Тема: Білки Мета



жүктеу 79.88 Kb.
Дата20.07.2018
өлшемі79.88 Kb.

Тема: Білки

Мета: формувати поняття про білки як природні полімери, первинну, вторинну, третинну і четвертинну структури білкових молекул; ознайомити учнів з фізичними і хімічними властивостями білків на прикладі гідролізу, денатурації. Показати кольорові реакції білків як якісні реакції на білки; формувати уявлення про матеріальну єдність світу.

Обладнання: таб. «Структури білка», модель молекули білка (дріт довжиною 30 – 40 см), білок курячого яйця, вода, NaOH, CuSO4, HNO3 конц, пробірки, спиртівка, затискач, тестові завдання.

Для лабораторного досліду: розчин білку в пробірці, NaOH, CuSO4, HNO3 конц, пробірки, спиртівка, затискач.

Тип уроку: вивчення нового матеріалу.

Хід уроку

Важко навіть уявити, як без хімії прожити.

Чистить, миє і годує, живить, травить і лікує.

Оцет, мило і тканини – це хімічні речовини.

І повітря, і вода, взагалі, природа вся.

Як ви думаєте, чому я розпочала урок з цього віршика? Тому що сьогодні на уроці ми будемо вивчати одну із найважливіших хімічних речовин, ми познайомимося з речовиною, без якої не можливе життя – тема нашого уроку «Білки».

Але спочатку давайте пригадаємо матеріал попереднього уроку. Знання про амінокислоти нам дуже будуть потрібні під час вивчення нової теми.

І. Актуалізація опорних знань.

Метод: фронтальна бесіда(прийом – гра з кубиком)


  1. Які сполуки називаються амінокислотами?

  2. Які функціональні групи входять до складу амінокислот?

  3. Як читається карбоксильна група?

  4. Які властивості зумовлює карбоксильна група?

  5. Як читається аміногрупа ?

  6. Які властивості зумовлює аміногрупа?

  7. Чому амінокислоти називають амфотерними сполуками?

  8. Який зв’язок утворюється при взаємодії амінокислот одна з одною? (пептидний)

  9. Що утворюється в результаті реакції поліконденсації α-амінокислот? (поліпептиди)


ІІ. Мотивація навчальної діяльності.
Продуктом реакції поліконденсації α-амінокислот є білок. Що таке білок? Чому виникла така назва? Як побудований білок і які властивості він виявляє – це ми обговоримо на уроці.

(З білками ми стикаємося кожного дня. Чи чули ви про захворювання «діабет»? Яким чином це захворювання пов’язано з темою уроку? (інсулін – білок).)


ІІІ. Вивчення нового матеріалу.

І. Будова білків

Будова білків дуже складна. Наведу такий приклад:



Сенгер (1953р.) на вивчення первинної структури інсуліну витратив 10 років , за це дослідження він отримав Нобелівську премію.

А щоб синтезувати інсулін, витратили ще 3 роки. У 1963 – 1965р. здійснили 227 реакцій, щоб сполучити між собою 51 амінокислоту. А розпочалася історія вивчення білку набагато раніше.



  1. Росіянин Данілевський у 1888р виявив у молекулах білків пептидні групи.

І.Я.Горбачевський (укр.) довів, що амінокислоти – «будівельні цеглинки білка»

Фішер (німець) у 1903 – 1907р синтезував перший поліпептидний ланцюг.

  1. Що ж таке білок?

Ст. 201 (Буринська) Білок (поліпептиди) - природні високомолекулярні органічні сполуки, біополімери, побудовані із залишків α-амінокислот, з’єднаних пептидними (амідними) зв’язками.

Назва «білки» походить від яєчного білка, який при нагріванні стає білим.

Молекули білка – це молекули велетні.

Формула гемоглобіну (білку крові): С759Н1208N210S2O208Fe4 (Mr = до n мільйонів).


  1. До складу білків входять залишки лише 20 α-амінокислот, а білків безліч, чому? Кількість комбінацій амінокислот в ланцюзі сягає 1018

Наприклад: КОТ, КТО, ОТК, ТОК (лише 3 букви і 4 комбінації). А скільки комбінацій можна створити із 20 !
Кількість амінокислот в білковій молекулі:

в інсуліні – 51 амінокислотних залишків;

міоглобін - 140

Відносна молекулярна маса:

Інсулін – 6500

Вірус грипу – 320 000 000




  1. Структури білка ( учні моделюють структури білка, використовуючи дріт).

І. Первинна структура - певна послідовність α-амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі

(пептидні зв’язки)

ІІ. Вторинна структура - спіралеподібна конфігурація, що підтримується водневими зв’язками або складчасті шари.


(міжмолекулярні водневі зв’язки)



ІІІ. Третинна структура - ланцюг згортається в клубок (глобулу). Підтримується дисульфід ними містками –S-S- , водневими, гідрофобними та йонними взаємодіями.


ІV. Четвертинна структура - кілька поліпептидних ланцюгів об’єднуються в один комплекс.

Наприклад, в гемоглобіні 4 ланцюга. Це перший білок, де виявили четвертинну структуру.






ІІ. Властивості білків

  1. Білки мають різну розчинність у воді




Нерозчинні Розчинні

волосся, білки крові,

вовна, білок курячого яйця

пір’я


  1. Денатурація руйнування вторинної, третинної і четвертинної структури білка при збереженні первинної. Мал. 120 ст. 198 Буринська (відобразіть на моделях процес денатурації)

  • Втрачається біологічна активність;

  • Відбувається при варінні, жаренні м’яса, риби, яєць



Чинники, що викликають денатурацію. (ст. 198)

Фізичні Хімічні

  • високі t; - концентровані луги і кислоти;

  • ультрафіолетове, рентгенівське, - сполуки важких металів;

радіоактивне опромінення; - орг. розчинники (спирти…);

  • механічний вплив (напр., вібрація). - отрути рослинного і тваринного

походження;

  • сечовина у високих; концентраціях.

Найчастіше денатурація – необоротний процес, але іноді деякі білки в певних умовах можуть повільно відновлювати свою структуру (ренатурація)


  1. Гідроліз - розщеплення поліпептидного ланцюга на амінокислоти при наявності лугів, кислот, ферментів. Гідроліз – основа процесу травлення.

Н+, ферменти

білок + Н2О n амінокислоти

O H O H O

|| | || | ||

NH2 – CH - C – N - CH - C – N - CH - C - …+ n H2O → NH2 – CH - COOH +…

| | | |


R1 R2 R3 R1
Білки можуть розкладатися під дією мікроорганізмів. Тоді утворюються не амінокислоти, а NH3, H2S, фенол …. з неприємним запахом. Пригадайте гниття білкових речовин – м’яса, яєць, риби. Заморожування, копчення, маринування знижують діяльність бактерій.

  1. Розклад білків при сильному нагріванні.

Відчувається запах паленого пір’я ( дослід із вовною).

  1. Кольорові реакції на білки

Лабораторний дослід №14 ст 199 Буринська.

Якісні реакції на білки

Дослід №1 Біуретова реакція

Білок + NaOH+CuSO4 → фіолетове забарвлення (вказує на наявність

поліпептидних зв’язків)

У лабораторіях медичних закладів під час аналізу сечі проводять біуретову реакцію. Так виявляють білок в сечі (ознака хвороби)


Дослід № 2 Ксантопротеїнова реакція

t

Білок + HNO3 конц → жовте забарвлення (вказує на наявність бензольного ядра)

Якщо потім + луг → оранжеве забарвлення
ІІІ.Біологічне значення білків

Білки їжі не засвоюються безпосередньо організмом



гідроліз з кров’ю до клітин

Білки їжі → амінокислоти → білки людського тіла

Яка роль утворених білків (оглядово)


Функції білків

Її суть

Приклад

  1. Будівельна

Будівельний матеріал клітин

Мембранні білки, колаген (в шкірі), кератин (волосся)

  1. Транспортна

переносять різноманітні речовини

Гемоглобін переносить О2, СО2 в крові

  1. Захисна

Знешкоджують чужерідні речовини

Антитіла, інтерферони, гамма-глобулін сироватки крові

  1. Енергетична

Постачають енергію в організм

1 г білка + О2 → СО22О + NH3 + 17,6 кДж

  1. Каталітична

Прискорюють хімічні реакції в організмі

Усі ферменти є білками

  1. Рухова

Забезпечують усі види руху в організмі

Актин і міозин – білки м’язів

  1. Регуляторна

Регулюють процеси в організмі

Гормони (частина) – мають білкову природу, наприклад інсулін

  1. Запасаюча

Створюють запас поживних речовин

Яєчний альбумін


ІV. Закріплення і узагальнення знань

Робота із сигнальними картками по тестам.

  1. Укажіть групу сполук, до яких належать білки:

А) Мономери; Б) Природні полімери; В) Амінокислоти.

Г) Синтетичні полімери, яких не існує в природі.

2. Молекули білків складаються із залишків:

А) Спиртів; Б) Карбонових кислот;



В) α- амінокислот; Г) β- амінокислот.

3. У побудові білкових молекул беруть участь амінокислоти:

А) 2; Б) 20; В) Безліч; Г) 3.

4. Позначте правильне визначення первинної структури білка:

А) Певне чергування карбоксильної та аміногрупи;

Б) Послідовність, у якій залишки α - амінокислот сполучені у ланцюг;

В) Глобула; Г) Спіралеподібна конфігурація.

5. Для білків характерні властивості:

А) Денатурація; Б) Гідроліз;

В) Кольорові реакції; Г) Все вище назване.

6. Денатурація – це:

А) Оборотний процес зсідання білків;

Б) Втрата природних властивостей білка при його розчиненні у воді;

В) Розщеплення полімерної білкової молекули на амінокислоти;

Г) Руйнування всіх структур білка, за винятком первинної, що призводить до втрати ним біологічної активності.

7. Гідроліз – це:



А) Розщеплення полімерної білкової молекули на амінокислоти під дією кислот або ферментів;

Б) Процес розчинення білків у воді;

В) Розщеплення білків під дією мікроорганізмів до Н2S, NH3 , тощо;

Г) Процес зсідання білків.

8. Характерна ознака кольорової реакції білка з Cu (ОН)2

(NaOH і CuSО4):

А) Утворення червоного осаду;



Б) Утворення розчину фіолетового забарвлення;

В) Утворення розчину жовтого кольору;

Г) Поява запаху.

9. Характерна ознака кольорової реакції білка з концентрованою нітратною кислотою:

А) Поява запаху; Б) Утворення розчину синього кольору;

В) Утворення осаду червоного кольору;

Г) Утворення забарвлення жовтого кольору.

10. Установіть послідовність синтезу білків тваринними організмами:

А) Денатурація білків їжі;

Б) Синтез поліпептидної молекули;

В) Утворення третинної структури;

Г) Гідроліз поліпептидних молекул.



1-А, 2- Г, 3-Б, 4-В.

Д/з §33. Завдання для самоконтролю на ст. 201.
Каталог: Files -> downloads
downloads -> «витівки снігової баби»
downloads -> Пригоди снігової баби
downloads -> Сценарій новорічного свята для початкових класів «Казкова феєрія -2017»
downloads -> Інформаці я про Солоницівський колегіум Дергачівської районної ради Харківської області станом на 22. 08. 2013 Рік заснування
downloads -> Тема: База даних
downloads -> Великоберезький днз
downloads -> Оноре де Бальзак Гобсек
downloads -> Про організацію методичної роботи з педагогічними кадрами
downloads -> «У гостях у байки»


Достарыңызбен бөлісу:


©kzref.org 2019
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет