Лекция аминокислоты
Четвертичная структура белков
жүктеу/скачать 306.38 Kb. Pdf көрінісі
|
Биохимия ЛЕКЦИЯ 3
каз экз вопросы цит гист эмбр, №12 (1), 34ко
- Бұл бет үшін навигация:
- 3.6. Физико-химические свойства белков
|
3.5.3. Четвертичная структура белков
Представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру, в единую функциональную молекулу белка. Четвертичной структурой обладают белки с молекулярной массой более 50000 Да. Протомер - отдель- ная полипептидная цепь в третичной структуре, не выполняющая функцию белка. Субъ- единица - протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть функций белка. Олигомер (мультимер) - сочетание протомеров или субъединиц в четвер- тичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка. Четвертич- ная структура стабилизируется нековалентными связями между протомерами (водород- ные, электростатические, гидрофобные взаимодействия). При разрушении связей, стаби- лизирующих четвертичную структуру, происходит разделение субъединиц и потеря функции белка. 3.6. Физико-химические свойства белков 1. Растворимость. Белки формируют коллоидные растворы, что обусловлено размером частиц (размеры частиц 0,1- 0,001 мкм). Для растворов белков характерны низкое осмо- тическое давление, высокая вязкость, низкая способность к диффузии. 2. Амфотерность белков. Белки обладают кислыми и основными свойствами из-за при- сутствия карбоксильных и аминогрупп. Изоэлектрическая точка белков (pI) - значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю. В pI белок электронейтрален с ми- нимальной растворимостью и максимальным осаждением. Изоэлектрическая точка pI определяется количеством -NH 2 и -СООН групп в молекуле белка. - Если количество NH 2 и СООН групп равно, pI стремится к 7. Если количество NH 2 >COOH, тo pI лежит в щелочной среде. Если количество NH 2 При рН > pI заряд белка всегда отрицательный, так как карбоксильные группы перехо- дят в форму СОО - , а аминные группы в форму NH 2 . При рН < pI заряд белка положительный, т. к. при уменьшении рН все больше амино- групп переходит в форму NH 3 + , а диссоциация карбоксильных групп подавляется. 3. Способность к осаждению (преципитации). Существуют два фактора устойчивости белков в коллоидном растворе: заряд и гидратная оболочка. Белки могут быть преципити- рованы путем дегидратации и/или нейтрализации полярных групп. Преципитация в рI. Белки мало растворимы в изоэлектрической точке. Например, белок молока казеин сворачивается, если молоко кислое. Это объясняется тем, что молочная кислота, образуемая бактериями, снижает рН, приближая его к изоэлектрической точке казеина (рI= 4,6). Высаливание. Процесс преципитации добавлением нейтральных солей (сульфата аммония или сульфата натрия) называется высаливанием. Этот процесс объясняется дегидратацией молекул белков солями, что приводит к молекулярной агрегации и преципитации. Коли- чество соли, необходимой для преципитации, зависит от молекулярной массы белка. Чем больше молекулярная масса белка, тем меньше соли необходимо для преципитации. Например, глобулины сыворотке осаждаются полунасыщенным раствором сульфата ам- мония, в то время как альбумин - насыщенным раствором. Высаливание используется для жүктеу/скачать 306.38 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|