Лекция аминокислоты


Вторичная структура белков



Pdf көрінісі
бет5/7
Дата24.01.2023
өлшемі306.38 Kb.
#181872
түріЛекция
1   2   3   4   5   6   7
Байланысты:
Биохимия ЛЕКЦИЯ 3
каз экз вопросы цит гист эмбр, №12 (1), 34ко
3.5.2. Вторичная структура белков 
Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водо-
родным взаимодействиям: C=O....HN. При этом пептид стремится принять конформацию 
с образованием максимального числа водородных связей. Однако возможность их образо-


вания ограничивается тем, что пептидная связь имеет характер частично двойной связи и 
вращение вокруг нее затруднено, поэтому пептидная цепь приобретает не произвольную, 
а строго определенную конформацию. Известны несколько способов укладки полипеп-
тидной цепи в пространстве: 
1) α-спираль - образуется внутрицепочечными водородными связями между NH-группой 
одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого от нее остатка; 
2) β-структура (складчатый лист) - формируется водородными связями между пептидны-
ми группами полипептидных цепей, расположенными параллельно или антипараллельно, 
или связями между участками одной поли пептидной цепи, образуя складки
3) беспорядочный клубок - это участки, не имеющие правильной, периодической про-
странственной организации. Но конформация этих участков также обусловлена амино-
кислотной последовательностью. 
В молекулах белков одновременно могут присутствовать все три вида конформаций, или 
пространственных структур
Содержание α-спиралей и β-структур в разных белках различно: у фибриллярных белков - 
только спираль или только складчатый лист; а у глобулярных белков - отдельные фраг-
менты полипептидной цепи организованы в виде спирали либо складчатого листа, либо 
беспорядочного клубка. Пример - строение лизоцима 
3.5.3. Третичная структура 
Третичная структура - способ укладки полипептидной цепи в трехмерном пространстве. 
Третичная структура стабилизируется связями между боковыми радикалами аминокис-
лот. К ним относятся ковалентная (дисульфидная) и нековалентные связи (водородная, 
ионная связи и гидрофобное взаимодействие). По форме третичной структуры белки де-
лятся на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют эллипсовидную форму, 
а фибриллярные - нитевидную, вытянутую форму (форма палочки, веретена). При образо-
вании глобулярных белков гидрофобная часть полипептидной цепи располагается внутри 
структуры, а гидрофильная - снаружи. 
Каким образом линейная структура полипептида приобретает уникальную конформацию 
белка, способного выполнять свою функцию? Для стимуляции образования биологически 
активной структуры в клетке существуют специфические белки, которые называются ша-
перонами. Шапероны обладают сродством к экспонированным гидрофобным участкам 
полипептидной цепи. Связывание с шаперонами препятствует агрегации с другими бел-
ками и тем самым создает условия для нормального сворачивания растущего пептида. 
Взаимодействие с шаперонами - процесс энергозависимый; для освобождения шаперонов 
необходимо гидролизовать АТФ с получением энергии.


Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7




©kzref.org 2023
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет