А. Ж. Сейтембетова



жүктеу 2.91 Mb.
бет7/11
Дата19.09.2017
өлшемі2.91 Mb.
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11
.

157


Холестериннен стероидты гормондардың синтезіне монооксигеназа

ферментімен НАДФН2 және 02 қатысады.

Реакция теңдеуін схема түрінде төмендегідей түрде көрсетуге

болады:


R Н + 02 + НАДФН*Н+ ——- RОН + Н20 + НАДФ+

Бұл реакция Р-450 цитохромының қатысуымен жүреді. Теріде холестериннен Д тобына жататын витаминдер синтезлеледі. Бұл витаминдер кальций және фосфордың организмдегі алмасуына қатысады, егер олар жетіспесе рахит ауруы пайда болады. Хо-лестериннен Д3 витаминнің түзілуін схема түрінде төмендегідей түрде көрсетуге болады.





Холестериннің тасымалдануы

Холестерин басқа да майлар тобына жататын заттар сияқты тканьдерге, қан ағысымен липопротеидтердің құрамында жеткізіле-ді. Лилопротеидтер өзінің құрамы, тығыздығы және физико-химия-лың қасиеттеріне сәйкес мынаңдай топтарға бөлінеді.

I. Хиломикрондар.

2. Тығыздығы өте төмен липоггротеидтер /ТӨТЛП/.

3. Тығыздығы төмен липопротеидтер /ТТЛП/.

4. Тығыздығы жоғары-липощзотеидтер. /ТЖЛП/.

5. Тығыздығы өте жоғары липопротеидтер,

Липопротеидтік бөлшектер гидрофобты ядроны /негізінен ТАГ, ХС, ХСЭ/ қоршаған гидрофилді липидтерден /ФЛ/ және осы гидрофилді бөлім мен байланысқан белоктардан тұрады. Бұл белоктарды апопротеидтер деп атайды липопротеидтердің құрамындағы апопротеидтердің құрылысы, липидтердің тканьдерге жетуін және олардан қажетсіз болса, қайтадан шығуын қамтамасыз ететін болғандықтан маңызды орын алады. Хиломикрондардың 90% -ке жуығы триацилглицеридтерден тұрады, ішекте синтезделеді, Өте жеңіл және микроскоп арқылы көруге болатын бөлшектерден тұрады. Хиломикрондардағы триацилглицеридтер

158

липопротеидлипаза ферментінің әсерінен апопротеидтен ыдырайды. Егер осы ферментгің активтілігі жеткіліксіз болса хиломикроидардың қандағы мөлшері артады да, бұл құбылыс гиперхиломикронемия деп аталынады. Липопротеидлипаза фер-ментін қанды "мөлдірлендіру" факторы деп те атайды, себебі



қандағы липопротеидтердің концентрациясы артқанда, қанда сүттің қаймағы сияқты жүзгіндер көп болады, міне осы жүзгін липопро-теидтер липопротеидлипаза ферментінің әсерінен ыдырап қанның түсі өз қалпына келеді.

Тығыздағы өте төмен липопротеидтер бауырда және ішекте синтезделінеді. Липопротеидтердің бұл түрі қан плазмасында ты-ғыздығы төмен липопротейдтерге айналады. Тығыздығы төмен липопротеидтердің құрамында 45% ~ке жуық холестериннің эфирі және холестерин болады. Сонымен тығыздығы төмен липопротеидтер холестеринді тканьдерге жеткізеді. Тығыздығы жоғары липопротеидтер бауырда синтезделеді. Бірақ бұл липопротеидтердің құрамында холестериннің мөлшері аз, сондықтан қан тамырларының нембранасындағы холестериндерді қосып алады және лецитин- холестерин ацетилтрансфераза ферментінің көмегімен оны эфирге айналдырады. Тығыздығы жоғары липопротеидтер холестеринді тканьдерден бауырға тасымалдайды. Бауырға осы жолмен жеткен холестерин әрі қарай өзгерістерге ұшырайды немесе организмнен керексіз зат есебінде сыртқа шығарылады.



159


Осы жерден қарама-қайшы көзқарас туады. Холостерин, бір жағы-нан клетканың өсуі және өмір сүруі үшін керек болса, екінші жағынан қандағы оның артық мөлшері өте зиян, әсіресе қан тамыр-лары өт қабығы және асқазан жолдары үшін өте қауіпті. Сондықтан қандағы холестериннің мөлшерін бірқалыпты сақтау үшін бауыр клетналарында өте мұқият реттеуші жүйе қажет. Бауырда холестериннің синтезі редуктаза ферментінің клеткадағы холестериннің артық мөлшерімен тежеліп реттеліп отырады. Ал басқа тканьдерге холестерин бауырдан және ішектен қан арқылы жеткізіледі. Холестериннің ТТЛП құрамында тканьдерге сіңуі 4 кезеңнен тұрады.

I/ ТТЛП плазма мембранасында орналасқан рецепторлармен байланысады.

2/ Бұл түзілген рецептор - ТТЛП комплексі эндоцитоз жолымен клетка ішіне өтеді, клетканың мембранасы созылып, белокрецептор комплексін қоршап, эндоцитоздық қалта түзеді.

3/ Эндоцитоздық қалта лизосомамен қосылып, лизосомалық ферменттер холестеринді белоктан ыдыратып, бұл белок одан әрі амин қышқылдарына дейін ыдырайды.

4/ Ал босап шыққан холестерин төмендегідей клетка

мұқтаждарына жұмсалады: а/ биомембраналардың құрылысына; б/ олеин және пальмитин қышқылдарының холестерин мен эфир қоры ретінде; в/ редуктаза форментінің тежеушісі ретінде; г/ ТТЛП белок-рецепторларының жаңадан синтезделуіне және липопротеин құрамына холестериннің артық мөлшерінің түсуіне кедергі жасайды. Холестериннің артық мөлшері қайтадан бауырға келіп түседі.

Оны тығыздығы жоғары липопротеидтер қамтамасыз етеді. ТЖЛП алғаш бауыр клеткаларында синтезделіп, олардың құрамында холестериннің мөлшері өте аз болады, Ал тканьдердің клеткаларында ТЖЛП лецитин-холестеринацилтрансфераза /ЛХАТ/ ферментінің қатысуымен холестеринді байланыстырып, яғни өзінің құрамындағы холестериннің мөлшерін артырып, қайтадан бауырға қайтып келеді, сөйтіп бауырда әрі қарай өзгерістерге ұшырайды. ЛХАТ ферменті лецитиннің құрамындағы май қышқылдарын холестеринге жеткізіп холестериннің эфирін түзуге қатысады. Міне, ТТЛІІ мен ТЖЛП арасында осындай күрделі байланыс бар. Сондықтан ферменттердің жұмысында, рецепторлардың синтезіндегі кішкене ғана өзгеріс, холестеримнің қандағы мөлшерінің артуына немесе кемуіне әсерін тигізеді.

160


Егер де ткань, орган клеткаларындағы ТТЛП рецепторлары жеткіліксіз болса, қандағы холестериннің және тығыздығы төмен липопротеид-мөлшері күрт өсіп кетеді. Холестериннің қандағы артық

гипелхолестеринемия деп аталады да, бұл теріде ксантоматоз /тері астында холестериннің жиналуы/, өт қапшығында өтке тастың байлануын, қан тамырларының қабырғаларында холестериннің жиналуы - атеросклероз ауруларын туғызады.

Сонымен қатар, қазіргі кезде семьялық тұқым қуалайтын

гиперхолестеринемия белгілі. Гомозиготалы науқастарда ТТЛП-

дің активті рецепторлары болмайды да, олар нәресте кезінде ақ жүрекке қанды жеткізетін қан тамырларының зақымдалуынан қайтыс болады. Ал гетерозиготал науқастарда, гомозиготалынауқас-тарға қарағанда гиперхолестеринемия жеңілірек өтеді, себебі бұл кезде ТТЛП-белок-рецепторлары синтезделеді, бірақ оның мөлшері жеткіліксіз болады.

Атеросклероз. Қалыпты жағдайда холестериннің қандағы мөл-шері 130-320 мг % . Атеросклероз - грек тіліндегі екі терминнен тұрады: ather - бидай ботқасы; sсdеrsts - қатты. Осы екі сөздің мазмұны, атеросклероз ауруына қысқаша түсінік бере алады, яғни атеросклероз кезінде қан тамырларының қабырғалары зақымда-лады, алғашқы кезде ботқа сияқты болып тұнбаға түскен холес-терин, кейінірек қатаяды. Атеросклероз науқасы осы күнге дейін жан-жақты зерттелуде. Бұл ауруының тууына әртүрлі факторлар әсер етеді, солардың бірт қан тамырлары және қанның құрамы. Акадимик Аничковтың еңбектері бойынша қанның құрамындағы холестерин мен атеросклероз' ауруының дамуы арасында, холестерин мен жүрек ауруларының тууы арасында тікелей байланыс бар. Холестериннің қандағы мөлшері неғұрлым көп болса, соғұрлым жүрек ауруларының инфаркт, инсульттің даму мүмкіндігі күшейеді.

Жүрек ауруларының дамуына мүмкіндік беретін факторлар;

I/ қандағы холестериннің, ТТЛП-дің мөлшерінің артуы; 2/ қан қыс-сымының артуы; 3/ темекі шегу; 4/ қант диабеті; 5/ үрей, қорқыныш, күйзеліс; 6/ семіздік; 7/ гиподинамия; 8/ зәр қышқылы мөлшерінің артуы. Атеросклероз кезінде әсіресе қолқа, жүрек артериялары, тамыр, күретамыр сияқты ірі қан тамырлары зақымдалады. Атеросклероз кезінде қан тамырларыңда пайда болатын өзгерістер бірден пайда болмайды, сатылы түрде жүреді: I/ май таңбасының немесе майлы нүктенің пайда болуы; 2/ әртүрлі майлардан, әсіресе холестериннен тұратын фиброзды төмпешіктердің пайда болып,

161


қанның жүру жолын тарылтуы;3/ фиброзды төмпешіктердің әрі қарай өсіп, дәнекер тканьдерге айналуы; 4/ осы қалыңдаған. жерлерде кальций тұздарының жиналып артерия тамырлары қабырғаларының өзгеріске ұшырауы, яғни артерия тамырларының созылғыштығы өзгеріп, қанның жүруі қиындайды.

Атеросклероздың бірінші белгілерімен соңғы клиникалық бел- гілеріне дейін бірнеше жылдар өтеді, қан тамырлары 2/3-ге дейіні тарылғанда ғана жүректің, мидың, бүйректің қанмен қамтамасыз етілмейтіндігі байқала бастайды. Көп уақытқа дейін атеросклероз қарт кісілердің ауруы деп саналды. Кейіннен дүниежузілік халық-

аралық денсаулық сақтау ұйымының зерттеулері атеросклероз ауруының балалардың, жас өспірімдердің арасында кездесетіндігін көрсетті. Ер балаларда 6-10 жаста, қыз балаларда 16-20 жастың ара-сында атеросклероз белгілерінің пайда бола бастайтындығы дәлед-

денді.

Сібір, Шығыс Европа елдерінде атеросклероз ауруы, Орта Азия халықтарына қарағанда 10 жыл ерте басталады екен. Бұл көрсетіл-ген мысалдар тамақтанудың, климаттың атербсклероздың дамуына әсер ететіндігіне дәлел бола алады.

Гиперхолестеринемиядан басқа холестериннің қандағы мөлшері- нің азаюы - гипохолестеринемия да кездеседі. 0л ашыққан кезде, тамақтың сапасы құнсыз болғанда, панкреатитпен ауырғанда,

жүрек жұқпалы аурулар, гипертиреоз кезінде байқалады. Қалыпты жағдайда холестериннің клеткаға келіп түсуі және одан шығуы теңестірілген. Егер осы тепе-теңдік бұзылса, атеросклероздың дамуына мүмкіндік туады. Тығыздығы төмен липопротеидтер /ТТЛП/ атерогендік липопротеидтер болып табылады, яғни олардың көмегімен холестерин клеткаға жеткізіледі, атеросклероздың дамуына мүмкіндік туады. Тығыздығы жоғары липопротеидтер-антиатерогендік липопротеидтер болып табылады, себебі олар холестериннің клеткадағы артық мөлшерін бауырға жеткізіп отырады. Сондықтан атеросклероз ауруына дианоз қойған кезде холестериннің қандағы мөлшері ғана маңызды орын алып қоймайды, сонымен қатар тығыздығы төмен липепротеидтермен тығыздығы жоғары липопротеидтердің бірімен-бірінің қатынасы да маңызды орын алады.

162


К- атерогендік коэффициент; X - холестериннің қандағы мөлшері; ТТЛП - тығыздығн төмен липопротеидтер; ТЖЛП - тығыздығы жоғары липопротеидтер.

Атеросклерозды емдеуге соңғы кезде қолданып жүрген дәрі-лердің бірі "липостабиль" деп аталатын неміс фармацевтері ашқан препарат. Бұршақтан алдаған бұл препарат майлардың алмасуына әсерін тигізеді, яғни қандағы майдың мөлшерін азайтады липопро-теидтердің тепе-теңдігін жақсартады, қанның аққыштығын

тездетеді. Атеросклерозды емдегеннен де, оның алдын алған оңайға түседі, ол үйін тиімді тамақтану қажет:

I/ Құраданда қанықпаған май қышқылдағы және

Фосфодипидтері көп өсімдік майын көбірек қолдану қажет,

себебі өсімдік майы қандағы, линфадағы өттегі холестерин

мөлшерінің тұрақты болуын қамтамасыз етеді.

2/ Майда еритін витаминдердің /Е, А, Д” К/ сіңірілуі өсімдік

майларын қолданғанда жақсарады.

3/ Қаныңпаған май қышқылдары холестериинің жиналуына

мүмкіндік бермейді.

Ашыққан кезде холестериннің синтезі нашарлайди, ацетил-КоА-ның артық мөлшері кетондық денелердің синтезіне жұмсалады. Қартайған кезде холестерин стероидтың, гормондардың синтезіне жұмсалмайды, сондықтан тканьдерде, қанда холестериннің артық мөлшері жинала бастайды. Осының салдарынан протоплазмалық мембрананың өткізгіштігі нашарлап, клеткадағы биохимиялық процестердің жүруінде өзгерістер туады.



Өтке тас байлану

Өтте холестерин 3 түрлі күйде болады: I/ Коллоидты; 2/ Сұйық кристалды; 3/ Қатты кристалды.

Осы үшеуінің ішінде ең тұрақсызы сұйық кристалды түрі, яғни хо- лестериннің бұл түрі коллоидты немесе қатты кристалды түріне оңай көше алады. Егерде өттегі холестерин концентрациясы артатын болса, ондағы коллойдттық бөлшектердің тұрақтылығы төмендеп, холестерин аздап тұнбаға түсе бастайды.

Холестериннің тұнбасы біртіндеп өсіп, алдымен қиыршық құм, сонан соң тас, ал сонан соң үлкен "тау" түзеді. Холестеринмен бірге билирубин, кальцийдің ерімейтіи фосфат, оксалат сияқты тұздары да тұнбаға түседі. Бұл түзілген тастар өт жолдарының бітеліп қалуына әкеп соқтырады, ал ат жолдарының бітелуі майдың

163

қорытылуын алмасуын нашарлатады.



Өттегі түзілген тастарды операция жасау арқылы алып тас-

ды. Кейбір дәрі-дәрмектер тастардың еруіне мүмкіндік береді

мысалы, өттегі тастарды емдеу үшін хенодезоксихоль қышқылын

қолданада, ол холестериннің синтезін төмендетіп, холестериннің

ерігіштігін арттырады. Мұнымен қатар ерекше диетаны сақтау қа-

жет, яғни құрамында майлар және көмірсулар көп болатын тамақты күнделікті рационнан алып тастау қажет.

Өтке тас байлануда өт жолдарының қабынуы, өттің рН мәнінің

өзгеруі, билирубиннің коньюгаттарының гидролизі, бауырдан хо-

лестеринге бай еттің шығарылуы сияқты факторлар да көп орын

алады.


ҮІІ тарау.

Амин қышқылдарының алмасуы

Тканьдердегі амин қышқьшдары және олардың қолданылуы

Адам организмдегі амин қышқылдарының негізгі көзі-белок. Ас қорыту жолдарында белоктардың, ферменттердің қатысуымен жү-ретін гидролиз нәтижисінде түзілген амин қышқылдары қанға сіңі-ріледі. Қанға түскен амин қышқылдары басқа органдарға, тканьдер- ге таратылып, олардың негізгі бөлігі белоктардың биосинтезі үшін қолданылады. Қалған бөлімі - тотығып дезаминделу, транса-минделу, декарбоксилдену сияқты көптеген өзгерістерге ұшырайды. Амин қышқылдарының кейбіреулері гормондардың, пигменттердің синтезіне жұмсалады.

Организмде кейбір амин қышқылдары тканьдік протеолиттік ферменттер - катепсиндердің әсерінен тканьдік белоктардың про-теолизі есебінен түзіледі. Катепсиндер тобына жататын ферменттер өздерінің әсер ету механизмі жағынан, пепсинге, трипсинге, ами-нопептидаза және карбоксипептидаза ферменттеріне жақын. Катеп-синдеп рН 4-5-ке тең болғанда өзінің ең жоғарғы активтілігін көрсетеді. Тканьдік белоктар үздіксіз жаңарып отырада. Салмағы 70 кг болатын адам организмінде күніне 400 г белок ыдырап, қайтадан синтезделіп отырады. Адам организмі балогы бар тамақ ішпегеннің өзінде де, ондогендік белоктардың есебінен тәулігіне 5 г-ға дейін азот бөліп шығарады. Адамның қалыпты тіршілігі нашарлағанда /гипоксия кезінде/ катепсиндердіңактивтілігі жоғарлайды.

164

тканьдік белоктардың ыдырау жылдамдығы күшейеді, тканьдердің өзін-өзі қорытуы - аутолиз басталады. Катепсиндер лизосомаларда орналасады. Лизосомалар зақымдалғанда, клеткалар өз тіршілігін жойған жағдайда катепсиндер цитоплазмаға етіп, белоктардың молекуласын ыдырата бастайды.



Ал, қалыпты жағдайда, яғни дені сау кісілерде катепсиндер бе-локтардың динамикалық күйін сақтауға олардың жаңаруына қатысады. Сонымен қатар, катепсиндер фагоцитоз процесіне, яғни бөтен клеткаларды, микроорганизмдерді ерітіп, жойып жіберуге қатысады. Организмнің өсуі кезінде белоктардың синтезі нәтижесін-де пайда болған амин қышқылдары қанмен тканьдерге келіп түссе, тканьдердегі және клеткалардағы белоктардың ыдырауы көзінде амин қышқылдары тканьдерден қанға түсіп отырады.

Амин қышқылдарын түзілу және жұмсалу жолдарын

көрсететін схема

Организмдегі амин қышқылдарының 25 % тотығу реакцияларына қатысады, ал олардың орны окзогендік белоктар, яғни тамақпен

165

түскен белоктармен толтырылып отырады: ал қалғандары эндоген-дік амин қышқылдарымен, яғни тканьдік амин қышқылдарымен тол-тырырып отырады. Сүтқоректілердің амин қышқылдарының катоболизмі көбінесе бауырда және бүйректе жүреді. Бұлшықеттерде бұл процеетердің активтілігі төмен болады.



Амин қышқылдарының катаболизмінің І-ші реакциясы-NН2- тобының бөлінуі. NН2 - тобының бөлінуі 2 ферменттік реакция- лардаң көмегімен жүреді: I/ трансаминделу; 2/ тотығып дезамин- делу.

Трансаминделу реакциялары және осы реакцияларды



жүргізудегі пиридоксальфосфаттың алатын орны

Трансминделу реакцияларын алғаш рет орыс ғалымдары Браун- штейнмен Крициан зерттеген. Реакцияның негізіне амин қышқылының амин тобын пиридоксальфосфаттың көмегімен



£ -кетоқышқылына жеткізу жатады, яғни бұл реакциялардың нәтижесінде амин қышқыл мен £-кетоқышқылы "әрекеттесіп, реакция нәтижесінде жаңа амин қышқылы мен кетоқышылы түзіледі. Трансаминделу реакцияларнда II амин қышқылы /ала, арг, асп- N Н, асп,цис, и –лей, три, фен, тир, ; вал/, трансаминаза немесе аминотрансфераза деп аталатын ферменттер қатысады.

Трансаминаза ферментінің аталынуы жаңадан түзілген амин қышқылының атына сәйкес болады.



Трансаминделу реакцияларына негізінен үш £-кета-қышқылы қаты-сады: қымыздықсірке, пирожүзім, £ -кетоглутар қышқылдары. Бұл реакция қайтдады процесс, сондықтан жалпы алғанда дезаминделу процесі жүрмейді, себебі амин тобы амин қышқылынан кето-

166

қышқылға өтіп, жаңадан амин қышқылының түзілуіне мүмкіндік береді. Трансаминаза ферменттері митохондрийде және цитоплазмада болады. Реакция көбінесе цитоплазмада жүреді деп есептелінді.



Трансаминаза ферменті белокпен коферменттен тұратын күрделі ферменттердің қатарына жатады. Олардың коферментінің ролін ; пиридоксальфосфат атқарады /В6 витаминінің фосфорилденген түрі/. В0- витамині үш түрлі зат күйінде кездеседі: пиридоксин, пири-доксаль, пиридоксамин.

Трансаминаза ферменттерінің құрамына пиридоксальдың фосфо-рилденген түрлі кіреді. Пипидоксальфосфаттың құрамында маңызды роль атқаратын альдегид тобы. Осы альдегид тобының арқасында . пиридоксальфосфат әртүрлі аминдермен, аммиакпен Шифф негізі деп аталатын қосылыстар түзіп, әрекеттесе алады.



Пиридоксальфосфаттың қатысуымен трансаминделу реакциясның жүруін көрсететін схема;



167


Фосфопиридоксаль трансаминделу реакцияларында NН2-тобын тасымалдаушы роль атқарады.

Трансаминделу реакциялары организмде алмасуға жататын амин қышқылдарының синтезіне мүмкіндік беріп, балоктардың алмасуы процестерінде үлкен орын алады.

Трансаминаза ферменттерінің активтілігін

анықтаудың клинкалық маңызы

Адам тканьдерінде әртүрлі амин қышқылдары трансаминделу реакцияларына трансаминаза ферменттерінің біраз мөлшері қатыса-ды. Бірақ, солардың ішінде активтілігі өте жоғары екі ферментті атап өтуге болада: глутаминоаспарагин және глутаминоаланинтран-саминаза.

168

Олар төмендегі көрсетілген реакциялардың жүруіне қатысады:



Глутаминоаспартаттрансаминаза ферменті жүректің, сүйектің бұлшықеттерінде, бауырда, бүйректе ең жоғары активтілік көрсетеді. Глутаминоаланинатрансаминаза бауырда жоғарғы активтілік көрсетеді, ал бүйректе оның активтілігі төменірек.

Глутаминоаспарататтрансаминазаның активтілігі 5-40 өлшем бірлігіне тең болса глутаминоаланинаттрансминаза ферментінің

активтілігі 5-35 өлшем бірлігіне тең. Тканьдердің клеткаларында жоғары активтілік көрсетеді, ал қанның сары суында активтілік-тері өте төмен. Бірақ та, тканьдердің, органдардың клетка мем- бранасының өткізтіштігі бұзылса, бұл ферменттер органнан қанға өтіп, қанның, сары суында активтіліктері күрт жоғарылайды. Сон-дықтан да қанның сары суындағы трансаминазаның активтілігін анықтаудың әсіресе жүрек, бауыр ауруларына диагноз қоюда ролі зор.

Кенеттен жүрек миокардының имфарктысы болса, науқастан алғашқы күндері ГАсТ активтілігі 110 өлшем бірлігіне дейін артып, ГАлТ активтілігі сол күйінде қалады немесе сәл ғана жоғарлайда. Ал бауыр ауырғаңда /вирустық гепатит, уланғанда/ дамитын гепатит ГАлТ активтілігі 5-6 есеге, яғни 165+-9 өлшем бірлігіне дейін артады, ал ГАсТ активтілігі аздап жоғарылайды. Трансамина-залардың активтілігін анықтай отырып, жұқпалы гепатит ауруына алдан ала диагноз қоюға болады, Созылмалы алкоголизм кезінде

169


ГАлТ активтілігі ішімдік қабылдағаннан кейін артады, ал дені сау кісі ішімдік қабылдағанда, бұл ферменттің активтілігі сол күйінше қалады.

Тотығып дезаминделу реакциялары

Трансаминделу реакциясы нәтижесінде, әртүрлі амин қышқыл-дарынан, олардың пирожүзім, қымыздық сірке, j -кетоглутар қыш-қылдарымен әрекеттесуімен аланин, аспарагин және глутамин қыш-қылы түзіледі. Бұл қышқылдар сонан соң белоктің биосинтезіне немесе дезаминделу реакцияларына қатысады.

Мыс: .


Трансаминделу реакциялары нәтижесінде -түзілген аланин және

аспарагин қышқылдары j-кетоглутар қышқылымен трансаминделу реакцияларына түсіп, глутамин қышқылын түзеді, түзілген глутамин қышқылы тотығып дезаминделу реакциясына түсіп, N Н2 - тобын аммиан түрінде бөліп шығарады.

Реакция теңдеуі:



170


Бұл реакциялар өте жылдам жүреді. Глутаматдегидрогеназа фермен-тінің активтілігі аллостерлік жолмен реттеледі, яғни АДФ фер-менттің активтілігін арттырса, АТФ, ГТФ, НАДН*Н+ тироксин,

эстроген активтілігін тежейді. Амин қышқылдарының трансаминделу реакциясы арқылы j- глутамин қышқылына айналуы, сонан соң глутамин қышқылының тотығып дезаминделу реакциясына түсуі, дезаминделудің тікелей емее жолы деп аталады. Сонымен амин қышқылдарының трансаминделу реакциясына түсуінің негізгі мәні-олардың құрамындағы амин тобының бір амин қышқылының глутамин қышқылына айналуы, сонан соң глутамин қышқылы тотығып дезаминделіп, амин қышқылдарының алмасуында соңғы заттарын /аммиак, аммоний тұздары/ түзуі

болып табылады. Жоғарыда айтылған түсініктерді схема түрінде төмендегідей етіп көрсетуге болады.



Тікелей емес жолмен дезаминделудің биологиялық мәні-әрбір амин

171

қышқылы j- кетоглутар қышқылы арқылы тотығып дезаминделу рекциясына түсе алада. Сонмен тотығып дезаминделу процесіңде глутаматдегидрогеназа ферменті маңызды орын алады. Себебі, тек қана глугаматдегидрогеназа адам организмінің көптеген органда-рында талғамды активтілік көрсетеді, ал басқа амин қышқылдарының пегидрогеназаларының активтілігі өте нашар /олардың рН-ІО мәнін-де ғана активті/.



Глутамитгидрогеназа бауырда, бүйректе және жүрек бұлшықет-терінде көп кездеседі, ал мида, лейкоциттерде, сүйек бұлшықетте-рінде өте аз мөлшерде болады. Егер кісі қатерлі ісік, лейкемия бауыр ауруларына шалдықса бұл ферментінің қандағы активтілігі ортады.

Сонымен амин қышқылдарынан амин тобының бөлінуі, барлық амин қышқылдарына бірдей трансаминделу және тотығып дезаминделу реакциялары арқылы жүреді. Бұл реакциялардың нәтижесінде түзілген кето қышқылдар үш карбон қышқылдары циклінің компоненттеріне айналып СО2 шане Н2О түзілетін тотығу реакцияларына қатысады. Бұл реакциялардың нәтижесінде АТФ және жылу түрінде энергия бөлінеді.



Амин қышқылдарының декарбоксилденуі

Амин қышқылдардаың организмде өзгеріске ұшырайтын биологиялық реакияларының бірі-декарбоксилдену реакциясы. Декарбоксилдену реакциясы коферменті пиродоксальфосфат болатын декарбоксилаза ферментінің қатысуымен жүріп, биогендік аминдер түзуге мүмкіндік береді. Кейбір биогендік аминдердің өте күшті фармакологиялық әсері болады. Мысалы: гисташн асқазан сөлінің бөлінуін күшейтеді, қан тамырларын кеңейтіп, артериялық қысымды төмеңдетеді.



Адам организмінде көбінесе триптофанның өзінің емес, оның туын-дысы 5—гидгохсктриптофанның декарбоксилденуі жүгеді. 5-гидпокситриптофан декарбоксилденгенде биогендік амин

172

серотонин түзіледі, серотонин қан тамырларын тарылтады, ішектің жиырылуын күшейтеді диурезді азайтып, қан қысымын жоғарылатады.



Глутамин қышқылы декарбоксилденген кезде, Ү- аминмай. қышқылы түзіледі. Ү- аминмай қышқылы адам миында түзіліп орталық нерв жүйесінің қозғыштығын төмендетеді.



Биогендік аминдердің организмдегі мөлшерін моноаминоксидаза ферменті реттеп отырады, ол аминдерді аладегидтерге дейін ыдыратады.



Моноаминоксидаза ферменті мидің қызметіне үлкен әсерін тигізеді. Оның активтілігінің артуы медааторлардың мөлшерін азайтып, ор-талық нерв жүйесі қызметінің қалыпты жағдайдан ауытқуын туғызады.

173

кісінің мінезі өзгеріп,ашуланшақ келеді.



Организмдегі аммиакты залалсыздандыру жолдары;

Амин қышқылдарының және басқа да азоты бар заттардың дезамин-делуі нәтижесінде клеткада үздіксіз аммиактың түзілуі жүріп отырады. Аммиак организм үшін, әсіресе орталық нерв жүйесі үшін өте улы зат болып есептеледі. Сондықтан организмде заттардың дезаминделуі кезінде түзілген аммиакты залалсыздандыру жолдары бар.

Аммиактың организмде залалсыздандыру жолдарын төмендегі схемадан көруге болады: - ,

Аммиакты залалсыздандарудың І-ші жолы тотықсызданып аминделу деп аталынады. Бауырда, бүйректе жүретін дезаминделу реакциясы кезінде түзілген аммиак j- кетоглугар және қымыздық сірке қышқылмен тотықсызданып аминделу жолымен байланысады, реакция нәтижесінде глутамин және аспарагин қышқылдары түзіледі.



174


Аммиакты залалсыздандырудың екінші жолы глутамин және аспарагин қышқылдарының аминделіп, өздерінің амидтерін түзуі:

Аспарагин қышқылының амиді - аспарагиннің түзілуі де осын-дай жолмен жүреді. Глутамин мен аспарагин организм үшін залал-сыз заттар, сонымен қатар амин тобын, басқа тканідерден, орган-дардан бауырға, бүйрекке амин тобын қажет ететін синтездік про-цестерге тасымалдаушы болып табылады.

Глутамин мен аспарагин алғаш рет 1949 ж академик С.Р.Мар-дашевтың зерттеулерінде ашылған. Организмдегі көптеген заттар-дың синтезі үшін глутамин амин тобының доноры болып табылады.

Бүйректің каналдарында глутаминнен глутаминаза ферментінің

әсерінен, бос аммиак бөлініп шығады.

Аммиак әрі қарай бауырда мочевинаның синтезіне, бүйректе аммоний тұздарының синтезіне жұмсалып залалсыздандырылады. Аммоний тұздарының түзілуі - аммониогенез, Nа+ К+, Са2+ иондарын организмде сақтап қалу механизмінің бірі болып табылады, Минералдық және органикалық қышқылдардың аниондары, /СІ-, SO2-, СН3СОО-,СН3СНОН- С00-/

бүйректің дистальды каналдарында NН2 әрекеттесіп, аммоний тұздарын түзеді. Ал, осы аниондардың натрийлі, кальцийлі, калийлі 175

тұздары күйінде бөлінуі организмнің калий, натрий, кальций иондарын жоғалтып, соның салдарынан организмнің қышқылдық-сілтілік тепе-теңдігінің өзгеруіне әкеп соқтырады. Сонымен дені сау кісілерде зәрдегі аммоний тұздарының мөлшері, организмнің қышқылдық-сілтілік тепе-теңдігі туралы мәлімдеме бере алады. Қанның рН-ның төмендеуі, яғни ацидоз және аммиак бірімен-бірі тығыз байланысты, Организмде неғұрлым амин қышқылдары көп болса, соғұрлым аммиак көп бөлінеді, бүйректе аммоний тұздары-ның түзілуі де соғұрлым көп болады. Глутаминаза ферментінің активтілігі артады. Бүйректе аммиак аммоний тұздарын түзуге жұмсалады.

3 + қышқыл заттар ——— аммоний тұздары

/SО3 - + СІ- т.б./

Организм амин қышқылдарының. т.б. қышқылдық қасиет көрсететін заттардың көптігіне бейімделе алады. Бүйректегі глутаминазаның активтілігінің бейімделу мүмкіндігіне қарай, аммиактың бүйректе бөлінуі күшейіп, оның қышқыл қалдықтарын қосып алу мүмкіндігі артады. Аммоний түздарының зәрмен бөлінуінің артуы ацидоздың куәсі болып, организмдегі қышқылдық-сілтілік тепе-теңдіктің өзгеруінің бір көрсеткіші болып табылады. Ацидоз, әсіресе температура көтерілгенде, ашққанда және зат алмасудың бұзылғанында өседі. Алкалоз глутаминаза ферментінің активтілігін нашарлатады, зәрдегі аммоний тұздарының концентрациясы төмендейді.

Мочевинаның биосинтезі. Көптеген омыртқалы жануарларда және адамда аммиактың залалсыздануы, бауырда мочевинаның синтезі арқылы жүреді. Бауырдағы мочевинаның сиитезі

И. П. Павлов жане М. В. Кенцкийдің тәжерибелері арқылы анықтаған. Синтез бірнеше ферменттердің қатысуымен жүреді, тұйық цикл. Мочевинаның синтезін көрсететін циклді 1932 ж Кребс пен Хенселант ашқан. NН3 -тобы глютамин қышқылын түзуге қатысып, митохондрийде дезаминделеді,

ДГ

глю + НАД + Н20 ——j- КГ + NН3+ НАДН-Н+.



I/ Карбомоилфосфатсинтетаза ферментінің қатысуымен:

176


2/ Орнитинтранскарбомоилаза ферментінің қатысуымен цитруллин түзіледі

3/ Реакция үшін аспарагин қышқылы қажет, аспарагин қышқылы-ның синтезі:

глу+ қымыздықсірке қышқылы —- j- КГ + асп

Әрі қарай аргининсукцинатсинтетаза ферментінің қатысуымен арти-нинянтарь қышқылы:



4/ арганинсукцинатлиаза ферментінің қатысуымен аргининянтарь қышқылы арганинге және фумар қышқылына ыдырайды



5/ аргиназа /тек қана бауырда/ ферменті аргининді орнитинге және мочевинаға ыдыратады:

177

Мочевина - суда жақсы ериді, бүйрек арқылы зәрмен сыртқа шығарылып отырады.

Жоғарыда көрсетілген мочевинаның биосинтезінің реакция теңдеу-лепінін схемаеы:

Мочевинаның синтезіне қатысатын ферменттер, бауыр клетка-лараның миохондриінде орналасқан, ал дезамиңделуді жүргізетін ферменттер барлық тканьдер клеткаларының цитоплазмасында орналасқан. Ферменттердің осындай ретпен орналасуы аммиактың қаңда көп жиналуына кедергі жасайды. Аммиактың көп жиналуы өте зияндь себебі NН3 үш карбон қышқылдарының цикліндегі

j- КГ қышқылы тотықсыздандырып амминделуге жұмсайды, да,

j -КГ қышқылы Кребс циклінен кетіп, тканьдердің тыныс алуы, энергиямен қамтамасыз етілуі нашарлайды. Ал бұл жағдай кетондық денелердің көп синтеделуіне соқтырады, бұл ацидоз туды деген сөз.

Аммиак алмасуының соңғы заттары бүйрек арқылы шығарылып отырады, сондықтан бүйрегі алынған тәжірибелік жануарларда уре -мияның ауыр түрі дамып, жануар аз уақыттан кейін-ақ өліп қалады

Дені сау кісіде тәулігіне зәрмен 25-ЗОг дейін мочевика бөлініп отырады. Қанда 25-30. мг % мочевина болады. Мочевинаның қандағы мөлшерінің артуы бүйректің жұмысы нашарлағанда /100-

300 мг /% байқалады, ал азаюы өкпе ауруларында, тұмаудың ауыр түрінде, бауырдың жұмысы нашарлағанда байқалады.

Кейбір амин қышқылдарының алмасу ерекшеліктері

Бізге белгілі 20-жуық амин қышқылдары әрқайсысы өздеріне тән 20-ға жақын катаболиттік жолдармен өзгерісте ұшырайды. Ақыр соңында олардың бұл өзгерістері 5 метаболиттің түзілуіне әкеледі. Олар - пирожүзім қышқылы, £ - кетоглутар қышқылы, сукцинил -S КоА, қымыздық сірке қышқылы, фумар қышқылы. Осы метаболит-тер үш карбон қышқылдарының циклінде СО2 және суға дейін ыдырайды. Мұның өзі метаболиттік өзгерістердің экономикалық жағынан ұтымды жолдарды қарастыратындығына мысал бола алады.

Амин топтарын тасымалдау арқылы, карбоксил тобын бөліп шы-ғару, дезамиңделу яғни амин тобынан айырылу аркылы жүретін амин қышқылдарының өзгерісі жоғарыда қарастырылып кетті.

Ал, кейбтр амин қышқылдары өздеріне тәң әректе жолдармен ыдырауға ұшырайды, Жалпы амин қышқылдарын ыдырау жолына және соңғы түзілген азттардың қатысатын реакцияларына сәйкес 2 топқа бөлуге болады:

I/ Гликогендтк амин қышқылдары: аланин, треонин, глицин, серин, цистеин. Бұл амин қышқылдарының ыдырауынан түзілетін пирожүзім қышқылының глюкоза, одан әрі гликогенге айналу мүм-кіндігі бар, сондықтан оларды гликогендік амин қышқылдары деп атайды.

2/ Кетогендік амин қышқылдары: фенилаланин, тирозин, лей-цин, лизин, триптофан. Бұл амин қышқылдарының ыдырауынан кетондық денелердің бастапқы заты ацетоацетат түзіледі.

Мысалы: а/ гликогендік амин қышқылы треониннің ыдырау жол-

дарының схемасы.

б/ кетогендік амин қышқылының қатарына жататын фенилаланиннің ыдырау жолдарының схемасы:

179

адреналин

норадреналин

меланин


Аргиниң, гистидин, глутамин қышқылы, глутамин,- пролин ыдырау процесі кезінде j - кетоглутар қышқылын түзеді. Ал метионин, изолейцин, валин болса клеткаішілік өзгерістері кезінде

сукцинил - SКоА түзеді, яғни алдымен амин тобын тасымалдау реакциясы нәтижесінде j- кетоқышқылдары түзіледі, сонан соң олар j-кетоқышқылдарының дегидрогеназа ферментімен тотығып декарбоксилдену процесіне ұшырап, сукцинил - SКоА түзеді.

Егерде бұл процесс жүрмесе, j- кетоқышқылдарының қандағы концентрациясы арттып, одан әрі зәрге өтіп, "үйеңкі шырыны" деген науқасқа ұшырайды. "Үйеңкі шырыйы" j- кетоқышқылдарының дегидрогеназаларының генетикалық аномалиясынан туатын, өте сирек кездесетін науқас. Науқасты емдеу үшін валині, изолейцині, лейцині жоқ диета сақтау қажет, бұл өте қымбатқа түсетін ем.

Метиониннің алмасуы

Тірі клеткаларда екі субетраттьщ арасына құрамында бір С атомы бар топтарды тасымалдау арқылы жүретін өте маңызды өзгерістер бар. Ондай топтардың қатарына - СН3 - метил; - СН2ОН -гидроксиметил:



Осы өзгерістердің ішіндегі көбірек таралған метил тобын тасымалдау. Метил тобын тасымалдауға, әсіресе метионин және фолий қышқылдары қатысады. Енді осы метиониннің клеткада жүретін өзгеріс жолдарын қарастырайық.

Мегионин - алмасуға жатпайтын амин қьшқылы яғни организмде интезделмейді, тек қана тамақтың құрамында түсуге тиіс. Ал ор-ганизмде метил тобын тасымалдауға қатысып, көптеген биохимиялық реакциялардың жүруіне жағдай жасады. Атап айтқанда, метил тобын тасымалдау, құрамында азоты бар, белоктық заттарға жатпайтын холин, адреналин, норадреналин, прин және

180


примидин сияқты азоттық негіздердің синтезіне, ДНҚ синтезіне, дәрі-дәрмектік заттарды залалсыздандыруды жүргізетін реакцияларға қажет. Метионин СН3 - тобының әмбебап, жан-жақты доноры болып абылды. СН3 - тобының тасымалдануы метилтрансфераза ферменттерінің арқасында іске асады. Метил тобын тасымалдауға метиониннің активті түрі - S – аденозил-метионин қатысады. Ол төмендегі реакцияның көмегімен түзіледі.



S-оденнозилметионин

Бұл реакцияның тағы да бір ерекшелігі, мұнда АТФ-тың үш фосфаты да ыдырайды.

СН3 тобының активтелуі, яғни реакцияларға түсуге бейім тұруы

күкірттің оң зарядына байланысты.

Жалпы тұрінде метил тобын тасымалдау реакциясы:

S-аденозилметиониннің метил тобының доноры ретінде қатысатын реакциялары:

181

фосфатидилхолин



Витамин РР көп болғанда лецитиннің синтезіне қажет СН3 - тобы осы жоғарыда көрсетілген реакцияға жұмсалуы мүмкін.

Бауырда амин, фенол, тиол N- О- S-коньюгаттары түзіліп метилденеді және организмнен сыртқа шығарылып отырады.

182




Жоғарыда көрсетілгендей S-аденозилгомоцистеин сумен -әрекеттесіп аденозин және гомоцистеин бөлініп шығады.

S-аденозилгомоцистеин + Н2О — аденозин + гомоцистеин. Енді осы гомбцистеинметил - ТГФ қышқылының және В12 қатысуымен метионинге айналады. _ . :

ТГФ қышқылынан басқа гомоцистеиннен цистсиннің холин және бетаин қатысады.



183


Егер егеуқұйрықты метионинг жоқ диетамен қоректендіріліп бірақ гомоцистеин қосып отырса, онда осы гомоцистеиннен жеткілікті түрде метионин түзілетіндігін көруге болады. Бірақ қалыпты

жағдайда, ешбір тағамда гомоцистеин болмайды, ол тек тамақпен түскен метиониннен түзіліп, қайтадан метионинге айналып отырады. Холиннің тамақпен тусуі метиониннің көбірек түзілуіне жасайды. Сонымен

Бір көміртегі бар топтарда тасымалдауға қатысатын барлық ферменттер кофермент қызметін атқаратын. ТРФҚ/Н4 - фолат/ қажет етеді. ТГфолат фолий қышқылының метаболиттік активті түр

болады, Фолий қышқылының жетіспеуі яғни авитаминоз көптеген ферменттік реакциялардың дұрыс жүрмеуіне әкеп соқтырады, себебі осы фолий қышқылынан ТГФҚ түзіледі. 184

ТГФҚ жетіспеуі нуклин қышқылдарының гемнің синтезін баяулатып анемияға әкеп соқтыруы мүмкін.



Сульфаниламидтік препараттардың бактериялардың өсуін тоқтатуға қолданылу себебі, олардың осы ТГФ қышқылының құрамындағы параминбензой қышқылының құрамындағы ПАБҚ бәсекелес түрде орнын басып, бактериялардың өсу факторы болып табылатын ТГФ қышқылының , өз қызметін орындауына кедергі жасайды, сөйтіп сульфаниламидтік препараттар антабактериялық әсер көрсетеді. ТГФ қышқылының түзілуінде негізгі фактор – дигидрофолат-редуктаза ферментінің, активтілігі. Сондықтан бұл ферменттің фолий қышқылының құрылысына ұқсас аналогтарымен конкурентті түрде тежелуі сетин, глицин, нуклеин қышқылдарының, гемнің алмасуына қажетті бір С атомы бар топтарда тасымалдау арқылы жүретін- метаболиттік өзгерістердің нашарлауына әкеп соқтырады. Сөйтіп бұл тежеушілер ФК -антогонистері болып табылады және клиникада қатерлі ісік туғызатын клеткалардың бөлінуіне кедергі жасаушы дәрі-дәрмек ретінде қолданылады. Мыс.: 4 аминоптерин, аметоптерии. Метионин метил тобының негізгі доноры болып

185

табылады деп жоғырыда атап өттік. Ал бұл СН3-ты метионин қайдан алады? Ол бұл топты негізінен сериннен 5,10- N, N-ТГФ қышқылының көмегі арқылы алады:



Глициннің ыдырауы да ТГФ қышқылының қатысуымен жүреді;



Цистатионинурия - лиаза ферменті болмаса цистатионурия ауруы ламиды, ол таралуы жағынан кейін екінші орын алады. Негізгі бел-гілері: көз жанарының қлилығы сүйек құрылысының өзгеруі /остео-пороз/, жүрек-қан жүйелерінің зақымдалуы /тромбоәмболия/ ақыл-есінің кем болуы. Кейде бул ауруларды В6 витаминінің артық мөл-шерімен орнына келтіруге болады. Метиониннің жетіспеуі бауырда жүретін көптеген заттардың синтезі мен залалсыздандыру реакция-ларын тежеуге әкеп соқтырады.

І86

Фенилаланин мен тирозиннің алмасуы



Фенилаланин алмасуға жатпайтын амин қышқылдарының қатарына жатады, себебі жануарлар мен адам организмінде бензол сақинасы синтезделе алмайды. Ал тирозинді, фенилаланиннен синтезделетін болғандықтан, тамақтың құрамында жеткілікті болған жағдайда алмасуға жататын амин қышқылдарының бірі деп есептеуге болады.

Фенилаланиннің тірі клеткадағы өзгерістері, оның фенилала-нингидроксилаза ферментінің әсерімен тирозинге айналуынан бас-алады. Фенилаланингидроксилаза ферментінің активтілігінің на-шарлауы немесе генетикалық себептермен тіптен синтезделмеуі, фенилаланиннің тирозинге айналуына кедергі жасап, керісінше фе-нилаланин түзілетін фенилпирожүзім қышқылының концентрация-сын арттырады. Клеткада, фенилпирожүзім қышқылының концентрациясыың артуы фекилкетонурия немесе фенилпирожүзім қышқылының олиофрениясы деп аталатын тұқым қуалайтын ауруын туғызады. Фениаланиннен түзілген тирозин, әрі қарай трансаминделу реакциясының нәтижесінде п-оксифенилпирожүзім қышқылына, ал ол одан әрі талғамдық қасиеті бар оксидаза ферментінің әсерімен тотығуға, декарбоксилденуге және радикалдарының молекулаішілік орнын ауыстыруына ұшырап, нәтижесінде гомогентизин қышқылын түзеді. Бұл қышқылдың түзілуі үшін міндетті түрде С витамині қатысуы қажет, бірақ оның атқаратын ролі белгісіз. Фенилалании мен тирозин өзгерістерін төмендегі схема арқылы көрсетуге болады:

фенилаланин мен тирозиннің алмасу жолдары көрсетілген

схема: 1 - реакция жүрмегенде фенилкетокурия;

2 - тирозиноз;

3 - альбинизм;

4 - алкаптонурия аурулары пайда болады.

187


.

Фенилкотонурия – бұл науқас көбінесе жаңа туған нәрестеде байқалады, себебі нәрестенің организмінде фенилаланивгидроксила-за ферменті жоқ болғандықтан, фенилаланин тирозинге айнала ал-майды, Фенилпирожүзім қышқылының концентрациясының қанда

188

артуы, нәрестенің ақыл-есінің кем болуына, миының зақымдалуына әкеп соқтырады. Науқасты емдеу үшін құрамында фенилаланин жоқ диета қолдану қажет. Осындай жағдай туғызбаса, одан 25 жасқа дейін ғана өмір сүре алуы мүмкін. Дүниеге келген 10000 нәрестенің бірі осы аурумен ауырады екен. АҚШ-та жаңа туған нәрестенің зәріндегі, қанындағы фенилаланиннің, фенилпирожүзім қышқылы-ның концентрациясын анықтап, фенилкетонурияның бар екендігін немесе жоқ екендігін дәлелдейді. Фенилкетонуриямен ауырған нәрестеде 6 жасқа дейін арнайы, фенилаланині жоқ диета тағайындайды. Бұл өте қатқа түсетін диета, дегенмен АҚШ ғалымдасы қаражатты балаларды емдеп қатарға қосу, оларды 25-30 жасқа дейін науқас күйінде ұстаудан әлдеқайда тиімді деп тапты. Мысалы, жылына 300 нәресте осы аурумен ауырса, диата сақтау үшін 1000 доллардан 6- жылдық көлемінде 1,8 млн доллар қажет екен, ал егер бұл ауруды емдемей қалдырса, онда жылына бір кісіге 10000 доллар қажет, ал әр кісіге орташа 25-30 жасқа дейін қанша қаражат кететіндігін есептеп шығаруға болады.



Альбинизм - шашқа, көзге, теріге тән түс беретін маленин пигменттері синтезделетін меланоциттерде тирозинді дигидрокси-фонилаланинге айналдыратын гидроксилаза ферменті синтез-делмеген альбинизм ауруы дамиды.

Алкаптонурия - гомогентизин қышқылын әрі қарай малеилацето- сірке, фумарилацетосірке қышқылына айналдыратын гомогентизин қышқылының оксидаза ферменті болмаған жағдайда алкаптонурия ауруы дамиды. Мұндай науқастардың зәрінде гомогентизин қышқылының концентрациясы жоғары болып, ауада тотығып, зәрге қара түс береді.

Сонымен, қорыта кшігенде амин қышқылдарының алмасуына қатысатын ферменттердің синтезі генетикалық түрде жүрмейтін болса, орталық нерв жүйесінің жұмыс істеуіне зиян келтіретін, көптеген науқастар дамитындығы байқалады.

Нукдоотидтердің алмасуы. Нуклеин қышқылдарыньң

қорытылуы және сіңірілуі

Нуклеин қышқылдары барлық тірі организмдер, тірі клеткалар үшін өте маңызды зат болып табылады. Олардың қатысумен белок-тардың түзілуі жүретін болса, белок барлық тіршіліктің көзі екендігі белгілі. Әрбір тірі организмде өзіне тән ғана белокта

189

190


болады, осы белоктардың құрылыс ерекшеліктері ДНҚ модекуласында генетикалық информация ретінде жазулы болады да, бұл ұрпақтан ұрпаққа беріліп отырады.

Адам организміне азоттық негіздердің, нуклеотидтердің та-мақпен түсуі міндетті түрде емес, себебі олар организмде жәй заттардан үздіксіз синтезделіп отырады. Ал, тамақпен бірге түскен нуклеопротеидтер нуклеаза ферменттерінің әсерінен олигонук-леотидтерге, одан әрі мононуклеотидтерге ыдырайды. Нуклеаза ферменттері ДНҚ және РНК, молекулаларының ыдырауына сәйкес ДНҚ- жане РНҚ-аза болып, сонымен қатар соңғы нуклеотидтерді ыдырататын экзонуклеаза және молекулаіштлік нувдеотидтерді ыдыра-татын зндонуклеазаларга бөлінеді. Мононуклеотидтер әрі қарай нуклеотидаза ферменттерінің қатысуымен нуклеозидтерге, ал нуклеозидтер одан әрі екі жолмен: I/ гидролитік /судьң қатысуы-мен/; 2/ фосфорилиттік /Н3РО4 - қатысуымен/ ыдырайды. -Схема түрінде нуклеопротеидтердің ыдырауы келесі бетке көрсетілген.

Нуклеотидтердің клетка ішіндегі ыдырауы

Клетка ішінде нуклеотидтердің үздіксіз алмасуы жүріп жатады. Нуклеотидаза ферментікің әсерімен нуклеотидтер нуклеозидтерге дейін ыдырайды. Нуклеозидтердің нуклеозидфосфорилаза ферменті мен фосфор қышқылының қатысуымен ыдырауынан азоттық не-гіздер мен рибозо-І-фосфат түзілсе, гидролиттік жолмен ыдырауы азоттық негіздерден басқа рибозаның түзілуіне әкеледі. Нуклео-зидфосфорилаза ферментінің әсерімен түзілген рибозо-І-фосфат мутаза ферментінің әсерімен рибозо-5-фосфатқа айналып, рибозо-5-фосфат киназа ферментінің әсерімен АТФжәне Мд2 +қатысуымен фосфорибозилпирофосфатқа айналады.

Түзілген азоттық негіздер нуклеотидтердің синтеаіне қайтадан қатысуы мүмкін. АМФ-тың ыдырауы, аденилатдезаминаза фермен-тінің әсерімен ЦМФ-қа айналуымен басталады.Содан соң инозинмо- нофосфат нуклеозидфосфорилаза ферментінің қатысуымен гипоксантинге, гипоксантин ксантииоксидаза ферментінің қатысуы-мен ксантинге, ал ксантин осы соңғы ферменттің қатысуымен несеп қышқылына айналады. Бұл соңғы екі реакцияда тотықтырғыш ретінде молекулалық оттегі қолданылады. Молекулалық оттегі сутегінің асқын тотығына /Н2О2-ге/дейін тотықсызданып, каталаза ферментінің әсерімен суға және оттегіне ыдарайды.

191


Гувнин де ксантин арқылы несеп қышқылына айналады. Сонымен адам организмінде пуриндер өзгерісінің соңғы қалдық заты несеп қышқылы болады, ол адам зәрінен сыртқа шығарылып отырады. Схема түрінде пуриндердің тотығуын мына түрде жазуға болады:

Пиримидин негіздерінің клеткатшілік ыдырауы

Тиминнің клеткаішілік ыдырауын, пиримидин қатарына жататын азоттық негіздердің ыдырауы ретінде қарастырып өтейік:

192


Цитозин мен урацилдің ыдырауы да осыған ұқсас жолдармен

жүреді:




В-аланин ансерин және карнозин деп аталатын дипептодтердің құрамына кіреді. Бұл дипептидтер бұлшықеттер құрамына керек зат-тар. Ал жануарлар тканьдерінде в-аланин амин тобын тасымалдау реакцияларының нәтижесінде аланин және формил-ацетаттың түзілу реакцияларына қатысады.





Ацетил- $ -КоА клеткаға қажет басқа көптеген реакцияларға қатыса алады.

193

Аденозин мен гуанозиннің ыдырауының реакция теңделуі:



194


Пуриндік нуклеотидтердің биосинтезі

Екі жолмен жүруі мүмкін:

I. Нуклеин қышқылының ыдырауы: кезінде түзілген пуриндік азот-

тық негізлерден түзілуі, бұл жол клетка үшін тиімді.

2. Пуриндік азоттық негіздердің жәй заттардан қайтадан, түзілуі. Бірінші жолмен, яғни дайын пуриндік азоттық негіздерден түзілуі фосфориборилпирофосфаттың құрамандағы рибозофосфаттық топтың дайын азоттық негізбен байланыс түзуі арқылы: жүреді. Осы байланыс түзілу үшін екі фермент қатысады.

I/ аденинфосфорибозилтрансфераза – аденил қышқылының түзілуін

қамтамасыз етеді.

2/ гипоксантин-гуанин-фосфорибозилтрансфераза - инозин және гуанил қышқылдарын түзуге қатысады.

гипоксантин + ФРПФ -- инозинат + Н4Р2О7

гуаиин + ФРПФ -”-гуанилат + Рн Рн

Сонымеи фосфорибозилпирофосфат АМФ, ГМФ-тың да синтезделуіне қатысады екен. Бұл ферменттердің активтілігінің төмендеуі пуриндік азоттық негіздердің алмасуының бұзылуына әкеп соқтырып, несеп қышқылының әдеттегіден көп бөлінетіндігі байқалады. Сонымен қатар, мұндай науқастарда нейрофизиология-лық ауытқылар байқалады, яғни кісі ашуланшақ, ұрысқақ, ақыл ойы кемістнеу болып, өзін-өзі тістеп, жұлып тастауға бейім болады. Бұл байқалған науқастың белгілерін Леше - Нихан синдромы деп атайды.

Пуриндік негіздердің биосинтезінің өкінші жолы, яғни жәй қарапайым заттардың синтезделуі: глициннің, аспартаттың, глута-мин қышқылының, тетрогидрофрль қышқылының және көмір қышқыл газының қатысуымен жүреді. Биосинтездің шешуші кезеңі бозиламиннің ФРПФ пен глутаминнің қатысуымен түзілуі. Схема түрінде:

195



Осы жолмен тузілген 5-фосфорибозиламин глицин, аспартат, глу- СО2 формия-ТГФК қышқылдарыдаң қатысуымен нуклеотидтің түзі-луіне қатынасады, яғни:



Енді осы көрсетілген заттардың азоттық негіздердің түзілуіне

қосатын үлесі қандай?

І-ші азот-аспарагин қышқылының қатысуымен; 2-ші және 3-ші кө-

міртегі атомдары ТГФҚ қышқылының қатысуымен; 3-ші және 9-шы

азот глутамин қышқылының қатысуымен 4-ші және 5-ші көміртегі

атомы және 7-ші азот глициннің; ал 6-ші көміртегі атомы СО2 қа-

тысуымен жүреді. Түзілген инозинмонофосфор қышқылы әрі қарай

аденозинмонофосфор қышқылына айналады /бұл өзгерістер схема

түрінде 197-бетте көрсетілген/,

Пуриндік негіздердің синтезделуінің қосымша жолдары:

Аденозин + АТФ—- АМФ + АДФ;

АМФ + АТФ ---- АТФ + АДФ;

А + ФРПФ -- АМФ + Н4Р207

196



Пиримидиндік азоттык негіздерінің синтезі

Пуриндік нуклеотидтерге қарағанда, пиримидиндік нуклеотид-тердің биосинтезінің бірден-бір ерекшелігі алдымен пиримидиндік сақинаның синтезі жүріп, сосын барып пиримидиндік азоттық негіз рибозофосфатпен әрекеттесіп нуклертид түзеді. Пиримидиндік

азоттың негіздің синтезі карбомоилфосфаттың түзілуінен басталады. Карбомоилфосфат мочевинаның да синтезі үшін реакцияаралық зат, бірақ та пиримидин синтезіне жұмсалатын карбшоилфосфат клетка цитозалінде синтезделсе, мочевина үшін митохондрийде синтезде-леді. Амин тобының доноры глутамин қышқылының амиді болып табылады:

Пиридадиндік азоттың негіздердін синтезінде шешуші кезен карбомоилфрсфат пен аспартаттың қатысуымен N-карбомоиласпартаттың түзілуі:

197



Осы кезеңдегі ФРПФ-трансфераза және оротидилатдекарбоксилаза ферменттерінің активтілігі төмен болса оротацидурия ауруы дами- ды. Бұл кезде орот қышқылының кристалдарымен зәр шығару жолдарының бітелуі, зәр жүруінің нашарлауы байқалады. Жас нәрестелердің өсуі тоқтап, шаштары сирек, тырнақтары нашар өседі, көкбауырдың үлкеюі байқалады. Мұндай ауруларды уридинді дәртмен емдейді. Дегенмен бұл-жолмен емдегенде шаштың өсуі, нөкбауыр қайта қалпына келгенмен, ақыл-ойдың кемістігі қалпына келмейді. Уридилмонофосфор қышқылы уридилтрифосфатқа АТФ-тың қатысуымен айналады:

УМФ + АТФ —УДШ + АДФ

УДФ + АТФ — УТШ + АДФ

Сонан соң ғана УТФ-тан ЦТФ-тың және ТТФ-тың синтезі жүреді:

198


Дезокснрибонуклеотадтердің биосинтезі

Дезоксирибонуклеотидтер рибонуклеотидтердің құрамындағы 2 -орналасқан ОН тобының тотықсыздануы арқылы синтезделеді. Бұл реакцияға негізінен рибонуклеозиддифосфаттар жұмсалады. реакцияның жалпы схемасы:

рибонуклеозиддифосфат +НАДФН+Н+ дезоксирибонуклеозид +НАДФ+Н20 Бұл реакцияның механизмі көрсетілген схемаға қарағанда күрделірек. Себебі электрондардың тасымалдануы кейбір белоктардың құрамында болатын сульфгидрилдік топтардаң арқасында жүреді. Осындай белоктардың бірі - тиоредоксин. Цистеиндегі сульфгидрилдік топтар редуктаза ферментінің әсерінен тотығып дисульфидтік байланыс түзеді. Сонан соң осы тотыққан тиоредоксин НАДФН'Н+ әрекеттесіп, қайтадан өзінің тотықсыз-данған қалпына келеді. Реакцияның схемасы:



190


Міне осы реакцияға, яғни электрондарды тасымалдау реакциялары-на қатысушылардың тағы бірі глютатион. Сонан соң, осы түзілген дезоксирибонуклеозиддифосфаттан дезоксирибонуклеозидтри-фосфат түзіледі.

d-ГДФ + d- АТФ -— d- ГТФ+ d-АДФ

Дезокситимидил қышқылы дезоксиуридил қышқылынан N5, N+10 - ТГФҚ арқасында метилдену арқылы түзіледі.



Дезоксицитидил қышқылы да дезоксиуридил қышқылынан NH2 тобын қосып алу арқылы түзіледі.



Қатерлі ісік ауруының меңдеп кетуіне кедергі келтірілген көптеген дәрі-дәрмектердің әсері осы реакцияларға нігізделген. Мысалы: 5-фторурацил.



5-ші орында фтор болғандықтан d -тимидил қышқылындағы метил тобн өз орнына келе алмайды, тимидилатсинтаза ферментінің жұмысын нашарлатады. Сонымен қатар d-ТДФ-тың синтезін ТГФ-қышқылының синтезін баяулату арқылы да тоқтатуға болады. Ол үшін дигидрофолатредуктаза фермемтінің күшті бәсекелес тежеушісі болатын аминоптерин және аметоптерин, метотрексат дәрілерді қолданылады.

Мұның бәрі де үшін керек? Қатерлі ісік ауруы мендеген кезде клеткалардың бөлінуін күшейтеді, ал осы бөлінетін клеткалағга

d-ТТФ-тың мөлшері өте көп қажет. Ендеше d-ТТФ-синтезін тежей отырып, қатерлі ісік /рак/ ауруларын да біраз уақытқа тежеуге болады.

200


Нуклеотидтердің алмасуын реттеу. Пуриндік негіздердің син- тезі қайта айналып реттеу механизмі арқылы реттеледі. Ең бірінші реттеуші фермент амидосфорибозилтрансфераза, бұл синтезді ең бастапқы кезеңінде, яғни 5-фосфоркбозил. І-пкрофосфаттан 5-фос- форибозиламинңің синтезі кезеңіңде реттеп отырады. Бұл фермент-тің қызметі синтездің соңғы түзілетін заттары - АМФ және ГМФ - тың концентрациясымен реттеледі.

Пиримидиндік негіздер синтезі асаартаткарбомоилтрансфераза ферментінің қызметі арқылы реттеледі. Бұл ферменттің аллостерлік реттеушісі ЦТФ.

Нуклеотидтер алмасуының қалыпты жағдайдан ауытқуы көптерен ауруға әкеліп соқтырады. Біз жоғарыда айтып өткендей нуклеотидтердің дайын азоттық негіздерден синтезделуі организм үшін тиімді.

гуаиин + ФРПФ — ГМФ + РнРн

гипоксантин + ФРПФ —- ИМФ + РнРн

Мұндағы фермент фосфорибозилтрансфераза. Осы ферменеттің жетіспеуі, активтілігінің төмендігі Леша-Нихан ауруына әкеп соқтырады. Бұл кезде несеп қышқылының қандағы концентрациясы артады, ФРПФ-тың концентрациясы да ете жоғары. Бұл науқасқа шалдыққан кісі өзін-өзі зақымдауға, жаралауға құмар. Осы белгілерге қарап, яғни неврологиялық іс-қимыл мен жоғарыда көрсетілген трансфораза ферменттерінің активтілігі арасында тікелей байланыс бар сияқты. Сонымен қатар гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансфераза ферментінің активтілігі мида басқа тканьдерге қарағанда жоғары, ал амидотрансфераза ферментінің активтілігі төмен. Несеп қышқылының артық мөлшері подагра ауруын туғызады, ол буындарды зақымдап артриттің тууына жағдай жасайда. Подаграның биохиялық негізі-қандағы-несеп қышқылының концентрациясының артуы. Бұл ауру кезінде бүйрек те зақымдалуы мүмкін, себебі несеп қышқылының тұздары бүйрек жолдарында тұнбаға түсіп, зәрдің жүруіне кедергі жасайда. Подаграны емдеу тек дәрі-дәрмектің көмегімен емес, диета сақтауға да байланысты.



 Құрамында нуклеотидтер, нуклеин қышқылдары бар тағамдар алынып тасталу қажет. Мысалы, бауыр, кофе, шәй т. б. Дәрілердің ең, тиімді, күшті әсер ететіні аллопуринол. Алло-пуринол ксантиноксидаза ферментін бәсекелес түрінде тежейді, сөйтіп несеп қышқылының концентрациясының төмендеуіне жағдай жасайды.

201


Сонымен нуклеин қышқылдарының биосинтезін төмендегідей кезеңдерге бөлуге болады:

1. Пуриндік және -пиримидиндік нуклеозидфосфаттардың биосинтез:

2. Рибонуклеозиддифосфаттардың өздеріне сәйкес дезокеирибону-клеозиддифосфаттарға айналуы. Бұл кезең ДНҚ-ның синтезі үшін қажет.

3. Нуклеозидмонофосфаттардан нуклеозидтрифосфаттардың фосфорилденуі арқылы түзілуі.

4. Нуклеозидтрифосфаттардан полирибонуклеотидтердің, яғни ДНК және РНҚ-ның полимерлену реакциясының түзілуі.

ҮШ тарау.

ГОРМОНДАР, ХИМИЯЛЫҚ БИОСИНТЕЗІ.

ГОРМОНДАРДЫҢ БӨЛІНУІНІҢ РЕТТЕЛУІ

Реттеуші жүйелердің иерархиясы. Гормондардың метаболизм-

дегі ролі

Үйдің кірпішпен қаланатыны секілді, адамның денесі де тканьдерді, органдарды құрайтын, бірімен-бірін байланыстыратын клеткалардан тұрады. Сондықтаң организмнің бойында жүретін бар-лық процестер бірімен-бірі тығыз байланысты және 3- деңгейдегі реттелудің молекулалық механизмін құрайды.

1-деңгей - клеткаішілік реттеу, яғни бір клетканың ішінде жүретін процестердің реттелуі. Мұның өзі 3 түрлі жолмен жүреді: а/ ферменттердің активтілігінің өзгеруі: аллостерлік, /активтелу немесе тежелу/, фосфорилдену, ацетилдену, метилдену арқылы;

ә/ ферменттердің сандақ мөлшерінің өзгеруі /ферменттер синтезінің индукциясы немесе репрессиясы/, молекуласының ыдырау жылдамдығының өзгеруі арқылы;

б/ клетка мембранасының тасымалдау жылдамдығының өзгеруі арқылы /мембрананың өткізгіштітінің өзгеруі, Эндоцитоз, экзоцитоз/.

2- деңгей эндокриндік жүйелер /гипоталамус, гипофиз, эндо-кринді бездер/. Бұл жүйелердің көмегімен бір немесе бірнеше ор-гандарда, тканьдерде жүретін метаболиттік жолдарда реттеп отыру- ға болады. Метаболизмдердің мембраналық интеграциясы: а/ клет-каны; ә/ органеллаларды /компартменттерді/; б/ органдарды және ткяньдерді; в/ жүйелерді; г/ бүкіл организмді берді, Сонымен қатар осы органдарда- жүйелерде және организмдерде жүретін зат

202

алмасудың реттелуінің жаңа механизмін талап етті, яғни орталық нерв жүйесі сыртқы орта мен клетка ішінде жүретін зат алмасу арасында клеткааралық, органаралық қатынас қажет болды. Дәлі-



рек айтканда:

Орталық нерв жүйесі “-——”ферменттер

Физиология “--------” биохимия

Міне, осы сайланысты іске асыратын эндокриндік жүйелер болып табылады, яғни орталык, нерв жүйесінің тілін клетканың метабо-литтік тіліне аударушы химиялық "тілмәш" осы эндокриндік жүйе-

лер.

Гормондар да реттелудің үш түрлі жолын қолданады /аллостерлік -гендік, мембраналық/.



3-деңгей -орталық нерв жүйесі. Бұл жүйенің қызметі барлық органдардың, организмнің қызметін жинақтау, бір жүйеге келтіру. Орталық нерв жүйесіне түсетін сыртқы және ішкі сигналдардың арқасында гормондардың синтезі жылдамдатылады. Орталық нерв жүйесі сырттан түскен хабарды қорытындылап, шешім қабылдайды /02 жетіспеуі, аштық шөл т.б./.

Сыртқы және ішкі сигналдар

+ - гормондардың синтезі өседі, жылдамдайды.

- керісінше синтез нашарлап әлсірейді /қайтымды теріс байланыс/.

Әндокринология - гормондар туралы ғылым . Бездер, олардың қызметі, және олардың сөлдерінің бөлінуінің қалыпты жағдайдан ауытқуларын туғызатын науқастар туралы ғылым. Гормон деген термин 1905 ж Бейлис және Старлинг деген ғалымдардың 12 елі ішектегі бөлінуші секретин горманын зерттеу кезінде енгізілген. nоrmао - грек тілінде "қоздырамын" деген мағнада . Өзінше ғылым ретінде 1849 жылы Адднсон "қола ауруын" суреттеп жазғаннан

203

басталады. Бұл ауру кезінде бүйрекүсті бездері жұмысының бұ-зылуынан теріде ерекше түс пайда болатындығы байқалады. Клод - Бернаг бездердің іштегі бөлінуі деген ұғым енгізді, яғни бұл органдар өздері бөліп шығарған сұйықты тікелей қанға өткізеді. Қазіргі кезде 60-қа жуық гормондар бар.



Енді эндокриндік бездермен олардың әсер ететін органдары арасындағы байланысты көрсететін схеманы қарап өтелік. Бұл схема бойынша эндокриндік жүйелерді басқарып,оларға бағыт беріп отыратын мидың ерекше бөлімі гипсталамус болып табылады. Гиноталамус ОНЖ келген хабарларды қабылдап, қортынды шығарады. Осы хабарларға жауап ретінде бірқатар реттеуші гормондар бөледі, бұл гормокдар гипоталамустан гипофиздің алдыңғы бөліміне түседі. Гипоталамустың нерв клеткаларында ерекше бір қасиеттер бар, олар бір жағынан, нерв импульстерін қабылдап, оларды нерв медиаторларының /норадреналин, дафамин, ацетилхолин, серотонин, аминомай қышқылары/ көмегімен хабарлап отырады. Екінші жағынан бұл клеткаларда нейрогормондар амин қышқылдарынан тұратын заттар, көбінесе оларды рилизинг - фактор немесе рилизинг-гормон деп атайды / "геbeоsіпq. - босатамын деген сөз/. Негізінен бұл гормондар гипофиздің эндокриндік клеткаларынан бөлінетін гормондарды босатады.

Мысалы, экеперименттік бір жануардың венасына тиреотроптық гормонның рилизинг-факторын ексе гипофизде бұл гормонның кон-центрациясы күрт төмендеп, ал қанда соншалықты көбейеді.

Гипоталамуста нейропептидтердің 2 түрі синтезделеді:

I/ нейрогормондар - либериндер, үдетушілер; 2/ нейрогормондар - статиндер, тежеушілер.

Соматостатин - өсу гормонының синтезін тежеуші. Соматолибетин - керісінше синтезді өсіруші, удетуші. Кортиколиберин - кортикотроптық гормондардың синтезін жылдам-датады.

Химиялық тілмен айтқанда рилизинг - фактор дегеніміз не? Егер де таза күйінде бұл препараттарды дайындау мүмкін болса, көп нәрсені анықтауға болар еді. Бірақ гипоталамуста рилизинг-факторлар грамның миллиардтан бір үлесіндей ғана мөлшерінде

кездеседі. Мысалы, 0,4 мг тиреолиберинді дайындау үшін 3 жыл уақыт қажет екен. Осы уақытта 60 мың қойдың гипоталамусы өңделген. I мг тиреолиберин алу үшін 5 млн қойдан алынған 500 т ми өңделіп, 7 тонна гипоталамус қажет болған. 1977 жылы АҚШ ғалымдары

204


205


Гиллемин және Шелли таза линбринді бөліп алып және химиялық

құрамын анықтағандарды үшін Нобель силығының лауреаты атағын алды. Кейіннен олар рилизинг факторды химиялық лабораторияда синтездеп алды. Біздің елімізде рилизинг- фактор-дың химиялық синтезімен медициналық академиялық экспериментальды эндокринология институтының академигі Юдаевтың тобы шұғылданады. Осы жолдармен тиреолибериннің, гонадолибериннің, саматостатиннің меланолибериннің амин қышқылдық құрамы анықталған.

Гормандардың жіктелуі

Гормандар жіктелуінің бірнеше жолы бар.

1 Анатомиялық жіктеу, яғни гормондарды олардың бөлінетін органдардың атымен атау. Мысалы гипоталамус гормоны -/тропты

гормандар/, гипофиз гормоны / тропты гормондар/ қалқанша безінің гормоны / тироксин/, ұйқы безінің гормонда/ инсулин/, жыныс бездерінің гормоны /андроген/ т.с.с бірақ жіктеу барлық уақытта шындыққа сәйкес келе бермейді. Себебі кейбір гормондар бір секреция бездерінде синтезделіп, екінші бір секреция бездерінен қанға түседі. Мыс: гипофиздің артқы бөлімінен бөлінетін вазо-прессин мен окситоциннің синтезі гипоталамуста жүреді. Ал жыныс бездерінің гормондары бүйрекүсті бездерінде синтезделеді. Осы сияқты мысалдарды көптеп келтіруге болады.

ІI Химиялық құрамына сәйкес гормондарды 3 топқа бөлуге бола-ды.

I. Амин қышқылдарының туындылары. Мысалы, адреналин, норадреналин, дофамин, тироксин- тирозннің, гистамин - гистидиннің, серотонин-триптофанның туындылары.

2. Табиғаты белоктық, пептидтік гормондар. Инсулин –51 амин қышқылынан тұратын А және В полипептидтік тізбектен тұрады. Глюкагон - 29 амин қышқылынан тұратын полипептид. Әндорфин-дер және энкефалиндер, нейропептидтер т.с.с.

3. Стероидтық гормондар. Бұлар холестериннен синтезделеді /кор~ тизол, эстрадиол, альдостерон/.

ІІІ. Биологиялық қызметіне сәйкес:

1. Көмірсу, май, белоктардың алмасуын реттеуге қатысатын гор-мондар /инсуяин, глюкагон, адреналин, кортизол, тироксин т.б./

2. Тұз және су алмасуына қатысатын гормондар /альдостерон, ва-зопрессин/


Каталог: Книги
Книги -> Таќырып: Деректану пјні
Книги -> Кәсіби өсудің жоғАРҒы мектебі
Книги -> Қазақстан республикасының білім және ғылым министрлігі
Книги -> Оразбек Нұсқабаев
Книги -> Мұхтар Әуезовтің «Абай», «Абай жолы» романдарының әдеби сында танылу және бағалану тарихы.
Книги -> Қазақстан республикасы
Книги -> Н. ТҰЯҚ баев т к. Арыстанов б. ӘБішев жалпы геология курсы
Книги -> С. П. Наумов омыртқалылар зоологиясы
Книги -> М а 3 м ұ н ы қазақ тілі леқсикологиясына кіріспе қазақ лексикологиясының мақсаты мен зерттеу объекгісі лексика
Книги -> Бағдарламасы (силлабус) Пән : Педагогика тарихы


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11


©kzref.org 2019
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет