтерия токсині - элонгация факторын тежейді; левомицитин - пептидилтрансфераза ферментінің активтілігін нашарлатады; эритромицин - үлкен суббірлікпен қосылып, транслоказа ферментінің жұмысын тежейді.

Белоктар синтезінің реттелуі

Белок синтезінің реттелуі и-РНҚ-ның синтезі және трансляция /яғни белок синтезі/ кезеңінде жүреді. Бұл бағытта аса көп жұмыс істеген француз ғалымдары Жакоб және Моно болда. Бұл ғалымдар осы жұмысы үшін Нобель сыйлығына ие болды. Олар белоктарды синтездеу теориясын оперон теориясы деп атада. Бұл ғалымдардың пікірі бойынш бактерияларда ең көмінде геннің үш түрі болады: I/ оператор гені /0-ген/; 2/ реттеуші ген / R-ген 3/ белоктардың бірінші реттік құрылысын аныңтайтын құрылымдық ген / S - ген/.

ДНҚ молекуласының осы үш ген орналасқан бөлімін оперон деп атайды да, бірімен-бірі тығыз байланысты болады, Реттеуші ген оператор геніне репрессор арқылы әсер етіп отырса, оператор гені құрылымдық генге әсер етеді. Схема түріңде операнның құрылы-сын төмендегідей етіп көрсетуге болады:

Барлық ферменттік белоктардың синтезін реттеуді үш топқа бөлуге болады:

I/ репрессибилді яғни балоктардың синтезін тежеу;

2/ инцуцибелді, белок синтезінің жылдамдығын арттыру;

3/ Конституитивті немесе кейбір белоктар синтезінің жылдамдығы-ның тұрақты болуы.

I/ Белоктардаң синтезін тежеу немесе реппресибилді жүйелер көбінесе анаболизм реакцияларына қатысатын ферменттердің

синтезінде қолданылады. Мұндай жүйелерде құрылымдық гендер /S

63

- гендер/ тұрақты жұмыс істеп тұрады. Реттеуші геннің қатысуымен активсіз белок - репрессор синтезделеді. Енді осы белок - реп-рессорды активті күйге кешіру үшін корепрессор қажет. Кореп-рессордың қызметік кейбір кіші молекулалы заттар, реакция нә-тижесінде түзілген немесе реакция аралық заттар, гормондар атқара алады. Мысал ретінде гистидин амин қышқылын синтездеуге қатысатын ферменттерлің сиитезін ретрессибилді жүйемен реттеудің кестесін қарастырайық:



2/ Белок синтезінің жылдамдағын арттыру немесе икдуцибелді жүйелер.

Бұл жүйе түрінде реттеу катаболизм реакцияларына тән. Мұн-дай жүйелерде құрылымдық гендер сыртқы орта туғызған жағдайларға тәуелді, яғни клеткаға катаболизм реакцияларына қатысатын ферменттер қажет болғанда ғана жұмыс істелді.

Бұл жүйелерде реттеуші геннің қатысуымен синтезделетін

белок - репрассор ахтивті болады да, ол оператор генімен комплекс түзеді. Сондықтан оператор гені құрылымдық гендердің жұмысын қамтамасыз етпейді. Брақ аитивті белок - репрессордың сыртқы ортадан клеткаға түскен төменгі молекулалы заттармен қосылыс түзіп активсіз күйге көшетін қасиетті бар. Ол кезде опертор гені белок-репрессордан босап, құрылымдық гендердің жұмысы басталады, яғни и-РНҚ құрылымдық гендердегі сол клеткаға түскен заттардың катаболизмін қамтамасыз ететін ферменттердің бірінші реттік құрылысын жазып алады.

Белок синтезінің осы инцуцибелді жолмен реттелуі Е. cobire жүргізілген тәжірибелер арқылы дәлелденген. Е. cobіre әдетте тек глюкозамен ғана қоректенеді. Ал егер осы ортаға лактозаны қос-сақ, оны галактоза мен глюкозаға ыдырататын лактаза / В - га-

64

лактозидаза/ ферменті синтезделгенше, микроорганизмдердің өсуі біраз уақытқа тоқтайды. Клеткаға түскен лактоза /индуктор қызметін атқарады/ активті белок репрессормен қосылып оператор генінің белок - репрессормен қосылуына кедергі жасайды. Соның арқасында оператор гені мен құрылымдық гендер қажетті и-РНҚ түзілуіне, ал ол рибосомада лактозаны ыдыратуға қажет В - га-лактозидаза ферментінің синтезін қамтамасыз етеді.



Индуцибелді жолмен белок синтезінің реттелуінің

Схемасы:


3/ Конституитивті немесе, синтезделу жылдамдықтары, тұрақты болатын белоктар, Мұндай белок - ферменттерінің құрылымдық ген-дері тұрақты жұмыс істейді де, басқа гендердің ықпалы әсер етпейді. Бұл ферменттердің қатарына гликолиз, үш карбон қышқылдарының цикліне қатысатын ферменттер жатады.

ІҮ ТАРАУ

ЗАТ АЛМАСУ, БИОМЕМБРАНАЛАР

Зат алмасуға жалпы сипаттама, метаболизм, катаболизм,

анаболизм

Зат алмасу физиологиялық - ас қорыту, сіңіруі бөліп шығару, физикалық-химиялық - сорбция, диффузий, биопотенциалдар биохи-миялық - заттардың синтезделуі, ыдырауы, өздігінен-өзі құралы сияқты т.б. әртүрлі, кейде қарама-қарсы процестеді біріктіреді.

Зат алмасу 3 кезеңнен тұрады:

I. Ас қорыту /тамақтану биохимиясқ.

66

2. Аралық алмасу /клеткаішілік зат алмасу/.



3. Бөліп шығару /метаболизмнің ең соңғы түзілген заттары/.

Ас қорыту, ыдырауы: полимерлердің мономерлерге дейін, бе-

локтың амин қышқылдарына, көмірсулардың моносахаридтерге, майлардың май қышқылына және глицеринге дейін ыдырауы.

Тамақтың негізгі компоненттеріне: көмірсулары, майлар, белоктар, ал қосымша компоненттеріне К, Nа түздары, микроэлементтер, витаминдер т.б. жатады. Тағамдық заттарды алмасуға жататын және алмасуға жатпайтын деп екі топқа бөлуге болады.

Алмасуға жататын тағамның түріне организмде синтезделетін заттар жатса, алмасуға жатпайтын түріне организмде синтездел-мейтін түрлері жатады. Мысалы: организмде майлар көмірсулардан, көмірсулар амин қышқылдарынан, ал кейбір амин қышқылдары басқа амин қышқылдарынан синтезделе алады. Алмасуға жатпайтын амин қышқылдары бар, олардың қатарына валин, лейцин, и-лейцин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лизин жатады.

Витаминдер де алмасуға жатпайтын, маңызды тағамдық фактор болып табылады. Тканьдердегі витаминдердің концентрациясы және олардың тәуліктік қажеттілігі өте аз мөлшерде, бірақ осының өзі жеткіліксіз болса организмде әртүрлі қауіпті өзгерістер пайда бола бастайды.

Академик В.Э.Энгельгардтың айтуы бойынша "Витаминдер өзі-нің организмге жүретін процестеріне қатысуын, организмде бар болғандығынан емес, керісінше жоқтығымен көрсетті".

Ас қорыту процесі асқазан жолдарында жүреді, яғни асқазанға түскен ас қорытылып, ішектің кілегейлі қабатына сіңіріледі.

Аралық зат алмасу, басқа сөзбен айтқанда метаболизм - тірі клеткада жүретін барлық химиялық процестерден тұрады. Тірі клеткада көптеген биохимиялық реакциялар жүреді.

Метайолизм - көптеген мультиферменттік жүйелердің өзара тығыз баланысының арқасында іске асатын клетканың белгілі бір жаққа бағытталған, аса мұқият ұйымдасқан активтілігі. Метабо-лизмнің төрт ерекше қызметі бар:

I. Клетканы организмге түскен тамақтың ыдырауынан түзілетін энергиямен қамтамасыз ету.

2. Тамақты кіші молекулалы заттарға дейін ыдыратып, оларды басқа макромолекулаларды құрауға қолдануға дайындау.

3. Белок, нуклеин қышқылдары, липидтер, полисахаридтер

66

т.б. осы сияқты макромолекулаларды, биополимерлерді олардың құрамды бөліктерінен жинау, құрастыру.



4. Клетканың арнаулы қызметі үшін қажет биомолекулалардың синтезі мен ыдырауы /гормондар, медиаторлар, кофакторлар/. Со- нымен қорыта келгенде метаболизм энергетикалық және құрылыстық қызмет атқарады. Клеткаларда жүретін химиялық реакциялар тізбегін метаболиттік жолдар деп атайды, және бұл метаболиттік жолдардың әрқайсысы өзіне тән қызмет атқарады. Оларды екі топқа бөлуге болады:

1. Орталық метаболиттік жолдар - макромолекулалардың ыды-рауы мен синтезі үшін ортақ жол болып табылады.

2. Айрықша метаболиттік жолдар - әртүрлі макромолекулалар-дың және мономерлердің, кофакторлардың синтезі мен ыдырауы үшін түрліше болып келеді.

Аралық метаболизм екі қарама-қарсы процестен тұрады:

1. Катаболизм.

2. Анаболиэм.



Катаболизм - күрделі органикалық молекулалардың қарапайым, кіші молекулалы заттарға дейін ыдырауы. Мысалы, тамақпен түспен көмірсу, май, белок көптеген сатылы биохимиялық реакциялардың нәтижесінде сут қышқылына, СО2 және аммиакқа дейін ыдырайды. Мұндай катаболиттік процестер үлкен органикалық молекулаларда сақталған энергияның босауы арқылы жүреді. Биохимиялық реакциялардың кейбір кезеңдерінде қатарласып жүретін реакциялардың арқасында, үлкен молекулалардың ыдырауы кезінде түзілген жоғары энергиялы зат энергия қорына айналады. Мұндай жоғары энергиялы қосылыстың қатарына аденозинүшфосфат жатады /АТФ/. Ал энергияның бір қатары никотиноами да дениндинуклвотидфосфат коферментінің-құрамында болатын сутегі атомдарында сақталада, яғни:

НАДф+-----------НАДФН+



Анаболизм - биосинтез, яғни анаболизм кезінде кіші молекулалы заттардан, "құрылыстың блоктардан" үлкен молекулалы заттар белоктар, полисахаридтер, майлар т.б. түзіледі. Биосинтез үшін әнергия қажет. Энергияның көзі ретінде АТФ-тың АДФ-қа және фосфор қышқылына дейін ыдырау реакциясы және НАДФН* Н+ қолданылады.

АТФ---------->- АДФ + Фн

67

Сонымен жоғарыда айтылған ойды, төмендеп схеманың көмегі ар-қылы көрсетуге болады:-

Энергияның көзі ретінде қол- Клеткалық биомолекулалар: данылатш тамақтың заттар: балоктар, полисахаридтер,

көмірсулар, майлар, белоктар майлар



Энергиясы төмен, реакция Құрылыстық белоктар амин-нәтижесінде туазілетін зат- қышқылдары, қант, май

тар: СО2, Н2О, NH2 қышқылдары, азоттық не-

гіздер


Клетка ішінде катаболистік және анаболиттік реакциялар бір уа-қытта жүреді, бірақ олардың жүру жылдамдықтарының реттелуі бі-ріне-бірі тәуелсіз болады,

Аэробты катаболизмді /оттегінің қатысуымен жүретін/ үш негізгі сатыға бөлуге болады:

I. Клетка макромолекулалары өздерінің негізгі құлаушы бө-лімдеріне ыдырайды: полисахаридтер - гексозалар мен пентоза-ларға; .майлар —- май қышқылдарына және глицеринге т.б ; белок-тар —амин қышқылдарына дейін.

П. Катаболизмнің бірінші сатысында түзілген заттар онан әрі қарай ыдарайды, бұл ыдырау кезінде түзілетін заттардың саны

68

айтарлықтай көп емес:



гексозалар құрамында үш көміртегі атомы бар пирожү-

пентозалар)——> зім қышқылына дейін, ал пипожүзім қышқылы глицерин әрі қарай ацетил-КоА-ға дейін ыдырайды.

Май қышқылдары және көптеген амин қьшқылдары ацетил — КоА-ға дейін ыдырайды. Сонымен, катаболизмнің 2-ші сатысының соңғы түзілген заты, барлық органикалың заттарға ортақ ацетил - КоА болып табылада.

ІІІ. Мұнда ацетил - КоА-ның ацетил тобы лимон қышқылдары-ның цикліне қатысады. Лимон қышқылдарының циклі - метаболизмнің соңғы ортаң жолы, яғни клеткалық "отынның барлығы тотығып -көмір қышқыл газына дейін айналатын жол. Метаболизмнің соңғы заттарына аммиак пен су да жатады,

Атап өту қажет, катаболизмнің барлық жолдары, оның Ш сатысы лимон -қышқылдарының циклінде түйіседі. Катаболизмнің I

сатында жүздеген белоктар ыдырап, 2О-ға жуық амин қышқылына айналса, ІІ-сатасында амин қышқылдары ацетал - КоА-ға және амиакқа, ал ІІІ сатысында ацетил –КоА- ның ацетил тобы лимон қышқылдарының циклінде әрі қарай тотығып, көмір қышқыл газына және суға айналады екен. Сонымен катаболизмнің соңғы жолын көптеген өзінің салаларының арқасында кеңейе түскен өзенмен салыстыруға болада.



Анаболиттін жолдар, яғни макромолекулалардың биосинтезі де катаболиттік жолдар сияқты үш сатыдан тұрады. Мысал ретінде бе-локтардың-синтезін алсақ:

І. J — кетоқышқылдарының немесе т.б, синтезге қажет заттардың түзілуінен басталады /лимон қышқылдарының циклі/

ІІ. J- кетоқышылының аминделу реакциясына қатысып J- амин қышқылының түзілуі.

ІІ. Полипептидтік тізбектің түзілуі және әртүрлі белоктың молекулалардың түзілуі.

Майлардың синтезі де осы сияқты жүреді, ацетил - КоА-дан май қышқылының, одан әрі майдың түзілуі.

Анаболизмнің катаболизмнен ерекшелігі метаболиттік жолдар- ның бірімен-бірінің қосылуы емес, керісінше тарамдалуы. Аздаған жай заттардан әртүрлі майромолекулалардың түзілуі.

Бір биомолекуланың, яғни биополимердің түзілуі бірнеше са-тыдан тұрып, мультиферменттік жүйелермен катализденеді.


Каталог: Книги
Книги -> Таќырып: Деректану пјні
Книги -> Кәсіби өсудің жоғАРҒы мектебі
Книги -> Қазақстан республикасының білім және ғылым министрлігі
Книги -> Оразбек Нұсқабаев
Книги -> Мұхтар Әуезовтің «Абай», «Абай жолы» романдарының әдеби сында танылу және бағалану тарихы.
Книги -> Қазақстан республикасы
Книги -> Н. ТҰЯҚ баев т к. Арыстанов б. ӘБішев жалпы геология курсы
Книги -> С. П. Наумов омыртқалылар зоологиясы
Книги -> М а 3 м ұ н ы қазақ тілі леқсикологиясына кіріспе қазақ лексикологиясының мақсаты мен зерттеу объекгісі лексика
Книги -> Бағдарламасы (силлабус) Пән : Педагогика тарихы


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11


©kzref.org 2019
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет