Лекция аминокислоты


 Четвертичная структура белков



Pdf көрінісі
бет6/7
Дата24.01.2023
өлшемі306.38 Kb.
#181872
түріЛекция
1   2   3   4   5   6   7
Байланысты:
Биохимия ЛЕКЦИЯ 3
каз экз вопросы цит гист эмбр, №12 (1), 34ко
3.5.3. Четвертичная структура белков 
Представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей, каждая из которых 
имеет третичную структуру, в единую функциональную молекулу белка. Четвертичной 
структурой обладают белки с молекулярной массой более 50000 Да. Протомер - отдель-
ная полипептидная цепь в третичной структуре, не выполняющая функцию белка. Субъ-
единица - протомер или объединение нескольких протомеров, способных выполнять часть 
функций белка. Олигомер (мультимер) - сочетание протомеров или субъединиц в четвер-
тичной структуре белка, несущих полную функциональную активность белка. Четвертич-
ная структура стабилизируется нековалентными связями между протомерами (водород-
ные, электростатические, гидрофобные взаимодействия). При разрушении связей, стаби-
лизирующих четвертичную структуру, происходит разделение субъединиц и потеря 
функции белка. 


3.6. Физико-химические свойства белков 
1. 
Растворимость. Белки формируют коллоидные растворы, что обусловлено размером 
частиц (размеры частиц 0,1- 0,001 мкм). Для растворов белков характерны низкое осмо-
тическое давление, высокая вязкость, низкая способность к диффузии.
2. 
Амфотерность белков. Белки обладают кислыми и основными свойствами из-за при-
сутствия карбоксильных и аминогрупп. Изоэлектрическая точка белков (pI) - значение 
рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю.
В pI белок электронейтрален с ми-
нимальной растворимостью и максимальным осаждением. Изоэлектрическая точка pI 
определяется количеством -NH
2
и -СООН групп в молекуле белка.
 
- Если количество NH
2
и СООН групп равно, pI стремится к 7.
 
Если количество NH
2
>COOH,
  
тo pI лежит в щелочной среде.
 
Если количество NH
2
 
При рН > pI заряд белка всегда отрицательный, так как карбоксильные группы перехо-
дят в форму СОО
-
, а аминные группы в форму NH
2
.
 
При рН < pI заряд белка положительный, т. к. при уменьшении рН все больше амино-
групп переходит в форму NH
3
+
, а диссоциация карбоксильных групп подавляется. 
3. Способность к осаждению (преципитации). Существуют два фактора устойчивости 
белков в коллоидном растворе: заряд и гидратная оболочка. Белки могут быть преципити-
рованы путем дегидратации и/или нейтрализации полярных групп. 
Преципитация в рI. Белки мало растворимы в изоэлектрической точке. Например, белок 
молока казеин сворачивается, если молоко кислое. Это объясняется тем, что молочная 
кислота, образуемая бактериями, снижает рН, приближая его к изоэлектрической точке 
казеина (рI= 4,6). 
Высаливание. Процесс преципитации добавлением нейтральных солей (сульфата аммония 
или сульфата натрия) называется высаливанием. Этот процесс объясняется дегидратацией 
молекул белков солями, что приводит к молекулярной агрегации и преципитации. Коли-
чество соли, необходимой для преципитации, зависит от молекулярной массы белка. Чем 
больше молекулярная масса белка, тем меньше соли необходимо для преципитации. 
Например, глобулины сыворотке осаждаются полунасыщенным раствором сульфата ам-
мония, в то время как альбумин - насыщенным раствором. Высаливание используется для 

Достарыңызбен бөлісу:
1   2   3   4   5   6   7




©kzref.org 2023
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет